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万見
- PDB-8hbe: Structure of human soluble guanylate cyclase in the inactive stat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hbe
タイトルStructure of human soluble guanylate cyclase in the inactive state at 3.1 angstrom
要素
  • Guanylate cyclase soluble subunit alpha-1
  • Guanylate cyclase soluble subunit beta-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / soluble guanylate cyclase
機能・相同性
機能・相同性情報


retrograde trans-synaptic signaling by nitric oxide, modulating synaptic transmission / cytidylate cyclase activity / guanylate cyclase complex, soluble / guanylate cyclase / cGMP biosynthetic process / guanylate cyclase activity / presynaptic active zone cytoplasmic component / response to oxygen levels / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / nitric oxide binding ...retrograde trans-synaptic signaling by nitric oxide, modulating synaptic transmission / cytidylate cyclase activity / guanylate cyclase complex, soluble / guanylate cyclase / cGMP biosynthetic process / guanylate cyclase activity / presynaptic active zone cytoplasmic component / response to oxygen levels / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / nitric oxide binding / relaxation of vascular associated smooth muscle / adenylate cyclase activity / blood circulation / cGMP-mediated signaling / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / nitric oxide mediated signal transduction / Smooth Muscle Contraction / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / cellular response to nitric oxide / GABA-ergic synapse / Hsp90 protein binding / regulation of blood pressure / signaling receptor activity / heme binding / protein-containing complex binding / GTP binding / glutamatergic synapse / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Haem NO binding associated domain / Haem NO binding associated / Haem NO binding associated domain superfamily / Heme NO binding associated / H-NOX domain / H-NOX domain / Heme NO-binding / H-NOX domain superfamily / Haem-NO-binding / Nucleotide cyclase, GGDEF domain ...Haem NO binding associated domain / Haem NO binding associated / Haem NO binding associated domain superfamily / Heme NO binding associated / H-NOX domain / H-NOX domain / Heme NO-binding / H-NOX domain superfamily / Haem-NO-binding / Nucleotide cyclase, GGDEF domain / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / NO signalling/Golgi transport ligand-binding domain superfamily / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / Beta-Lactamase / Alpha-Beta Plaits / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Guanylate cyclase soluble subunit alpha-1 / Guanylate cyclase soluble subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Chen, L. / Liu, R.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91957201 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31821091 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870833 中国
引用ジャーナル: Nitric Oxide / 年: 2023
タイトル: NO binds to the distal site of haem in the fully activated soluble guanylate cyclase.
著者: Rui Liu / Yunlu Kang / Lei Chen /
要旨: Soluble guanylate cyclase (sGC) is the primary receptor for nitric oxide (NO). The binding of NO to the haem of sGC induces a large conformational change in the enzyme and activates its cyclase ...Soluble guanylate cyclase (sGC) is the primary receptor for nitric oxide (NO). The binding of NO to the haem of sGC induces a large conformational change in the enzyme and activates its cyclase activity. However, whether NO binds to the proximal site or the distal site of haem in the fully activated state remains under debate. Here, we present cryo-EM maps of sGC in the NO-activated state at high resolutions, allowing the observation of the density of NO. These cryo-EM maps show the binding of NO to the distal site of haem in the NO-activated state.
履歴
登録2022年10月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanylate cyclase soluble subunit alpha-1
B: Guanylate cyclase soluble subunit beta-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,7823
ポリマ－148,1662
非ポリマー6161
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Guanylate cyclase soluble subunit alpha-1 / GCS-alpha-1 / Guanylate cyclase soluble subunit alpha-3 / GCS-alpha-3 / Soluble guanylate cyclase ...GCS-alpha-1 / Guanylate cyclase soluble subunit alpha-3 / GCS-alpha-3 / Soluble guanylate cyclase large subunit


分子量: 77566.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GenBank: AAH28384.1 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GUCY1A1, GUC1A3, GUCSA3, GUCY1A3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q02108, guanylate cyclase
#2: タンパク質 Guanylate cyclase soluble subunit beta-1 / GCS-beta-1 / Guanylate cyclase soluble subunit beta-3 / GCS-beta-3 / Soluble guanylate cyclase small subunit


分子量: 70599.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GUCY1B1, GUC1B3, GUCSB3, GUCY1B3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q02153, guanylate cyclase
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human soluble guanylate cyclase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 3 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 610756 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0058791
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.65611936
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.9721200
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0451386
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051516

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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