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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8h6d | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human GCN5 histone acetyltransferase domain bound with glutaryl-CoA | ||||||
要素 | Histone acetyltransferase KAT2A | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / Complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / positive regulation of cell projection organization / regulation of cartilage development / : / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation ...histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / positive regulation of cell projection organization / regulation of cartilage development / : / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / regulation of stem cell population maintenance / regulation of bone development / regulation of regulatory T cell differentiation / negative regulation of centriole replication / transcription factor TFTC complex / telencephalon development / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H3 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / ATAC complex / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / Cardiogenesis / RUNX3 regulates NOTCH signaling / SAGA complex / limb development / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of T cell activation / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of tubulin deacetylation / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / midbrain development / intracellular distribution of mitochondria / Notch-HLH transcription pathway / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / Formation of paraxial mesoderm / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of RNA splicing / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / long-term memory / regulation of DNA repair / negative regulation of gluconeogenesis / somitogenesis / histone acetyltransferase activity / positive regulation of gluconeogenesis / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / response to nutrient levels / cellular response to nerve growth factor stimulus / positive regulation of cytokine production / neural tube closure / 糖新生 / regulation of synaptic plasticity / regulation of protein stability / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / multicellular organism growth / response to organic cyclic compound / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / 紡錘体 / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / cellular response to tumor necrosis factor / heart development / HATs acetylate histones / fibroblast proliferation / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / transcription coactivator activity / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / クロマチンリモデリング / 中心体 / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / 核質 / 細胞核 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.26 Å | ||||||
データ登録者 | Li, N. / Tao, Y.J. / Guo, Y.R. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Res / 年: 2023 タイトル: Molecular Basis of KAT2A Selecting Acyl-CoA Cofactors for Histone Modifications. 著者: Li, S. / Li, N. / He, J. / Zhou, R. / Lu, Z. / Tao, Y.J. / Guo, Y.R. / Wang, Y. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8h6d.cif.gz | 275.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8h6d.ent.gz | 225.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8h6d.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h6/8h6d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h6/8h6d | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19262.529 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT2A, GCN5, GCN5L2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) 参照: UniProt: Q92830, ヒストンアセチルトランスフェラーゼ, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの #2: 化合物 | ChemComp-GRA / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.75 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 1.3M Ammonium sulfate, 0.4M Lithium chloride |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 77 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月5日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97872 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 3.25→50 Å / Num. obs: 28347 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 58.24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.174 / Rpim(I) all: 0.067 / Rrim(I) all: 0.187 / Χ2: 0.932 / Net I/σ(I): 4 / Num. measured all: 213058 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5TRM 解像度: 3.26→48.61 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.37 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 124.13 Å2 / Biso mean: 47.0124 Å2 / Biso min: 17.72 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 3.26→48.61 Å
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9
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