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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8gra | ||||||
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タイトル | Structure of Type VI secretion system cargo delivery vehicle Hcp-VgrG-PAAR | ||||||
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![]() | TRANSPORT PROTEIN / Type VI Secretion System / VgrG / Hcp5 / PAAR | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
![]() | Wen, Y. / He, W. / Zhu, L. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure and assembly of type VI secretion system cargo delivery vehicle. 著者: Wenbo He / Ke Wu / Zhenlin Ouyang / Yixin Bai / Wen Luo / Di Wu / Hao An / Yucheng Guo / Min Jiao / Qian Qin / Jiaxin Zhang / Yi Wu / Junjun She / Peter M Hwang / Fang Zheng / Li Zhu / Yurong Wen / ![]() ![]() 要旨: Type VI secretion system is widely used in Gram-negative bacteria for injecting toxic effectors into neighboring prokaryotic or eukaryotic cells. Various effectors can be loaded onto the T6SS ...Type VI secretion system is widely used in Gram-negative bacteria for injecting toxic effectors into neighboring prokaryotic or eukaryotic cells. Various effectors can be loaded onto the T6SS delivery tube via its core components: Hcp, VgrG, or PAAR. Here, we report 2.8-Å resolution cryo-EM structure of intact T6SS Hcp5-VgrG-PAAR cargo delivery system and crystal structure of unbound Hcp5 from B. fragilis NCTC 9343. Loading of Hcp5 hexameric ring onto VgrG causes expansion of its inner cavity and external surface, explaining how structural changes could be propagated to regulate co-polymerization and surrounding contractile sheath. High-affinity binding between Hcp and VgrG causes entropically unfavorable structuring of long loops. Furthermore, interactions between VgrG trimer and Hcp hexamer are asymmetric, with three of the six Hcp monomers exhibiting a major loop flip. Our study provides insights into the assembly, loading, and firing of T6SS nanomachine that contributes to bacterial inter-species competition and host interactions. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 500.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 34087MC ![]() 7yw0C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23725.367 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: DXA78_05585, F2Z89_01155 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 14505.281 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: tssD_4, CQW34_01545, DW228_07065, DWW08_15770, EC81_0218805, F2Z25_09975, F2Z89_01225, F9000_04115, FSA06_12535, H3T27_02635, HMPREF0101_00911, HMPREF1018_02079, IB64_010900 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 67969.055 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: DXA78_05580, F2Z89_01160 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: 2D ARRAY / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Hcp-VgrG-PAAR / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4300 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
撮影 | 電子線照射量: 20 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 354265 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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