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- PDB-8h68: Crystal structure of Caenorhabditis elegans NMAD-1 in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8h68
タイトルCrystal structure of Caenorhabditis elegans NMAD-1 in complex with NOG and Mg(II)
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,DNA N6-methyl adenine demethylase
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / 2-OG/Fe dependent
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of egg-laying behavior / DNA N6-methyladenine demethylase / DNA N6-methyladenine demethylase activity / positive regulation of fertilization / meiotic chromosome condensation / positive regulation of chromosome organization / demethylation / positive regulation of meiosis I / broad specificity oxidative DNA demethylase activity / demethylase activity ...positive regulation of egg-laying behavior / DNA N6-methyladenine demethylase / DNA N6-methyladenine demethylase activity / positive regulation of fertilization / meiotic chromosome condensation / positive regulation of chromosome organization / demethylation / positive regulation of meiosis I / broad specificity oxidative DNA demethylase activity / demethylase activity / positive regulation of double-strand break repair / carbohydrate transmembrane transporter activity / outer membrane-bounded periplasmic space / DNA replication / oxidoreductase activity / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-ketoglutarate-dependent dioxygenase alkB homologue 4 / Alpha-ketoglutarate-dependent dioxygenase AlkB-like superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / GLYCINE / N-OXALYLGLYCINE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / DNA N6-methyl adenine demethylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Shi, Y. / Ding, J. / Yang, H.
資金援助2件
組織認可番号国
Other government2020YFA0803200
Other government2020YFA0509000
引用ジャーナル: J Mol Cell Biol / 年: 2023
タイトル: Caenorhabditis elegans NMAD-1 functions as a demethylase for actin.
著者: Shi, Y. / Yang, H. / Ding, J.
履歴
登録2022年10月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Item: _pdbx_initial_refinement_model.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,DNA N6-methyl adenine demethylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,3338
ポリマ－70,9531
非ポリマー1,3807
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.026, 91.867, 133.302
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,DNA N6-methyl adenine demethylase / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / N6-methyl adenine demethylase 1


分子量: 70953.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, nmad-1, F09F7.7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: Q8MNT9, DNA N6-methyladenine demethylase
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 7種, 203分子

#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#5: 化合物 ChemComp-OGA / N-OXALYLGLYCINE / N-オキサリルグリシン


分子量: 147.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 阻害剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.27 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.5, 10% (w/v) PEG 6000, 10% (v/v) MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→75.64 Å / Num. obs: 31436 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 38.35 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.108 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.01-2.063.41.1821011230170.5440.7591.4110.999.8
8.99-75.642.80.03114455110.9960.0210.03828.995

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4092精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RZL

3rzl


解像度: 2.2→46.84 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 3557 6.34 %
Rwork0.1819 --
obs0.1856 31430 93.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→46.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4901 0 91 197 5189
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095113
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9426927
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.931697
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054761
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007883
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.230.32661450.27522138X-RAY DIFFRACTION94
2.23-2.260.3451440.27582098X-RAY DIFFRACTION93
2.26-2.30.3291390.25921996X-RAY DIFFRACTION89
2.3-2.330.31711250.26151900X-RAY DIFFRACTION85
2.33-2.370.29061500.25882203X-RAY DIFFRACTION96
2.37-2.410.25821500.25242159X-RAY DIFFRACTION96
2.41-2.450.28941450.25032146X-RAY DIFFRACTION96
2.45-2.50.361390.23342201X-RAY DIFFRACTION96
2.5-2.550.36131430.23372128X-RAY DIFFRACTION95
2.55-2.610.25651420.22472190X-RAY DIFFRACTION95
2.61-2.670.27741460.21962092X-RAY DIFFRACTION94
2.67-2.740.26151430.2152124X-RAY DIFFRACTION94
2.74-2.810.25311370.22881969X-RAY DIFFRACTION88
2.81-2.890.26261410.21262049X-RAY DIFFRACTION91
2.89-2.990.28641490.21122192X-RAY DIFFRACTION96
2.99-3.090.27461510.20652148X-RAY DIFFRACTION96
3.09-3.220.27731500.19782143X-RAY DIFFRACTION96
3.22-3.360.24861430.17842166X-RAY DIFFRACTION95
3.36-3.540.25321370.17572141X-RAY DIFFRACTION94
3.54-3.760.21691310.15761938X-RAY DIFFRACTION86
3.76-4.050.19541400.14512136X-RAY DIFFRACTION95
4.05-4.460.19611550.13022101X-RAY DIFFRACTION93
4.46-5.10.18681440.12472098X-RAY DIFFRACTION93
5.1-6.430.21581340.15782052X-RAY DIFFRACTION90
6.43-46.840.18021340.1492072X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.085 Å / Origin y: -32.3095 Å / Origin z: -19.4773 Å
111213212223313233
T0.2249 Å2-0.0253 Å20.0491 Å2-0.3079 Å2-0.0144 Å2--0.2319 Å2
L0.269 °2-0.2412 °20.2524 °2-1.803 °2-0.4939 °2--0.5884 °2
S0.0487 Å °-0.0278 Å °-0.0238 Å °0.1545 Å °-0.0562 Å °0.0867 Å °0.0192 Å °-0.021 Å °0.0043 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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