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- PDB-8hl9: Crystal structure of Galectin-8 C-CRD with part of linker -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hl9
タイトルCrystal structure of Galectin-8 C-CRD with part of linker
要素Galectin-8
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Binding sugar / Immunological function / Linker
機能・相同性
機能・相同性情報


lymphatic endothelial cell migration / xenophagy / cellular response to virus / integrin binding / cytoplasmic vesicle / carbohydrate binding / extracellular space / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Si, Y.L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82201916 中国
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2023
タイトル: Linker remodels human Galectin-8 structure and regulates its hemagglutination and pro-apoptotic activity.
著者: Si, Y. / Cai, J. / Zhu, J. / Wang, Y. / Zhang, F. / Meng, L. / Huang, J. / Shi, A.
履歴
登録2022年11月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7131
ポリマ－16,7131
非ポリマー00
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.900, 52.900, 126.749
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Galectin-8 / Gal-8 / Po66 carbohydrate-binding protein / Po66-CBP / Prostate carcinoma tumor antigen 1 / PCTA-1


分子量: 16713.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00214
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M Hepes pH 7.0, 0.2M MgCl2, 30% (W/V) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→19.62 Å / Num. obs: 24410 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / Rmerge(I) obs: 0.52 / Num. unique obs: 1173

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXv1.0精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→19.62 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2511 1979 8.23 %
Rwork0.2135 --
obs0.2166 24059 97.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1136 0 0 139 1275
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071161
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.911566
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.788152
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063170
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01203
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.640.261390.22591551X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.680.24921410.22481564X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.730.30121420.22311583X-RAY DIFFRACTION100
1.73-1.790.24871410.21721581X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.850.28781420.24041570X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.930.32091370.31261549X-RAY DIFFRACTION97
1.93-2.020.32931310.29841472X-RAY DIFFRACTION92
2.02-2.120.25111420.21241582X-RAY DIFFRACTION100
2.12-2.250.26371240.25781380X-RAY DIFFRACTION87
2.25-2.430.2761420.20791588X-RAY DIFFRACTION99
2.43-2.670.26051460.21511625X-RAY DIFFRACTION100
2.67-3.060.29931460.20961619X-RAY DIFFRACTION100
3.06-3.850.20061490.18161663X-RAY DIFFRACTION99
3.85-19.620.21681570.18971753X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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