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万見
- PDB-8h89: Capsid of Ralstonia phage GP4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8h89
タイトルCapsid of Ralstonia phage GP4
要素
  • Major capsid protein
  • Virion associated protein
キーワードVIRUS / Ralstonia phage GP4 / Complex
機能・相同性Protein of unknown function DUF4043 / Protein of unknown function (DUF4043) / Virion associated protein / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Ralstonia phage GP4 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Liu, H.R. / Chen, W.Y.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)12034006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071209 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200994 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971122 中国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2022
タイトル: A Capsid Structure of   GP4 with a Triangulation Number T = 9.
著者: Jing Zheng / Wenyuan Chen / Hao Xiao / Fan Yang / Xiaowu Li / Jingdong Song / Lingpeng Cheng / Hongrong Liu /
要旨: GP4, a new phage, is a short-tailed phage. Few structures of phages have been resolved to near-atomic resolution until now. Here, we present a 3.7 Å resolution structure of the GP4 head by cryo- ...GP4, a new phage, is a short-tailed phage. Few structures of phages have been resolved to near-atomic resolution until now. Here, we present a 3.7 Å resolution structure of the GP4 head by cryo-electron microscopy (cryo-EM). The GP4 head contains 540 copies of major capsid protein (MCP) gp2 and 540 copies of cement protein (CP) gp1 arranged in an icosahedral shell with a triangulation number T = 9. The structures of gp2 and gp1 show a canonical HK97-like fold and an Ig-like fold, respectively. The trimeric CPs stick on the surface of the head along the quasi-threefold axis of the icosahedron generating a sandwiched three-layer electrostatic complementary potential, thereby enhancing the head stability. The assembly pattern of the GP4 head provides a platform for the further exploration of the interaction between and corresponding phages.
履歴
登録2022年10月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02022年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年12月14日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] ..._pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] / _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]
改定 1.32023年4月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
J: Virion associated protein
K: Virion associated protein
L: Virion associated protein
M: Virion associated protein
N: Virion associated protein
O: Virion associated protein
P: Virion associated protein
Q: Virion associated protein
R: Virion associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)509,75518
ポリマ－509,75518
非ポリマー00
水00
1
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
J: Virion associated protein
K: Virion associated protein
L: Virion associated protein
M: Virion associated protein
N: Virion associated protein
O: Virion associated protein
P: Virion associated protein
Q: Virion associated protein
R: Virion associated protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,585,3221080
ポリマ－30,585,3221080
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
J: Virion associated protein
K: Virion associated protein
L: Virion associated protein
M: Virion associated protein
N: Virion associated protein
O: Virion associated protein
P: Virion associated protein
Q: Virion associated protein
R: Virion associated protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 2.55 MDa, 90 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,548,77790
ポリマ－2,548,77790
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major capsid protein
B: Major capsid protein
C: Major capsid protein
D: Major capsid protein
E: Major capsid protein
F: Major capsid protein
G: Major capsid protein
H: Major capsid protein
I: Major capsid protein
J: Virion associated protein
K: Virion associated protein
L: Virion associated protein
M: Virion associated protein
N: Virion associated protein
O: Virion associated protein
P: Virion associated protein
Q: Virion associated protein
R: Virion associated protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 3.06 MDa, 108 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,058,532108
ポリマ－3,058,532108
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1

-
要素

#1: タンパク質
Major capsid protein / gp2


分子量: 40819.551 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ralstonia phage GP4 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A345GTT3
#2: タンパク質
Virion associated protein / gp1


分子量: 15819.934 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ralstonia phage GP4 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A345GTT2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ralstonia phage GP4 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Ralstonia phage GP4 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 100 nm
撮影電子線照射量: 35 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 40792 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00536163
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.64648951
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.3175105
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0485429
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0056533

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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