根拠: light scattering, SEC-MALS indicated that the protein exists as dimer in solution., SAXS, SEC-SAXS indicated that the protein exists as dimer in solution
モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crysta プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 1 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 1.6→46.13 Å / Num. obs: 261209 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 11.88 Å2 / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.041 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル
解像度: 1.6→1.63 Å / Rmerge(I) obs: 0.485 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 12725 / CC1/2: 0.844 / Rpim(I) all: 0.356 / % possible all: 98
-
解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
REFMAC
5.8.0352
精密化
XDS
Jan10, 2022
データ削減
XDS
Jan10, 2022
データスケーリング
PHENIX
1.12-2829
位相決定
精密化
構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→46.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 2.196 / SU ML: 0.074 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.09 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.21121
12950
5 %
RANDOM
Rwork
0.17696
-
-
-
obs
0.17867
248219
98.92 %
-
溶媒の処理
イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK