[日本語] English
万見
- PDB-8gxk: Pseudomonas jinjuensis N-acetyltransferase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gxk
タイトルPseudomonas jinjuensis N-acetyltransferase
要素Protein N-acetyltransferase, RimJ/RimL family
キーワードTRANSFERASE / Complex with AcCoA / ACETYLTRANSFERASE
機能・相同性Acetyltransferase (GNAT) domain / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / COENZYME A / Protein N-acetyltransferase, RimJ/RimL family
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas jinjuensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Song, Y.J. / Bao, R.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81871615 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2022
タイトル: The novel type II toxin-antitoxin PacTA modulates Pseudomonas aeruginosa iron homeostasis by obstructing the DNA-binding activity of Fur.
著者: Song, Y. / Zhang, S. / Ye, Z. / Song, Y. / Chen, L. / Tong, A. / He, Y. / Bao, R.
履歴
登録2022年9月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02022年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年11月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein N-acetyltransferase, RimJ/RimL family
B: Protein N-acetyltransferase, RimJ/RimL family
C: Protein N-acetyltransferase, RimJ/RimL family
D: Protein N-acetyltransferase, RimJ/RimL family
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,4618
ポリマ－85,3904
非ポリマー3,0704
水7,278404
1
A: Protein N-acetyltransferase, RimJ/RimL family
B: Protein N-acetyltransferase, RimJ/RimL family
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2304
ポリマ－42,6952
非ポリマー1,5352
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Protein N-acetyltransferase, RimJ/RimL family
D: Protein N-acetyltransferase, RimJ/RimL family
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2304
ポリマ－42,6952
非ポリマー1,5352
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.876, 100.687, 94.618
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.199, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質
Protein N-acetyltransferase, RimJ/RimL family


分子量: 21347.602 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas jinjuensis (バクテリア)
遺伝子: SAMN05216193_102137 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1H0A919
#2: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 404 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.27 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Tris-HCl pH8.5, 15%PEG6000, 0.2M NaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→33.43 Å / Num. obs: 75982 / % possible obs: 99.76 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 18.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル解像度: 1.78→1.84 Å / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 7475

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000v1.0データ削減
HKL-2000v1.0データスケーリング
PHENIX1.13_2998位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YRE

1yre


解像度: 1.78→33.43 Å / SU ML: 0.1979 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.6881 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 1999 2.63 %
Rwork0.205 73911 -
obs0.206 75910 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→33.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5916 0 192 404 6512
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01456233
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.01118465
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1076908
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01131091
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d31.60262403
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.78-1.830.31541400.21655181X-RAY DIFFRACTION98.77
1.83-1.880.28171420.22025261X-RAY DIFFRACTION100
1.88-1.930.3341420.25485262X-RAY DIFFRACTION99.98
1.93-1.990.2911430.21735281X-RAY DIFFRACTION99.94
1.99-2.060.22811430.20295297X-RAY DIFFRACTION99.83
2.06-2.150.24721430.20315287X-RAY DIFFRACTION100
2.15-2.250.28581430.21045262X-RAY DIFFRACTION99.98
2.25-2.360.26581430.21725292X-RAY DIFFRACTION99.98
2.36-2.510.25591420.20365286X-RAY DIFFRACTION99.98
2.51-2.710.2711430.21595289X-RAY DIFFRACTION99.96
2.71-2.980.25931420.22565261X-RAY DIFFRACTION100
2.98-3.410.22591440.21085311X-RAY DIFFRACTION99.91
3.41-4.290.22941450.18225351X-RAY DIFFRACTION99.96
4.29-33.430.20041440.18465290X-RAY DIFFRACTION98.58
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.9712283414 Å / Origin y: 12.4043505511 Å / Origin z: 24.219588318 Å
111213212223313233
T0.048452153555 Å2-0.00381992075479 Å27.89068365046E-5 Å2-0.0406855896902 Å2-0.00137197962785 Å2--0.0433908440033 Å2
L0.049633202628 °2-0.0192233204061 °2-0.0120595800315 °2--0.0199309553396 °20.0358803279051 °2--0.0616216305901 °2
S0.005274190185 Å °-0.00591904094335 Å °0.00242152017849 Å °-0.00211152970156 Å °0.00737925744984 Å °0.000401729500409 Å °0.00573434379557 Å °0.00550462876314 Å °-2.11631918453E-13 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る