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- PDB-8h0n: Crystal structure of the human METTL1-WDR4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8h0n
タイトルCrystal structure of the human METTL1-WDR4 complex
要素
  • tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase
  • tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase non-catalytic subunit WDR4
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


internal mRNA (guanine-N7-)-methyltransferase activity / tRNA (m7G46) methyltransferase complex / tRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA stabilization / RNA (guanine-N7)-methylation / tRNA (guanine46-N7)-methyltransferase / tRNA (guanine(46)-N7)-methyltransferase activity / tRNA methyltransferase activator activity / tRNA methyltransferase complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol ...internal mRNA (guanine-N7-)-methyltransferase activity / tRNA (m7G46) methyltransferase complex / tRNA (guanine-N7)-methylation / tRNA stabilization / RNA (guanine-N7)-methylation / tRNA (guanine46-N7)-methyltransferase / tRNA (guanine(46)-N7)-methyltransferase activity / tRNA methyltransferase activator activity / tRNA methyltransferase complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol / tRNA modification / tRNA methylation / cellular response to stress / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / enzyme activator activity / chromosome / tRNA binding / DNA damage response / nucleolus / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase non-catalytic subunit / tRNA (guanine-N-7) methyltransferase catalytic subunit Trm8, eukaryote / SAM-dependent methyltransferase TRMB-type domain profile. / tRNA (guanine-N-7) methyltransferase, Trmb type / Putative methyltransferase / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Vaccinia Virus protein VP39 / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat ...tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase non-catalytic subunit / tRNA (guanine-N-7) methyltransferase catalytic subunit Trm8, eukaryote / SAM-dependent methyltransferase TRMB-type domain profile. / tRNA (guanine-N-7) methyltransferase, Trmb type / Putative methyltransferase / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Vaccinia Virus protein VP39 / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase non-catalytic subunit WDR4 / tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Jin, X.H. / Guan, Z.Y. / Gong, Z. / Zhang, D.L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2017YFD0200400 中国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2023
タイトル: Structural insight into how WDR4 promotes the tRNA N7-methylguanosine methyltransferase activity of METTL1.
著者: Jin, X. / Guan, Z. / Hu, N. / He, C. / Yin, P. / Gong, Z. / Zhang, D.
履歴
登録2022年9月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase non-catalytic subunit WDR4
B: tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5792
ポリマ－68,5792
非ポリマー00
水9,008500
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area23850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.465, 87.030, 95.915
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Space group name HallP22ab(z,x,y)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase non-catalytic subunit WDR4 / Protein Wuho homolog / hWH / WD repeat-containing protein 4


分子量: 40359.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P57081
#2: タンパク質 tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase / Methyltransferase-like protein 1 / mRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase / miRNA (guanine-N(7)-)- ...Methyltransferase-like protein 1 / mRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase / miRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase / tRNA (guanine(46)-N(7))-methyltransferase / tRNA(m7G46)-methyltransferase


分子量: 28219.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL1, C12orf1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UBP6, tRNA (guanine46-N7)-methyltransferase, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 500 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.15 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Bis-Tris, Lithium sulphate, PEG3350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→45 Å / Num. obs: 66185 / % possible obs: 99.91 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 22.67 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.02884 / Rpim(I) all: 0.02884 / Rrim(I) all: 0.04079 / Net I/σ(I): 15.03
反射 シェル解像度: 1.8→1.864 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.1105 / Mean I/σ(I) obs: 5.57 / Num. unique obs: 13017 / CC1/2: 0.976 / CC star: 0.994 / Rpim(I) all: 0.1105 / Rrim(I) all: 0.1563 / % possible all: 99.98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IL2

5il2


解像度: 1.8→38.68 Å / SU ML: 0.1875 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.8396
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2265 3203 4.84 %
Rwork0.1932 62982 -
obs0.1948 66185 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→38.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4251 0 0 500 4751
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00614356
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84915909
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0591654
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0069758
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.89781567
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.830.23461360.212628X-RAY DIFFRACTION98.5
1.83-1.850.25211580.21392687X-RAY DIFFRACTION99.93
1.85-1.880.26131450.20632712X-RAY DIFFRACTION99.97
1.88-1.920.26881470.21872701X-RAY DIFFRACTION99.96
1.92-1.950.22371220.20912700X-RAY DIFFRACTION100
1.95-1.990.21831250.1982751X-RAY DIFFRACTION99.97
1.99-2.030.23751150.18882721X-RAY DIFFRACTION99.96
2.03-2.070.2261230.18572717X-RAY DIFFRACTION99.93
2.07-2.120.2431250.18562745X-RAY DIFFRACTION99.97
2.12-2.180.25621610.19472715X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.230.22181630.19282688X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.30.18271380.18772709X-RAY DIFFRACTION99.96
2.3-2.370.23581460.18762718X-RAY DIFFRACTION99.97
2.37-2.460.22271420.18972742X-RAY DIFFRACTION99.97
2.46-2.560.23951310.19612728X-RAY DIFFRACTION99.97
2.56-2.670.23631220.19392754X-RAY DIFFRACTION100
2.67-2.810.23151540.20182753X-RAY DIFFRACTION100
2.81-2.990.22091330.1952737X-RAY DIFFRACTION99.97
2.99-3.220.24131260.20132798X-RAY DIFFRACTION100
3.22-3.550.21311610.18652741X-RAY DIFFRACTION99.83
3.55-4.060.21371500.17562781X-RAY DIFFRACTION100
4.06-5.110.20521500.17232805X-RAY DIFFRACTION99.83
5.11-38.680.24691300.22362951X-RAY DIFFRACTION99.23
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -23.4211915498 Å / Origin y: -2.19971051598 Å / Origin z: 19.0713524516 Å
111213212223313233
T0.156155318478 Å2-0.000825915899647 Å20.0103610824201 Å2-0.16449931191 Å20.00908888202177 Å2--0.139152473517 Å2
L0.180824029567 °2-0.238519047399 °20.0556618075933 °2-0.809055590067 °2-0.0763155039475 °2--0.0357184006626 °2
S0.0344661361215 Å °0.00474759805939 Å °0.00323688377145 Å °-0.0257852634795 Å °-0.0413052566648 Å °-0.115854240936 Å °-0.0215704741445 Å °-0.014730882525 Å °0.000240659900032 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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