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万見
- PDB-8gs8: cryo-EM structure of the human respiratory complex II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8gs8
タイトルcryo-EM structure of the human respiratory complex II
要素
  • (Succinate dehydrogenase [ubiquinone] ...) x 3
  • Succinate dehydrogenase cytochrome b560 subunit, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / succinate dehydrogenase / electron transport chain / human mitochondria / oxidative phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of catecholamine secretion / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; キノンあるいはその類似化合物を用いる / succinate metabolic process / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / Respiratory electron transport ...regulation of catecholamine secretion / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; キノンあるいはその類似化合物を用いる / succinate metabolic process / respiratory chain complex II (succinate dehydrogenase) / mitochondrial electron transport, succinate to ubiquinone / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate dehydrogenase (quinone) activity / succinate dehydrogenase / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / Respiratory electron transport / mitochondrial envelope / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / ubiquinone binding / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / tricarboxylic acid cycle / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / nervous system development / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / cellular response to hypoxia / electron transfer activity / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / heme binding / nucleolus / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, CybS / CybS, succinate dehydrogenase cytochrome B small subunit / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit ...Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, CybS / CybS, succinate dehydrogenase cytochrome B small subunit / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / : / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / 4Fe-4S dicluster domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / FAD binding domain / Alpha-helical ferredoxin / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-PEV / IRON/SULFUR CLUSTER / UBIQUINONE-1 / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial / Succinate dehydrogenase cytochrome b560 subunit, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Du, Z. / Zhou, X. / Lai, Y. / Xu, J. / Zhang, Y. / Zhou, S. / Liu, F. / Gao, Y. / Gong, H. / Rao, Z.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDB08020200 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81520108019, 813300237,32100976,82222042 中国
Chinese Academy of Sciences2017YFC0840300,2020YFA0707500 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Structure of the human respiratory complex II.
著者: Zhanqiang Du / Xiaoting Zhou / Yuezheng Lai / Jinxu Xu / Yuying Zhang / Shan Zhou / Ziyan Feng / Long Yu / Yanting Tang / Weiwei Wang / Lu Yu / Changlin Tian / Ting Ran / Hongming Chen / Luke ...著者: Zhanqiang Du / Xiaoting Zhou / Yuezheng Lai / Jinxu Xu / Yuying Zhang / Shan Zhou / Ziyan Feng / Long Yu / Yanting Tang / Weiwei Wang / Lu Yu / Changlin Tian / Ting Ran / Hongming Chen / Luke W Guddat / Fengjiang Liu / Yan Gao / Zihe Rao / Hongri Gong /
要旨: Human complex II is a key protein complex that links two essential energy-producing processes: the tricarboxylic acid cycle and oxidative phosphorylation. Deficiencies due to mutagenesis have been ...Human complex II is a key protein complex that links two essential energy-producing processes: the tricarboxylic acid cycle and oxidative phosphorylation. Deficiencies due to mutagenesis have been shown to cause mitochondrial disease and some types of cancers. However, the structure of this complex is yet to be resolved, hindering a comprehensive understanding of the functional aspects of this molecular machine. Here, we have determined the structure of human complex II in the presence of ubiquinone at 2.86 Å resolution by cryoelectron microscopy, showing it comprises two water-soluble subunits, SDHA and SDHB, and two membrane-spanning subunits, SDHC and SDHD. This structure allows us to propose a route for electron transfer. In addition, clinically relevant mutations are mapped onto the structure. This mapping provides a molecular understanding to explain why these variants have the potential to produce disease.
履歴
登録2022年9月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月10日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月10日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月10日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月10日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月10日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月10日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月10日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月10日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月10日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年7月2日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial
B: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial
C: Succinate dehydrogenase cytochrome b560 subunit, mitochondrial
D: Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,35311
ポリマ－140,1574
非ポリマー3,1967
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Succinate dehydrogenase [ubiquinone] ... , 3種, 3分子 ABD

#1: タンパク質 Succinate dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein subunit, mitochondrial / Flavoprotein subunit of complex II / Fp


分子量: 72786.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SDHA, SDH2, SDHF / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P31040, succinate dehydrogenase
#2: タンパク質 Succinate dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur subunit, mitochondrial


分子量: 31674.811 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SDHB / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21912
#4: タンパク質 Succinate dehydrogenase [ubiquinone] cytochrome b small subunit, mitochondrial


分子量: 17063.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SDHD / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14521

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タンパク質 , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質 Succinate dehydrogenase cytochrome b560 subunit, mitochondrial / Integral membrane protein CII-3 / QPs-1 / QPs1 / Succinate dehydrogenase complex subunit C / ...Integral membrane protein CII-3 / QPs-1 / QPs1 / Succinate dehydrogenase complex subunit C / Succinate-ubiquinone oxidoreductase cytochrome B large subunit / CYBL


分子量: 18632.213 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SDHC, CYB560, SDH3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99643

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非ポリマー , 7種, 7分子

#5: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#6: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#7: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#8: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#9: 化合物 ChemComp-UQ1 / UBIQUINONE-1 / ユビキノン1


分子量: 250.290 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H18O4
#10: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-PEV / (1S)-2-{[(2-AMINOETHOXY)(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE / PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 1-PALMITOYL-2-OLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE


分子量: 720.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H78NO8P / コメント: POPE, リン脂質*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The human mitochondrial complex II, composed of SDHA, SDHB, SDHC and SDHD
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1, #4, #3, #2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.86 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 114967 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0118843
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.12811994
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d23.3573233
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0631295
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0141516

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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