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- PDB-8hfm: Crystal Structure of Mycobacterium smegmatis MshC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hfm
タイトルCrystal Structure of Mycobacterium smegmatis MshC
要素L-cysteine:1D-myo-inositol 2-amino-2-deoxy-alpha-D-glucopyranoside ligase
キーワードLIGASE / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


L-cysteine:1D-myo-inositol 2-amino-2-deoxy-alpha-D-glucopyranoside ligase / cysteine-glucosaminylinositol ligase activity / cysteine-tRNA ligase activity / cysteinyl-tRNA aminoacylation / mycothiol biosynthetic process / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mycothiol ligase MshC / Cysteinyl-tRNA synthetase/mycothiol ligase / tRNA synthetases class I, catalytic domain / tRNA synthetases class I (C) catalytic domain / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold
類似検索 - ドメイン・相同性
L-cysteine:1D-myo-inositol 2-amino-2-deoxy-alpha-D-glucopyranoside ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Pang, L. / Weeks, S.D. / Strelkov, S.V.
資金援助 ベルギー, 2件
組織認可番号国
Research Foundation - Flanders (FWO)G0A4616N ベルギー
Research Foundation - Flanders (FWO)G066619N ベルギー
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2022
タイトル: Structural Basis of Cysteine Ligase MshC Inhibition by Cysteinyl-Sulfonamides.
著者: Pang, L. / Lenders, S. / Osipov, E.M. / Weeks, S.D. / Rozenski, J. / Piller, T. / Cappoen, D. / Strelkov, S.V. / Van Aerschot, A.
履歴
登録2022年11月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-cysteine:1D-myo-inositol 2-amino-2-deoxy-alpha-D-glucopyranoside ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6143
ポリマ－45,5091
非ポリマー1052
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.810, 69.810, 236.011
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

#1: タンパク質 L-cysteine:1D-myo-inositol 2-amino-2-deoxy-alpha-D-glucopyranoside ligase / L-Cys:GlcN-Ins ligase / Mycothiol ligase / MSH ligase


分子量: 45508.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155 / 遺伝子: mshC, cysS2, MSMEG_4189, MSMEI_4091 / プラスミド: pETRUK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) pLysS
参照: UniProt: A0QZY0, L-cysteine:1D-myo-inositol 2-amino-2-deoxy-alpha-D-glucopyranoside ligase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: Holo protein at 10 mg/mL in 10 mM Tris pH 7, 100 mM NaCl, 2.5 mM 2-mercaptoethanol was mixed with 25 mM CaCl2, 25 mM MgCl2, PEG8000 5-8% (w/v), Morpheus buffer system 2 pH 7.1, ethylene ...詳細: Holo protein at 10 mg/mL in 10 mM Tris pH 7, 100 mM NaCl, 2.5 mM 2-mercaptoethanol was mixed with 25 mM CaCl2, 25 mM MgCl2, PEG8000 5-8% (w/v), Morpheus buffer system 2 pH 7.1, ethylene glycol 20% (v/v) in a 1:1 ratio. Suitable crystals were immersed in mother liquor supplemented with 22% (v/v) ethylene glycol as a cryoprotectant and flash frozen in liquid nitrogen for subsequent data collection.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.911648 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.911648 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.41→69.81 Å / Num. obs: 23600 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 26.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.172 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.175 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I): 15.3 / Num. measured all: 617009
反射 シェル解像度: 2.41→2.54 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 26.7 % / Rmerge(I) obs: 2.385 / Num. measured all: 89091 / Num. unique obs: 3341 / CC1/2: 0.778 / Rpim(I) all: 0.468 / Rrim(I) all: 2.431 / Χ2: 0.84 / Net I/σ(I) obs: 1.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
PHENIX1.19.2精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3C8Z

3c8z


解像度: 2.41→48.32 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2378 1211 5.15 %
Rwork0.2061 --
obs0.2077 23514 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→48.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3122 0 2 65 3189
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043213
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6424387
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.851451
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043475
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008581
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.41-2.510.341140.29162419X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.620.28281360.26832407X-RAY DIFFRACTION100
2.62-2.760.32451230.25092432X-RAY DIFFRACTION100
2.76-2.930.33541210.28272443X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.160.27281270.25592466X-RAY DIFFRACTION100
3.16-3.480.26851630.22322434X-RAY DIFFRACTION100
3.48-3.980.25251360.19992465X-RAY DIFFRACTION100
3.98-5.010.20091420.16782549X-RAY DIFFRACTION100
5.01-48.320.19371490.17962688X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.54880.2179-0.93611.9522-0.00563.3076-0.1130.02690.04110.0061-0.19190.54050.1931-1.10630.28240.3997-0.04480.01010.6864-0.10490.49859.770529.750817.666
21.5678-0.6112-1.76011.13831.53654.1121-0.08630.1619-0.0613-0.0123-0.14770.12970.0361-0.62060.24170.3328-0.008-0.02090.459-0.01110.418113.72735.176921.3288
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 124 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 125 through 412 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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