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万見
- PDB-8gwr: Near full length Kidney type Glutaminase in complex with 2,2-Dime... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gwr
タイトルNear full length Kidney type Glutaminase in complex with 2,2-Dimethyl-2,3-Dihydrobenzo[a] Phenanthridin-4(1H)-one (DDP)
要素Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
キーワードONCOPROTEIN (がん遺伝子) / Glutaminase (グルタミナーゼ) / complex / allosteric inhibition (アロステリック効果) / small molecule inhibitor / cancer (悪性腫瘍)
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine catabolic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / glutamate biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / intracellular glutamate homeostasis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / グルタミナーゼ / glutaminase activity / suckling behavior / TP53 Regulates Metabolic Genes ...glutamine catabolic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / glutamate biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / intracellular glutamate homeostasis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / グルタミナーゼ / glutaminase activity / suckling behavior / TP53 Regulates Metabolic Genes / chemical synaptic transmission / protein homotetramerization / ミトコンドリアマトリックス / シナプス / ミトコンドリア / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glutaminase, EF-hand domain / EF-hand domain / グルタミナーゼ / グルタミナーゼ / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HZO / Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.801 Å
データ登録者Shankar, S. / Jobichen, C. / Sivaraman, J.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, Singapore)R154-000-A72-114 シンガポール
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2023
タイトル: A novel allosteric site employs a conserved inhibition mechanism in human kidney-type glutaminase.
著者: Shankar, S. / Ramachandran, S. / Tulsian, N. / Radhakrishnan, S. / Jobichen, C. / Sivaraman, J.
履歴
登録2022年9月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
A: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,3833
ポリマ－147,1082
非ポリマー2751
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7200 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area37060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.194, 143.194, 167.488
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Glutaminase kidney isoform, mitochondrial / GLS / K-glutaminase / L-glutamine amidohydrolase


分子量: 73553.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLS, GLS1, KIAA0838
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: O94925, グルタミナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-HZO / 2,2-dimethyl-1,3-dihydrobenzo[a]phenanthridin-4-one


分子量: 275.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H17NO
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.5 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.5M sodium malonate pH 7, 4% jeffamine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年8月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 94454 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 31.47
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / Num. unique obs: 3870 / Rsym value: 0.718

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VOY

3voy


解像度: 2.801→46.871 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.82 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2362 3870 4.1 %
Rwork0.2042 --
obs0.2055 94454 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.801→46.871 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7633 0 21 46 7700
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.801-2.83510.32891380.30713213X-RAY DIFFRACTION100
2.8351-2.8710.27241400.27533278X-RAY DIFFRACTION100
2.871-2.90880.27611400.2643177X-RAY DIFFRACTION100
2.9088-2.94860.35941360.27623225X-RAY DIFFRACTION100
2.9486-2.99070.32261480.29173298X-RAY DIFFRACTION100
2.9907-3.03540.35651360.28273187X-RAY DIFFRACTION100
3.0354-3.08280.26571340.26613202X-RAY DIFFRACTION100
3.0828-3.13330.29041320.25383308X-RAY DIFFRACTION100
3.1333-3.18730.27641340.25113263X-RAY DIFFRACTION100
3.1873-3.24530.28931400.24933224X-RAY DIFFRACTION100
3.2453-3.30770.25021400.24123222X-RAY DIFFRACTION100
3.3077-3.37520.28221400.22833199X-RAY DIFFRACTION100
3.3752-3.44860.2781400.2233249X-RAY DIFFRACTION100
3.4486-3.52870.2911460.23513215X-RAY DIFFRACTION100
3.5287-3.6170.27891340.21963263X-RAY DIFFRACTION100
3.617-3.71470.24541320.21093225X-RAY DIFFRACTION100
3.7147-3.8240.26551400.19513238X-RAY DIFFRACTION100
3.824-3.94730.24581360.1963265X-RAY DIFFRACTION100
3.9473-4.08830.23871400.18143252X-RAY DIFFRACTION100
4.0883-4.25190.19651380.17753201X-RAY DIFFRACTION100
4.2519-4.44530.21421460.1653221X-RAY DIFFRACTION100
4.4453-4.67950.19481340.16043270X-RAY DIFFRACTION100
4.6795-4.97240.17291340.16763227X-RAY DIFFRACTION100
4.9724-5.35580.19981320.17623232X-RAY DIFFRACTION100
5.3558-5.89380.27911440.20593237X-RAY DIFFRACTION100
5.8938-6.74450.22821440.22013224X-RAY DIFFRACTION100
6.7445-8.48910.15471340.17893258X-RAY DIFFRACTION100
8.4891-46.7090.17621380.16463211X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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