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- PDB-8gt2: Crystal structure of human cardiac alpha actin P109A mutant (AMPP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gt2
タイトルCrystal structure of human cardiac alpha actin P109A mutant (AMPPNP state) in complex with fragmin F1 domain
要素
  • Actin, alpha cardiac muscle 1
  • Actin-binding protein fragmin P
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / actin dynamics / ATP hydrolysis / mutagenesis / MD simulation
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament-based movement / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / actin polymerization or depolymerization / cardiac muscle tissue morphogenesis / actomyosin structure organization / Striated Muscle Contraction / I band / RHOB GTPase cycle ...actin filament-based movement / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / actin polymerization or depolymerization / cardiac muscle tissue morphogenesis / actomyosin structure organization / Striated Muscle Contraction / I band / RHOB GTPase cycle / microfilament motor activity / heart contraction / myosin binding / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly / RHOA GTPase cycle / sarcomere / actin filament organization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton / cell body / blood microparticle / hydrolase activity / focal adhesion / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. ...Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / PHOSPHATE ION / Actin, alpha cardiac muscle 1 / Actin-binding protein fragmin P
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Physarum polycephalum (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Iwasa, M. / Oda, T. / Takeda, S.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)16K17708 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17K07373 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K06522 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22K0617 日本
引用ジャーナル: Front Cell Dev Biol / 年: 2023
タイトル: Mutagenic analysis of actin reveals the mechanism of His161 flipping that triggers ATP hydrolysis.
著者: Iwasa, M. / Takeda, S. / Narita, A. / Maeda, Y. / Oda, T.
履歴
登録2022年9月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha cardiac muscle 1
B: Actin-binding protein fragmin P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,04514
ポリマ－61,8722
非ポリマー1,17312
水12,809711
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6870 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area21200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.832, 92.787, 116.866
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Actin, alpha cardiac muscle 1 / Alpha-cardiac actin


分子量: 43618.527 Da / 分子数: 1 / 変異: P109A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTC1, ACTC
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P68032
#2: タンパク質 Actin-binding protein fragmin P


分子量: 18253.432 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Physarum polycephalum (真核生物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q94707

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非ポリマー , 6種, 723分子

#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 711 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.6 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I/F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: PEG3350, Disodium Hydrogenphosphate, HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: AichiSR / ビームライン: BL2S1 / 波長: 1.12 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年9月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→43.12 Å / Num. obs: 98941 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.683 % / Biso Wilson estimate: 16.87 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rrim(I) all: 0.118 / Χ2: 0.816 / Net I/σ(I): 9.91 / Num. measured all: 661175
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.5-1.596.1181.1861.529619715818157240.5381.29799.4
1.59-1.76.3230.7562.439428414926149110.7560.82499.9
1.7-1.846.4910.4554.069027713920139080.9010.49599.9
1.84-2.016.6910.25178581012828128250.9690.272100
2.01-2.256.9340.15111.448043311604115990.9880.164100
2.25-2.67.1950.10616.027431610334103290.9930.114100
2.6-3.187.1390.08119.9162728879087870.9950.087100
3.18-4.497.1950.06426.8849415686968680.9960.069100
4.49-43.126.9460.06129.2727715400039900.9950.06699.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1精密化
XDSFeb 5, 2021データ削減
XSCALEFeb 5, 2021データスケーリング
MOLREP11.6.03位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7W50

7w50


解像度: 1.5→43.12 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2025 5104 5.16 %
Rwork0.1801 93832 -
obs0.1812 98936 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 86.03 Å2 / Biso mean: 23.0057 Å2 / Biso min: 8.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→43.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4040 0 72 728 4840
Biso mean--24.67 33.61 -
残基数----514
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5-1.520.2891820.29683051323399
1.52-1.540.31011670.280230623229100
1.54-1.560.31541680.272530673235100
1.56-1.580.26871570.259631423299100
1.58-1.60.28391600.257330823242100
1.6-1.620.25921770.253430863263100
1.62-1.640.2431580.251430823240100
1.64-1.670.30641600.254631163276100
1.67-1.690.25911800.243530863266100
1.69-1.720.28051700.237131323302100
1.72-1.750.24491600.220530763236100
1.75-1.780.24761930.214530953288100
1.78-1.820.23931910.206830823273100
1.82-1.850.24821650.199531183283100
1.85-1.890.24241840.199230943278100
1.89-1.940.21791700.186531133283100
1.94-1.990.20791440.191531323276100
1.99-2.040.22751730.195331163289100
2.04-2.10.19411610.174931353296100
2.1-2.170.21681820.174431043286100
2.17-2.240.1761690.166931173286100
2.24-2.330.19611680.166331373305100
2.33-2.440.19311730.166631423315100
2.44-2.570.19931580.167931613319100
2.57-2.730.19381640.174531593323100
2.73-2.940.20261690.174931663335100
2.94-3.240.17711740.172131743348100
3.24-3.70.17541660.152132013367100
3.7-4.670.15721710.136332443415100
4.67-43.120.16621900.168933603550100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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