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万見
- PDB-8hfp: Crystal structure of the methyl-CpG-binding domain of SETDB2 in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hfp
タイトルCrystal structure of the methyl-CpG-binding domain of SETDB2 in complex with the cysteine-rich domain of C11orf46 protein
要素
  • ARL14 effector protein
  • Histone-lysine N-methyltransferase SETDB2
キーワードTRANSCRIPTION / Complex / Zn-binding / Heterochromatin / Histone methylation
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 monomethyltransferase activity / left/right axis specification / heterochromatin organization / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / heart looping / chromosome segregation / PKMTs methylate histone lysines / mitotic cell cycle ...[histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 monomethyltransferase activity / left/right axis specification / heterochromatin organization / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / heart looping / chromosome segregation / PKMTs methylate histone lysines / mitotic cell cycle / chromosome / methylation / cell division / negative regulation of gene expression / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / nucleolus / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ARL14 effector protein / ARF7 effector protein, C-terminal / ARF7 effector protein C-terminus / : / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Methyl-CpG binding domain ...ARL14 effector protein / ARF7 effector protein, C-terminal / ARF7 effector protein C-terminus / : / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG DNA binding / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG-binding domain (MBD) profile. / DNA-binding domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ARL14 effector protein / Histone-lysine N-methyltransferase SETDB2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Mahana, Y. / Ariyoshi, M. / Shirakawa, M.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21K06048 日本
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Structural evidence for protein-protein interaction between the non-canonical methyl-CpG-binding domain of SETDB proteins and C11orf46.
著者: Mahana, Y. / Ariyoshi, M. / Nozawa, R.S. / Shibata, S. / Nagao, K. / Obuse, C. / Shirakawa, M.
履歴
登録2022年11月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARL14 effector protein
C: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB2
B: ARL14 effector protein
D: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,93516
ポリマ－41,9664
非ポリマー96912
水1,982110
1
A: ARL14 effector protein
C: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4678
ポリマ－20,9832
非ポリマー4846
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area8820 Å2
手法PISA
2
B: ARL14 effector protein
D: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4678
ポリマ－20,9832
非ポリマー4846
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2890 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area8690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.970, 69.970, 116.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 ARL14 effector protein / ARF7 effector protein


分子量: 8413.624 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARL14EP, ARF7EP, C11orf46 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N8R7
#2: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETDB2 / Chronic lymphocytic leukemia deletion region gene 8 protein / Lysine N-methyltransferase 1F / SET ...Chronic lymphocytic leukemia deletion region gene 8 protein / Lysine N-methyltransferase 1F / SET domain bifurcated 2


分子量: 12569.264 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETDB2, C13orf4, CLLD8, KMT1F / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q96T68, [histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.5 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 2.0 M ammonium sulfate 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→42.06 Å / Num. obs: 30318 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.1 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.098 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 1.82→1.86 Å / 冗長度: 8.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 1709 / CC1/2: 0.812 / Rpim(I) all: 0.294 / Rrim(I) all: 0.898 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
Coot0.9.3モデル構築
BUCCANEER1.6.10モデル構築
SHELXCD位相決定
Aimless0.7.4データスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: in-house model (SAD-phased)

解像度: 1.82→42.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 2.808 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.128 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22662 1468 4.8 %RANDOM
Rwork0.18615 ---
obs0.18812 28818 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.278 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20.07 Å20 Å2
2--0.14 Å20 Å2
3----0.46 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.82→42.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2422 0 36 110 2568
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0132496
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172214
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6781.6373363
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3751.5855113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0925300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.42522.254142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.72615417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.3411516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2311
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022826
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02602
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.3063.4081218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.2923.4051217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.6115.0721512
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.615.0741513
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3183.8881278
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.213.8491255
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.5065.61816
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.41938.1742569
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.40438.0582557
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.82→1.867 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 109 -
Rwork0.252 2039 -
obs--97.06 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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