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- PDB-8gt0: Structure of falcipain and human Stefin A complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gt0
タイトルStructure of falcipain and human Stefin A complex
要素
  • Cystatin-A
  • Cysteine protease falcipain-2
キーワードHYDROLASE / falcipain / stefin / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


MHC class II antigen presentation / peptidase inhibitor complex / Neutrophil degranulation / food vacuole / peptide cross-linking / Formation of the cornified envelope / cornified envelope / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / keratinocyte differentiation / negative regulation of proteolysis ...MHC class II antigen presentation / peptidase inhibitor complex / Neutrophil degranulation / food vacuole / peptide cross-linking / Formation of the cornified envelope / cornified envelope / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / keratinocyte differentiation / negative regulation of proteolysis / proteolysis involved in protein catabolic process / cell-cell adhesion / protease binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / lysosome / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / nucleoplasm / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteinase inhibitor I25A, stefin / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Cystatin superfamily / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) ...Proteinase inhibitor I25A, stefin / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Cystatin superfamily / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Cystatin-A / Falcipain-2a
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.28 Å
データ登録者Chakraborty, S. / Biswas, S.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Other government インド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of falcipain and human Stefin A complex
著者: Chakraborty, S. / Biswas, S.
履歴
登録2022年9月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine protease falcipain-2
B: Cystatin-A
C: Cysteine protease falcipain-2
D: Cystatin-A
E: Cysteine protease falcipain-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,901181
ポリマ－103,6585
非ポリマー21,243176
水2,594144
1
A: Cysteine protease falcipain-2
B: Cystatin-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,51291
ポリマ－38,2262
非ポリマー11,28689
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13910 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area27050 Å2
手法PISA
2
C: Cysteine protease falcipain-2
D: Cystatin-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,03575
ポリマ－38,2262
非ポリマー7,80873
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9780 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area22470 Å2
手法PISA
3
E: Cysteine protease falcipain-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,35415
ポリマ－27,2061
非ポリマー2,14814
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area3610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.100, 118.063, 119.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 2種, 5分子 ACEBD

#1: タンパク質 Cysteine protease falcipain-2 / Cysteine proteinase falcipain 2a


分子量: 27205.672 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8I6U4, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Cystatin-A / Cystatin-AS / Stefin-A


分子量: 11020.464 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSTA, STF1, STFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01040

-
非ポリマー , 9種, 320分子

#3: 化合物...
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物...
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物...
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-PE8 / 3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / オクタエチレングリコ-ル


分子量: 370.436 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O9 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物...
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 沈殿剤*YM
#9: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.4 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.05 M cadmium chloride, 0.1 M Na HEPES pH 7.5, 1.0 M sodium acetate and 5 mM MgSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.28→43.99 Å / Num. obs: 14644 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 75.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.428 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 3.28→3.4 Å / Num. unique obs: 1449 / CC1/2: 0.568

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.28→43.99 Å / SU ML: 0.5084 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 32.0269
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2993 746 5.02 %
Rwork0.2783 25733 -
obs0.2794 14644 99.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 50.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.28→43.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5504 0 1386 144 7034
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00456824
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.00028717
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541803
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0056990
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.98622815
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.28-3.40.37281540.32562601X-RAY DIFFRACTION99.93
3.4-3.530.38131320.30422567X-RAY DIFFRACTION99.89
3.53-3.690.36331320.2952580X-RAY DIFFRACTION99.96
3.69-3.890.30071270.28882584X-RAY DIFFRACTION99.85
3.89-4.130.31311040.26282606X-RAY DIFFRACTION99.6
4.13-4.450.27521450.24332535X-RAY DIFFRACTION99.33
4.45-4.90.27921420.26162561X-RAY DIFFRACTION98.72
4.9-5.610.27321360.28282570X-RAY DIFFRACTION98.62
5.61-7.060.30821160.30162589X-RAY DIFFRACTION99.89
7.06-43.990.27351710.26742540X-RAY DIFFRACTION99.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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