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- PDB-8hib: The crystal structure of Pygo2-LDB1-SSBP2 triple complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hib
タイトルThe crystal structure of Pygo2-LDB1-SSBP2 triple complex
要素
  • LIM domain-binding protein 1
  • Pygopus homolog 2
  • Single-stranded DNA-binding protein 2
キーワードTRANSCRIPTION / Protein binding / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone acetyltransferase regulator activity / Expression and translocation of olfactory receptors / regulation of kinase activity / cellular component assembly / spermatid nucleus differentiation / negative regulation of erythrocyte differentiation / regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / cerebellar Purkinje cell differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / beta-catenin-TCF complex ...histone acetyltransferase regulator activity / Expression and translocation of olfactory receptors / regulation of kinase activity / cellular component assembly / spermatid nucleus differentiation / negative regulation of erythrocyte differentiation / regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / cerebellar Purkinje cell differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / beta-catenin-TCF complex / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / epithelial structure maintenance / LIM domain binding / mammary gland development / gastrulation with mouth forming second / Cardiogenesis / anterior/posterior axis specification / lens development in camera-type eye / regulation of focal adhesion assembly / cell leading edge / roof of mouth development / somatic stem cell population maintenance / hair follicle development / developmental growth / canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of cell adhesion / regulation of cell migration / kidney development / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / brain development / Wnt signaling pathway / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / neuron differentiation / nervous system development / single-stranded DNA binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / histone binding / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / cell adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sequence-specific single-strand DNA-binding protein / Single-stranded DNA binding protein, SSDP / : / LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. ...Sequence-specific single-strand DNA-binding protein / Single-stranded DNA binding protein, SSDP / : / LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Single-stranded DNA-binding protein 2 / LIM domain-binding protein 1 / Pygopus homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Wang, H.Y. / Yan, X.X. / Xu, W.Q.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDB37030302 中国
Chinese Academy of Sciences2021kf01 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32000862 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32171218 中国
Other governmentBX20200351
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structural basis of the interaction between BCL9-Pygo and LDB-SSBP complexes in assembling the Wnt enhanceosome.
著者: Wang, H. / Bienz, M. / Yan, X.X. / Xu, W.
履歴
登録2022年11月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月11日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
V: LIM domain-binding protein 1
A: Single-stranded DNA-binding protein 2
B: Single-stranded DNA-binding protein 2
D: Pygopus homolog 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9874
ポリマ－51,9874
非ポリマー00
水1,20767
1
V: LIM domain-binding protein 1
A: Single-stranded DNA-binding protein 2
B: Single-stranded DNA-binding protein 2
D: Pygopus homolog 2

V: LIM domain-binding protein 1
A: Single-stranded DNA-binding protein 2
B: Single-stranded DNA-binding protein 2
D: Pygopus homolog 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,9748
ポリマ－103,9748
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+5/61
Buried area20160 Å2
ΔGint-144 kcal/mol
Surface area37100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.499, 104.499, 252.274
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11V-345-

HOH

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要素

#1: タンパク質 LIM domain-binding protein 1 / LDB-1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding factor CLIM2 / ...LDB-1 / Carboxyl-terminal LIM domain-binding protein 2 / CLIM-2 / LIM domain-binding factor CLIM2 / hLdb1 / Nuclear LIM interactor


分子量: 27294.443 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LDB1, CLIM2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86U70
#2: タンパク質 Single-stranded DNA-binding protein 2 / Sequence-specific single-stranded-DNA-binding protein 2


分子量: 10863.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SSBP2, SSDP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P81877
#3: タンパク質・ペプチド Pygopus homolog 2


分子量: 2966.210 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: mutant 58Y was generated for monitoring UV280 to know where proteins are during purification
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PYGO2, PP7910 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BRQ0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.84 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM Li2SO4, 100 mM sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 1% v/v PEG400, and 10 mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→20 Å / Num. obs: 30828 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.7 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 44.86
反射 シェル解像度: 2.45→2.52 Å / Num. unique obs: 2491 / CC1/2: 0.614

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2-4158精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.19.2-4158位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6TYD

6tyd


解像度: 2.45→19.92 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2462 1513 4.92 %
Rwork0.213 --
obs0.2146 30755 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3231 0 0 67 3298
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013334
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.114524
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.988426
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058472
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01578
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.45-2.530.37891310.34542600X-RAY DIFFRACTION100
2.53-2.620.32471400.29372586X-RAY DIFFRACTION100
2.62-2.720.29641420.27682581X-RAY DIFFRACTION100
2.72-2.850.26881390.25992620X-RAY DIFFRACTION100
2.85-30.30521270.27222624X-RAY DIFFRACTION100
3-3.180.30221420.25752620X-RAY DIFFRACTION100
3.18-3.430.27371290.24512644X-RAY DIFFRACTION100
3.43-3.770.31741250.22182680X-RAY DIFFRACTION100
3.77-4.310.24431380.20662683X-RAY DIFFRACTION100
4.31-5.420.19031580.17672701X-RAY DIFFRACTION100
5.42-19.920.21641420.18652903X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3473-1.8951-1.35514.89470.62143.61930.20720.253-0.0344-0.0707-0.11550.1462-0.4744-0.42440.02970.52160.14170.10680.4088-0.03130.473734.772240.25107.1095
23.8795-0.8003-0.68232.62031.73040.97940.8129-0.11480.0443-0.4678-0.80620.1112-0.384-0.1654-0.04620.91570.31260.12160.7193-0.12670.542519.584255.4716123.1422
31.5462-1.2989-0.14151.78351.20891.64250.39660.1531-0.3580.1374-0.50240.3381-0.1085-0.81660.00060.82090.12330.11720.7669-0.15780.717715.818649.1556123.8102
40.34220.0310.01250.0412-0.19450.43320.29170.54370.2528-0.2971-0.57270.4299-0.3201-0.72390.00040.89930.10170.02431.1638-0.35211.12227.582348.9726118.9724
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain V and resseq 65:280)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resseq 11:93)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resseq 10:77)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain D and resseq 58:81)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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