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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8grn | ||||||
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タイトル | AtOSCA1.1 extended state | ||||||
要素 | Protein OSCA1 | ||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / channel | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of calcium ion import / calcium-activated cation channel activity / cellular hyperosmotic response / response to osmotic stress / monoatomic cation channel activity / protein tetramerization / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Zhang, M.F. | ||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023 タイトル: A mechanical-coupling mechanism in OSCA/TMEM63 channel mechanosensitivity. 著者: Mingfeng Zhang / Yuanyue Shan / Charles D Cox / Duanqing Pei / 要旨: Mechanosensitive (MS) ion channels are a ubiquitous type of molecular force sensor sensing forces from the surrounding bilayer. The profound structural diversity in these channels suggests that the ...Mechanosensitive (MS) ion channels are a ubiquitous type of molecular force sensor sensing forces from the surrounding bilayer. The profound structural diversity in these channels suggests that the molecular mechanisms of force sensing follow unique structural blueprints. Here we determine the structures of plant and mammalian OSCA/TMEM63 proteins, allowing us to identify essential elements for mechanotransduction and propose roles for putative bound lipids in OSCA/TMEM63 mechanosensation. Briefly, the central cavity created by the dimer interface couples each subunit and modulates dimeric OSCA/TMEM63 channel mechanosensitivity through the modulating lipids while the cytosolic side of the pore is gated by a plug lipid that prevents the ion permeation. Our results suggest that the gating mechanism of OSCA/TMEM63 channels may combine structural aspects of the 'lipid-gated' mechanism of MscS and TRAAK channels and the calcium-induced gating mechanism of the TMEM16 family, which may provide insights into the structural rearrangements of TMEM16/TMC superfamilies. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8grn.cif.gz | 264.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8grn.ent.gz | 212.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8grn.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8grn_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8grn_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8grn_validation.xml.gz | 61.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8grn_validation.cif.gz | 86.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gr/8grn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gr/8grn | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 87697.008 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) 遺伝子: OSCA1, OSCA1.1, At4g04340, T19B17.6 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9XEA1 #2: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: AtOSCA1.1 extended state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Arabidopsis (植物) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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3次元再構成 | 解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 838000 / 対称性のタイプ: POINT |