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万見
- PDB-8hl6: Crystal structure of human valosin-containing protein methyltrans... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hl6
タイトルCrystal structure of human valosin-containing protein methyltransferase
要素Protein N-lysine methyltransferase METTL21D
キーワードPROTEIN BINDING / VCPKMT / methyltransferase / ASPL / ASPSCR1 / UBXD9 / TUG
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine methylation / peptidyl-lysine trimethylation / negative regulation of ATP-dependent activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / Protein methylation / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / ATPase binding / protein-containing complex / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysine methyltransferase / Lysine methyltransferase / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Protein N-lysine methyltransferase METTL21D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kang, W. / Yang, J.K.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021R1A6A1A10044154 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022R1C1C1004221 韓国
引用ジャーナル: Iscience / 年: 2023
タイトル: Structural basis for recognition and methylation of p97 by METTL21D, a valosin-containing protein lysine methyltransferase.
著者: Nguyen, T.Q. / Koh, S. / Kwon, J. / Jang, S. / Kang, W. / Yang, J.K.
履歴
登録2022年11月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_last ..._citation.journal_volume / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein N-lysine methyltransferase METTL21D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0642
ポリマ－26,6651
非ポリマー3981
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10060 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)58.170, 58.170, 129.291
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Protein N-lysine methyltransferase METTL21D / Methyltransferase-like protein 21D


分子量: 26665.486 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL21D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H867, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.67 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20 % PEG 1000, 0.1 M Na/K phosphate (pH 6.2), and 0.2M sodium chloride
PH範囲: 6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→64.6 Å / Num. obs: 23428 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 9.4 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.023 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / Num. unique obs: 2011 / CC1/2: 0.405 / Rpim(I) all: 0.683

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2-4158精密化
MOSFLMデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→32.748 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2262 1146 4.91 %
Rwork0.1918 --
obs0.1935 23334 96.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→32.748 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1665 0 0 96 1761
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071698
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9232297
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.6261020
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057260
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005290
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.88190.36641340.3352260X-RAY DIFFRACTION81
1.8819-1.98110.34891280.29242551X-RAY DIFFRACTION91
1.9811-2.10530.3011430.24282810X-RAY DIFFRACTION99
2.1053-2.26780.2811240.22472855X-RAY DIFFRACTION100
2.2678-2.49590.24541350.20482883X-RAY DIFFRACTION100
2.4959-2.85690.25131650.2052857X-RAY DIFFRACTION100
2.8569-3.59870.22011640.19272916X-RAY DIFFRACTION100
3.5987-32.7480.18671530.16053056X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -25.701 Å / Origin y: 6.4623 Å / Origin z: 8.3012 Å
111213212223313233
T0.27 Å20.0163 Å20.0608 Å2-0.2341 Å20.0057 Å2--0.2798 Å2
L2.9456 °20.7419 °2-1.2475 °2-3.9825 °2-1.4537 °2--3.499 °2
S-0.0194 Å °0.0387 Å °-0.0129 Å °-0.2619 Å °-0.1278 Å °-0.306 Å °0.1384 Å °0.0959 Å °0.1081 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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