[日本語] English
万見
- PDB-8hna: Crystal structure of N-terminal fragment (20-221aa) of human SCARF1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hna
タイトルCrystal structure of N-terminal fragment (20-221aa) of human SCARF1
要素Scavenger receptor class F member 1
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Cell surface receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


low-density lipoprotein particle binding / cholesterol catabolic process / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / scavenger receptor activity / neuron remodeling / Scavenging by Class F Receptors / positive regulation of axon regeneration / dendrite development / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of neuron projection development ...low-density lipoprotein particle binding / cholesterol catabolic process / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / scavenger receptor activity / neuron remodeling / Scavenging by Class F Receptors / positive regulation of axon regeneration / dendrite development / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of neuron projection development / transmembrane signaling receptor activity / endocytic vesicle membrane / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Scavenger receptor class F member SREC1/2 / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Scavenger receptor class F member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Wang, Y. / He, Y. / Li, G.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)No.91957102 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: Structure of scavenger receptor SCARF1 and its interaction with lipoproteins.
著者: Wang, Y. / Xu, F. / Li, G. / Cheng, C. / Yu, B. / Zhang, Z. / Kong, D. / Chen, F. / Liu, Y. / Fang, Z. / Cao, L. / Yu, Y. / Gu, Y. / He, Y.
履歴
登録2022年12月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
改定 1.22024年12月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Scavenger receptor class F member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0421
ポリマ－23,0421
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.007, 102.007, 83.612
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

-
要素

#1: タンパク質 Scavenger receptor class F member 1 / Acetyl LDL receptor / Scavenger receptor expressed by endothelial cells 1 / SREC-I


分子量: 23042.059 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal 20-221 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCARF1, KIAA0149, SREC / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q14162
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.94 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M citric acid/sodium citrate (pH 3.6), 9% PEG8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 14015 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 32.125
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.78 / Num. unique obs: 1299

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.18.2-3874-000精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
HKL-3000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→26.89 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 28.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2456 1397 10.01 %
Rwork0.2288 --
obs0.2305 13959 99.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→26.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1133 0 0 0 1133
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071170
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0681586
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.219166
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048145
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007221
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.690.34781300.33971167X-RAY DIFFRACTION93
2.69-2.80.33051350.30331212X-RAY DIFFRACTION99
2.8-2.930.31131380.27611242X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.080.29961390.29241247X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.270.3331380.26331245X-RAY DIFFRACTION100
3.27-3.530.26131400.25631254X-RAY DIFFRACTION100
3.53-3.880.22841400.2081259X-RAY DIFFRACTION100
3.88-4.440.23741420.18361277X-RAY DIFFRACTION100
4.44-5.590.18981440.18751293X-RAY DIFFRACTION100
5.59-26.890.24641510.24811366X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.9095 Å / Origin y: 82.6801 Å / Origin z: 36.7246 Å
111213212223313233
T0.7319 Å2-0.0405 Å20.0472 Å2-0.7697 Å2-0.0416 Å2--0.6587 Å2
L3.1721 °2-0.0333 °20.3624 °2-0.0691 °2-0.0778 °2--0.0108 °2
S0.176 Å °0.21 Å °0.1896 Å °-0.1733 Å °-0.1451 Å °0.017 Å °0.0234 Å °0.1807 Å °-0.0388 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る