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万見
- PDB-8gsj: APC-Asef tripeptide inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gsj
タイトルAPC-Asef tripeptide inhibitor
要素Adenomatous polyposis coli protein
キーワードPROTEIN BINDING/INHIBITOR / PROTEIN BINDING-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / gamma-catenin binding / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of microtubule-based movement / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / bicellular tight junction assembly / pattern specification process ...APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / gamma-catenin binding / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of microtubule-based movement / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of protein localization to centrosome / bicellular tight junction assembly / pattern specification process / negative regulation of microtubule depolymerization / catenin complex / beta-catenin destruction complex / heart valve development / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / regulation of microtubule-based process / microtubule plus-end binding / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / protein kinase regulator activity / Wnt signalosome / cell fate specification / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / endocardial cushion morphogenesis / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Apoptotic cleavage of cellular proteins / dynein complex binding / mitotic cytokinesis / lateral plasma membrane / bicellular tight junction / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / adherens junction / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / kinetochore / ruffle membrane / Wnt signaling pathway / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of protein catabolic process / insulin receptor signaling pathway / cell migration / nervous system development / lamellipodium / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protein-containing complex assembly / microtubule binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / cell adhesion / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / DNA damage response / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat ...Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / APC repeat / SAMP Motif / EB-1 Binding Domain / APC basic domain / APC 15 residue motif / Adenomatous polyposis coli tumour suppressor protein / Armadillo-associated region on APC / Unstructured region on APC between 1st and 2nd catenin-bdg motifs / Unstructured region on APC between 1st two creatine-rich regions / Unstructured region on APC between APC_crr and SAMP / Unstructured region on APC between SAMP and APC_crr / Unstructured region on APC between APC_crr regions 5 and 6 / Coiled-coil N-terminus of APC, dimerisation domain / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
(1R,2S)-2-phenylcyclopropanamine / GLUTAMIC ACID / 2-methylsulfanylpyrimidine-4-carbaldehyde / LEUCINE / BETA-(2-NAPHTHYL)-ALANINE / Adenomatous polyposis coli protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Zhang, J. / Wang, X.F. / Song, K.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81925034 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: APC-Asef tripeptide inhibitor
著者: Zhang, J. / Wang, X.F. / Song, K.
履歴
登録2022年9月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenomatous polyposis coli protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,75012
ポリマ－37,4081
非ポリマー1,34111
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area510 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area16220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.400, 66.480, 84.170
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Adenomatous polyposis coli protein / Protein APC / Deleted in polyposis 2.5


分子量: 37408.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APC / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P25054

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非ポリマー , 8種, 100分子

#2: 化合物 ChemComp-K8C / 2-methylsulfanylpyrimidine-4-carbaldehyde / 2-(メチルチオ)ピリミジン-4-カルボアルデヒド


分子量: 154.190 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6N2OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 化合物 ChemComp-NAL / BETA-(2-NAPHTHYL)-ALANINE / 3-(2-ナフチル)-L-アラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 215.248 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H13NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-LEU / LEUCINE / ロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2
#6: 化合物 ChemComp-GJZ / (1R,2S)-2-phenylcyclopropanamine / (-)-トラニルシプロミン


分子量: 133.190 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11N / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 阻害剤*YM
#7: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.54 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2M Ammonium sulfate, 0.1M Tris pH 8.0, 25% w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年1月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→52.22 Å / Num. obs: 20548 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.9 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / Num. unique obs: 1652 / CC1/2: 0.852

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IZA

5iza


解像度: 2.1→52.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 8.058 / SU ML: 0.196 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / ESU R: 0.245 / ESU R Free: 0.207 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2561 1021 5 %RANDOM
Rwork0.1985 ---
obs0.2013 19480 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 134.55 Å2 / Biso mean: 60.471 Å2 / Biso min: 37.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.14 Å20 Å20 Å2
2--4.08 Å2-0 Å2
3----5.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→52.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2604 0 86 89 2779
Biso mean--72.21 61.46 -
残基数----336
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0192738
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022655
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1421.9793698
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93736100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4335337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.37824.783115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.45915495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7481515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2428
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023062
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02615
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.43 67 -
Rwork0.362 1401 -
obs--98.52 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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