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万見
- PDB-8ghs: Empty HBV Cp183 capsid with importin-beta, subparticle reconstruc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ghs
タイトルEmpty HBV Cp183 capsid with importin-beta, subparticle reconstruction at 2-fold location
要素Capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / HBV / Cp183 / Importin-beta
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Hepatitis core antigen / Viral capsid core domain supefamily, Hepatitis B virus / Hepatitis core antigen
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Kim, C. / Schlicksup, C.J. / Hadden-Perilla, J.A. / Wang, J.C.-Y. / Zlotnick, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI144022 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2023
タイトル: Structure of the Hepatitis B virus capsid quasi-6-fold with a trapped C-terminal domain reveals capsid movements associated with domain exit.
著者: Christine Kim / Christopher J Schlicksup / Carolina Pérez-Segura / Jodi A Hadden-Perilla / Joseph Che-Yen Wang / Adam Zlotnick /
要旨: Many viruses undergo transient conformational change to surveil their environments for receptors and host factors. In Hepatitis B virus (HBV) infection, after the virus enters the cell, it is ...Many viruses undergo transient conformational change to surveil their environments for receptors and host factors. In Hepatitis B virus (HBV) infection, after the virus enters the cell, it is transported to the nucleus by interaction of the HBV capsid with an importin α/β complex. The interaction between virus and importins is mediated by nuclear localization signals on the capsid protein's C-terminal domain (CTD). However, CTDs are located inside the capsid. In this study, we asked where does a CTD exit the capsid, are all quasi-equivalent CTDs created equal, and does the capsid structure deform to facilitate CTD egress from the capsid? Here, we used Impβ as a tool to trap transiently exposed CTDs and examined this complex by cryo-electron microscopy. We examined an asymmetric reconstruction of a T = 4 icosahedral capsid and a focused reconstruction of a quasi-6-fold vertex (3.8 and 4.0 Å resolution, respectively). Both approaches showed that a subset of CTDs extended through a pore in the center of the quasi-6-fold complex. CTD egress was accompanied by enlargement of the pore and subtle changes in quaternary and tertiary structure of the quasi-6-fold. When compared to molecular dynamics simulations, structural changes were within the normal range of capsid flexibility. Although pore diameter was enlarged in the Impβ-bound reconstruction, simulations indicate that CTD egress does not exclusively depend on enlarged pores. In summary, we find that HBV surveillance of its environment by transient exposure of its CTD requires only modest conformational change of the capsid.
履歴
登録2023年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Capsid protein
A: Capsid protein
D: Capsid protein
C: Capsid protein
F: Capsid protein
E: Capsid protein
H: Capsid protein
G: Capsid protein
J: Capsid protein
I: Capsid protein
L: Capsid protein
K: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,08212
ポリマ－202,08212
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Capsid protein


分子量: 16840.186 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: L7R9I1

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Reassembled HBV empty Cp183 capsid with importin-beta
タイプ: COMPLEX / 詳細: Core protein Cp183 expressed in E coli / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 0.15 M NaCl, 20 mM Tris-HCl pH 7.5, and 10 mM DTT
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Empty HBV capsid : Importin-beta sample at 1:205
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMAN2粒子像選択
4CTFFINDCTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
8ISOLDEモデルフィッティング
9Cootモデルフィッティング
11RELION初期オイラー角割当
12RELION最終オイラー角割当
13RELION分類
14RELION３次元再構成
15PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 31166
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1154892 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
詳細: A hexamer model was flexibly fitted into the hexamer maps using Alphafold, ISOLDE, PHENIX, and Coot.
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00314040
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5919224
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.0621848
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0362172
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052448

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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