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- PDB-8gy5: High-resolution structure of the cemiplimab Fab in complex with PD-1 -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8gy5 | ||||||
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Title | High-resolution structure of the cemiplimab Fab in complex with PD-1 | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / cemiplimab / PD-1 / antibody | ||||||
Function / homology | ![]() negative regulation of tolerance induction / regulatory T cell apoptotic process / negative regulation of immune response / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of T cell activation / positive regulation of T cell apoptotic process / B cell apoptotic process / negative regulation of B cell apoptotic process / humoral immune response / Co-inhibition by PD-1 ...negative regulation of tolerance induction / regulatory T cell apoptotic process / negative regulation of immune response / negative regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of T cell activation / positive regulation of T cell apoptotic process / B cell apoptotic process / negative regulation of B cell apoptotic process / humoral immune response / Co-inhibition by PD-1 / regulation of immune response / signaling receptor activity / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / external side of plasma membrane / apoptotic process / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Heo, Y.-S. / Jeong, T.J. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: High-resolution structure of the cemiplimab Fab in complex with PD-1 Authors: Heo, Y.-S. / Jeong, T.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 435 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 357.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 471.8 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 483.7 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 45.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 66 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5ggsS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Antibody | Mass: 24493.432 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Antibody | Mass: 23274.744 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 14083.601 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.16 Å3/Da / Density % sol: 43.15 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.2 M sodium formate, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 S 9M / Detector: PIXEL / Date: Mar 22, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.98→30 Å / Num. obs: 71456 / % possible obs: 94.5 % / Redundancy: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 30.46 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 10.9 |
Reflection shell | Resolution: 1.98→2.05 Å / Num. unique obs: 3596 / CC1/2: 0.76 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5ggs Resolution: 1.98→29.61 Å / SU ML: 0.23 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / Phase error: 25.39 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 101.08 Å2 / Biso mean: 38.297 Å2 / Biso min: 20.47 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.98→29.61 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 24
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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