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- PDB-8hmh: The closed state of RGLG2-VWA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hmh
タイトルThe closed state of RGLG2-VWA
要素E3 ubiquitin-protein ligase RGLG2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / closed state / calcium ions / PLANT PROTEIN / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


auxin metabolic process / negative regulation of response to water deprivation / cytokinin metabolic process / abscisic acid-activated signaling pathway / protein K63-linked ubiquitination / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / nucleus / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RGLG, RING finger, plant / : / Copine, C-terminal / Copine / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RGLG2
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Wang, Q.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Proteins Proteom / 年: 2024
タイトル: The regulation of RGLG2-VWA by Ca 2+ ions.
著者: Zhang, M. / Zhang, J. / Liang, Y. / Tian, S. / Xie, S. / Zhou, T. / Wang, Q.
履歴
登録2022年12月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: E3 ubiquitin-protein ligase RGLG2
A: E3 ubiquitin-protein ligase RGLG2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,9486
ポリマ－68,8512
非ポリマー974
水61334
1
B: E3 ubiquitin-protein ligase RGLG2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4743
ポリマ－34,4251
非ポリマー492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area12330 Å2
手法PISA
2
A: E3 ubiquitin-protein ligase RGLG2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4743
ポリマ－34,4251
非ポリマー492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.960, 62.960, 155.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RGLG2 / RING domain ligase 2


分子量: 34425.277 Da / 分子数: 2 / 断片: VWA domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: RGLG2, At5g14420, F18O22.210 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9LY87, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.88 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 200 mM magnesium chloride, 30% PEG 4000, 100 mM Tris-HCl, PH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: AichiSR / ビームライン: BL2S1 / 波長: 0.979183 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2018年6月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979183 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→48.873 Å / Num. obs: 19226 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 13.9 % / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.56→2.63 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 962 / CC1/2: 0.722

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PHENIXモデル構築
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.56→48.873 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2459 947 4.94 %
Rwork0.1866 --
obs0.1896 19189 98.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.56→48.873 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4202 0 4 34 4240
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0274295
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4625824
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2491588
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051644
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011774
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5601-2.69510.3261240.28262607X-RAY DIFFRACTION99
2.6951-2.8640.30741410.25522580X-RAY DIFFRACTION98
2.864-3.0850.34751110.24412594X-RAY DIFFRACTION98
3.085-3.39540.26151380.2042597X-RAY DIFFRACTION99
3.3954-3.88660.24121320.18522653X-RAY DIFFRACTION100
3.8866-4.8960.23831310.14792598X-RAY DIFFRACTION99
4.896-48.870.20751700.16682613X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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