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- PDB-8ghh: Crystal structure of Staphylococcus aureus Lysophosphatidylglycer... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ghh
タイトルCrystal structure of Staphylococcus aureus Lysophosphatidylglycerol phospholipase D
要素Glycerophosphodiester phosphodiesterase
キーワードHYDROLASE / Glycerophosphodiester Phosphodiesterase (GDPD) / phospholipase D / lysophosphatidic acid / lysophosphatidylglycerol
機能・相同性
機能・相同性情報


glycerophosphodiester phosphodiesterase / glycerophosphodiester phosphodiesterase activity / lipid metabolic process / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycerophosphodiester phosphodiesterase domain / Glycerophosphoryl diester phosphodiesterase family / GP-PDE domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DIHYDROGENPHOSPHATE ION / Glycerophosphodiester phosphodiesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Rock, C.O. / Yun, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM034496 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Lysophosphatidylglycerol (LPG) phospholipase D maintains membrane homeostasis in Staphylococcus aureus by converting LPG to lysophosphatidic acid.
著者: Subramanian, C. / Yun, M.K. / Frank, M.M. / Rock, C.O.
履歴
登録2023年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycerophosphodiester phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,35011
ポリマ－33,4761
非ポリマー87410
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.956, 107.956, 138.381
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Space group name HallI42
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z
#3: y,-x,z
#4: x,-y,-z
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#11: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#12: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#13: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-571-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glycerophosphodiester phosphodiesterase / Glycerophosphodiester phosphodiesterase family protein / Glycerophosphoryl diester ...Glycerophosphodiester phosphodiesterase family protein / Glycerophosphoryl diester phosphodiesterase / Glycerophosphoryl diester phosphodiesterase-like protein / Putative glycerophosphoryl diester phosphodiesterase 1


分子量: 33475.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: ugpQ_3, glpQ1_2, ugpQ_1, ugpQ_2, DD547_01075, EP54_07230, GO814_06870, GO942_06740, GQX37_03235, HMPREF3211_00798, NCTC13131_00521, SAGV69_01520, SAHC1335_01965, SAMEA2077334_00579, ...遺伝子: ugpQ_3, glpQ1_2, ugpQ_1, ugpQ_2, DD547_01075, EP54_07230, GO814_06870, GO942_06740, GQX37_03235, HMPREF3211_00798, NCTC13131_00521, SAGV69_01520, SAHC1335_01965, SAMEA2077334_00579, SAMEA2078260_00351, SAMEA2078588_00269, SAMEA2080344_00041, SAMEA2081063_00041, SAMEA2081470_00350, SAMEA70146418_01792
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0D6HT57, glycerophosphodiester phosphodiesterase
#2: 化合物 ChemComp-2HP / DIHYDROGENPHOSPHATE ION / りん酸二水素アニオン


分子量: 96.987 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O4P
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Phosphate-citrate, sodium dihydrogen phosphate, dipotassium hydrogen phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2022年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→42.56 Å / Num. obs: 24165 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 28.6 % / Biso Wilson estimate: 46.85 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rpim(I) all: 0.015 / Rrim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 26.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 20.9 % / Rmerge(I) obs: 0.881 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 1490 / Num. unique obs: 1485 / CC1/2: 0.894 / CC star: 0.966 / Rpim(I) all: 0.194 / Rrim(I) all: 0.903 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→42.56 Å / SU ML: 0.255 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.2141 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2153 1209 5 %
Rwork0.1875 22953 -
obs0.1889 24162 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 59.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→42.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2197 0 53 84 2334
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00352302
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.60443111
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0452335
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0038400
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.51471357
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.190.30381310.25172496X-RAY DIFFRACTION99.81
2.19-2.280.27051320.23472510X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.410.2651330.2312513X-RAY DIFFRACTION99.96
2.41-2.560.23861320.2242519X-RAY DIFFRACTION100
2.56-2.750.2381330.21242529X-RAY DIFFRACTION100
2.75-3.030.28321340.21762543X-RAY DIFFRACTION100
3.03-3.470.23491340.1982551X-RAY DIFFRACTION100
3.47-4.370.18551370.15882577X-RAY DIFFRACTION100
4.37-42.560.18341430.16922715X-RAY DIFFRACTION99.9
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -45.7078387038 Å / Origin y: -25.7798073853 Å / Origin z: -19.3630109735 Å
111213212223313233
T0.528989310462 Å2-0.0974669100324 Å20.00943632474723 Å2-0.310928530132 Å2-0.0399088701099 Å2--0.33182336721 Å2
L3.45270942905 °2-0.541601962953 °2-0.795190275871 °2-1.48642035363 °2-0.0691876783446 °2--2.58305491936 °2
S-0.271885196002 Å °0.125195302659 Å °-0.123027193285 Å °0.12747136551 Å °-0.0110910631674 Å °0.187413980737 Å °-0.440736692246 Å °-0.0818705790274 Å °0.269248582267 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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