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- PDB-8hbc: Crystal structure of the CysR-CTLD3 fragment of human DEC205 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8hbc
タイトルCrystal structure of the CysR-CTLD3 fragment of human DEC205
要素Lymphocyte antigen 75
キーワードIMMUNE SYSTEM / DEC205 / CD205 / Keratin / Dead cell
機能・相同性
機能・相同性情報


endocytosis / signaling receptor activity / carbohydrate binding / inflammatory response / immune response / external side of plasma membrane / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Ricin-type beta-trefoil ...: / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Ricin-type beta-trefoil / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Kringle-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Lymphocyte antigen 75
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Kong, D. / Yu, B. / Hu, Z. / Cheng, C. / Cao, L. / He, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)No. 91957102 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: Interaction of human dendritic cell receptor DEC205/CD205 with keratins.
著者: Kong, D. / Qian, Y. / Yu, B. / Hu, Z. / Cheng, C. / Wang, Y. / Fang, Z. / Yu, J. / Xiang, S. / Cao, L. / He, Y.
履歴
登録2022年10月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lymphocyte antigen 75
B: Lymphocyte antigen 75


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,4252
ポリマ－138,4252
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3310 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area50230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.963, 75.874, 89.595
Angle α, β, γ (deg.)64.84, 70.07, 84.18
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Lymphocyte antigen 75 / Ly-75 / C-type lectin domain family 13 member B / DEC-205 / gp200-MR6


分子量: 69212.406 Da / 分子数: 2 / 断片: CysR-CTLD3 fragment / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LY75, CD205, CLEC13B / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O60449
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: 0.2 M Sodium Citrate, 20% PEG3350, final pH 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→29.88 Å / Num. obs: 22317 / % possible obs: 97.86 % / 冗長度: 3.3 % / Rpim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 3.35→3.47 Å / Num. unique obs: 2176 / Rpim(I) all: 0.159

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB:5XTW CTLD1-2 of CD206

5xtw


解像度: 3.35→29.874 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.11 / 位相誤差: 25.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2538 1998 8.95 %
Rwork0.2022 --
obs0.2068 22317 97.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.35→29.874 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9102 0 0 0 9102
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039410
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.74112775
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.4015461
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441301
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041623
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.35-3.43370.31221280.27191417X-RAY DIFFRACTION94
3.4337-3.52640.30161510.26451421X-RAY DIFFRACTION97
3.5264-3.630.2911420.25071458X-RAY DIFFRACTION98
3.63-3.74690.3041520.23451447X-RAY DIFFRACTION97
3.7469-3.88060.27221340.21911445X-RAY DIFFRACTION97
3.8806-4.03560.24421440.20131441X-RAY DIFFRACTION98
4.0356-4.21880.26481410.1921448X-RAY DIFFRACTION97
4.2188-4.44050.24751440.17671471X-RAY DIFFRACTION99
4.4405-4.71780.19651500.16031468X-RAY DIFFRACTION99
4.7178-5.08040.22131360.17111447X-RAY DIFFRACTION99
5.0804-5.58860.26091440.17921462X-RAY DIFFRACTION99
5.5886-6.39040.2591450.19541475X-RAY DIFFRACTION99
6.3904-8.02530.25961430.2041462X-RAY DIFFRACTION99
8.0253-29.8740.23291440.20871457X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 34.6815 Å / Origin y: 5.6651 Å / Origin z: 214.707 Å
111213212223313233
T0.3917 Å20.0008 Å20.0031 Å2-0.3112 Å2-0.0073 Å2--0.4931 Å2
L1.0072 °2-0.0868 °20.1591 °2-0.4975 °2-0.6384 °2--2.7167 °2
S-0.177 Å °-0.0041 Å °-0.042 Å °0.0487 Å °0.2265 Å °0.0897 Å °-0.1324 Å °-0.0775 Å °-0.0433 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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