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万見
- PDB-8h77: Hsp90-AhR-p23-XAP2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8h77
タイトルHsp90-AhR-p23-XAP2 complex
要素
  • AH receptor-interacting protein
  • Aryl hydrocarbon receptor
  • Heat shock protein HSP 90-beta
  • Prostaglandin E synthase 3
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Hsp90 / AhR / PASB doamin / complex / p23 / XAP2
機能・相同性
機能・相同性情報


circumferential growth involved in left ventricle morphogenesis / cellular response to 3-methylcholanthrene / GAF domain binding / ESR-mediated signaling / cytosolic aryl hydrocarbon receptor complex / glomerulus morphogenesis / regulation of protein kinase A signaling / gland development / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / The NLRP3 inflammasome ...circumferential growth involved in left ventricle morphogenesis / cellular response to 3-methylcholanthrene / GAF domain binding / ESR-mediated signaling / cytosolic aryl hydrocarbon receptor complex / glomerulus morphogenesis / regulation of protein kinase A signaling / gland development / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / The NLRP3 inflammasome / regulation of heart growth / HSF1-dependent transactivation / Phase I - Functionalization of compounds / Xenobiotics / Aryl hydrocarbon receptor signalling / HSF1 activation / kidney morphogenesis / lung saccule development / RHOBTB2 GTPase cycle / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / prostaglandin-E synthase / prostaglandin-E synthase activity / positive regulation of growth rate / : / Attenuation phase / lymphocyte homeostasis / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Endogenous sterols / cellular response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / regulation of adaptive immune response / HSP90-CDC37 chaperone complex / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / nuclear aryl hydrocarbon receptor complex / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / cardiac left ventricle morphogenesis / aryl hydrocarbon receptor complex / prostate gland development / reproductive structure development / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / B-1 B cell homeostasis / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / Estrogen-dependent gene expression / receptor ligand inhibitor activity / COP9 signalosome / post-embryonic hemopoiesis / ATP-dependent protein binding / camera-type eye development / positive regulation of protein localization to cell surface / glycogen biosynthetic process / vasculature development / negative regulation of systemic arterial blood pressure / telomerase holoenzyme complex / protein folding chaperone complex / blood vessel morphogenesis / prostaglandin biosynthetic process / blood circulation / protein targeting to mitochondrion / negative regulation of vasoconstriction / skin development / branching involved in blood vessel morphogenesis / telomerase holoenzyme complex assembly / blood vessel development / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / E-box binding / TPR domain binding / T cell homeostasis / aryl hydrocarbon receptor binding / B cell homeostasis / dendritic growth cone / : / protein phosphatase activator activity / blood vessel remodeling / immune system process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of cell size / regulation of protein ubiquitination / telomere maintenance via telomerase / chaperone-mediated protein complex assembly / axonal growth cone / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / supramolecular fiber organization / spleen development / : / DNA polymerase binding / heat shock protein binding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Neutrophil degranulation / nitric-oxide synthase regulator activity / protein folding chaperone / xenobiotic metabolic process / B cell differentiation / cellular response to interleukin-4 / peptide binding / liver development / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity
類似検索 - 分子機能
Aryl hydrocarbon receptor / Aryl hydrocarbon receptor/Aryl hydrocarbon receptor repressor / AIP/AIPL1 / Co-chaperone protein p23-like / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / PAS fold-3 / PAS fold ...Aryl hydrocarbon receptor / Aryl hydrocarbon receptor/Aryl hydrocarbon receptor repressor / AIP/AIPL1 / Co-chaperone protein p23-like / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / PAS fold-3 / PAS fold / HSP20-like chaperone / Helix-loop-helix DNA-binding domain / Chitinase A; domain 3 - #40 / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Tetratricopeptide repeat domain / Chitinase A; domain 3 / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / PAS fold / PAS fold / TPR repeat profile. / PAS domain / Tetratricopeptide repeat / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Roll / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / AH receptor-interacting protein / Heat shock protein HSP 90-beta / Aryl hydrocarbon receptor / Prostaglandin E synthase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wen, Z.L. / Zhai, Y.J. / Zhu, Y. / Sun, F.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the cytosolic AhR complex.
著者: Zuoling Wen / Yuebin Zhang / Beirong Zhang / Yumo Hang / Li Xu / Yangsheng Chen / Qunhui Xie / Qun Zhao / Lihua Zhang / Guohui Li / Bin Zhao / Fei Sun / Yujia Zhai / Yun Zhu /
要旨: Aryl hydrocarbon receptor (AhR) is an important ligand-activated transcription factor involved in the regulation of various important physiological functions. Here, we report the cryo-EM structures ...Aryl hydrocarbon receptor (AhR) is an important ligand-activated transcription factor involved in the regulation of various important physiological functions. Here, we report the cryo-EM structures of the Hsp90-AhR-p23 complex with or without bound XAP2, where the structure of the mouse AhR PAS-B domain is resolved. A highly conserved bridge motif of AhR is responsible for the interaction with the Hsp90 dimeric lumen. The ligand-free AhR PAS-B domain is attached to the Hsp90 dimer and is stabilized in the complex with bound XAP2. In addition, the DE-loop and a group of conserved pocket inner residues in the AhR PAS-B domain are found to be important for ligand binding. These results reveal the structural basis of the biological functions of AhR. Moreover, the protein purification method presented here allows the isolation of stable mouse AhR protein, which could be used to develop high-sensitivity biosensors for environmental pollutant detection.
履歴
登録2022年10月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_DOI
改定 1.22023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32023年3月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.42024年7月3日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-beta
B: Heat shock protein HSP 90-beta
C: Prostaglandin E synthase 3
D: Prostaglandin E synthase 3
E: Aryl hydrocarbon receptor
F: AH receptor-interacting protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)303,68710
ポリマ－302,7016
非ポリマー9864
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-beta / Heat shock 84 kDa / HSP 84 / HSP84 / Tumor-specific transplantation 84 kDa antigen / TSTA


分子量: 86590.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Hsp90ab1, Hsp84, Hsp84-1, Hspcb
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11499
#2: タンパク質 Prostaglandin E synthase 3 / Cytosolic prostaglandin E2 synthase / cPGES / Hsp90 co-chaperone / Progesterone receptor complex ...Cytosolic prostaglandin E2 synthase / cPGES / Hsp90 co-chaperone / Progesterone receptor complex p23 / Sid 3177 / Telomerase-binding protein p23


分子量: 20133.994 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ptges3, Sid3177, Tebp
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9R0Q7, prostaglandin-E synthase
#3: タンパク質 Aryl hydrocarbon receptor / Ah receptor / AhR


分子量: 50507.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ahr
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P30561
#4: タンパク質 AH receptor-interacting protein / AIP / Aryl-hydrocarbon receptor-interacting protein


分子量: 38744.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Aip
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O08915

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非ポリマー , 2種, 4分子

#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1mouse Hsp90-AhR-p23-XAP2 complexCOMPLEX#1-#40RECOMBINANT
2Heat shock protein HSP 90-betaCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Prostaglandin E synthase 3COMPLEX#21RECOMBINANTalso named p23
4Aryl hydrocarbon receptorCOMPLEX#31RECOMBINANT
5AH receptor-interacting proteinCOMPLEX#41RECOMBINANTalso named AIP, XAP2
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Mus musculus (ハツカネズミ)10090
33Mus musculus (ハツカネズミ)10090
44Mus musculus (ハツカネズミ)10090
55Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
33Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
44Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
55Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 266830 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00616028
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.7621575
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.2972117
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0462356
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052766

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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