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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8giu | ||||||
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タイトル | Mycobacterium phage Patience | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS / HK97-fold / T=7 / tailed bacteriophage | ||||||
機能・相同性 | Uncharacterized protein / Uncharacterized protein / Capsid protein 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Mycobacterium phage Patience (ファージ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.39 Å | ||||||
データ登録者 | Podgorski, J.M. / White, S.J. | ||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: A novel accessory protein stabilizes the capsid of two actinobacteriophages 著者: Podgorski, J.M. / Porgorski, J. / Gosselin, S. / Abad, L. / Jacobs-Sera, D. / Brown, C. / Hatfull, G. / Gogarten, P. / Luque, A. / White, S.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8giu.cif.gz | 1.3 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8giu.ent.gz | 1.1 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8giu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8giu_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8giu_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8giu_validation.xml.gz | 122.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8giu_validation.cif.gz | 187.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gi/8giu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gi/8giu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 40077MC 8sajC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
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| x 5
4 |
| x 6
5 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10549.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Mycobacterium phage Patience (ファージ) 参照: UniProt: G1JWB5 #2: タンパク質 | 分子量: 43845.391 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Mycobacterium phage Patience (ファージ) 参照: UniProt: G1JWD4 #3: タンパク質 | 分子量: 23845.107 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Mycobacterium phage Patience (ファージ) 参照: UniProt: G1JWD3 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Mycobacterium phage Patience / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Mycobacterium phage Patience (ファージ) | ||||||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION | ||||||||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 | ||||||||||||||||||||
ウイルス殻 | 直径: 760 nm / 三角数 (T数): 7 | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: COUNTING / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 8640 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: Standard CTF correction inside RELION's reconstruction. タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 61957 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL 詳細: Amino acid sequence built into the map for a single major capsid protein and refined with Phenix. Model then used for rest of asymmetric unit and refined with Phenix. Final step involved using Isolde. |