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- PDB-8gbw: Crystal structure of PC39-23D, an anti-HIV broadly neutralizing a... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8gbw | |||||||||
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Title | Crystal structure of PC39-23D, an anti-HIV broadly neutralizing antibody | |||||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / Antibody / Broadly Neutralizing / HIV-1 / V3 Glycan | |||||||||
Function / homology | DI(HYDROXYETHYL)ETHER![]() | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Murrell, S. / Omorodion, O. / Wilson, I.A. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Antigen pressure from two founder viruses induces multiple insertions at a single antibody position to generate broadly neutralizing HIV antibodies. Authors: Joyce, C. / Murrell, S. / Murrell, B. / Omorodion, O. / Ver, L.S. / Carrico, N. / Bastidas, R. / Nedellec, R. / Bick, M. / Woehl, J. / Zhao, F. / Burns, A. / Barman, S. / Appel, M. / Ramos, ...Authors: Joyce, C. / Murrell, S. / Murrell, B. / Omorodion, O. / Ver, L.S. / Carrico, N. / Bastidas, R. / Nedellec, R. / Bick, M. / Woehl, J. / Zhao, F. / Burns, A. / Barman, S. / Appel, M. / Ramos, A. / Wickramasinghe, L. / Eren, K. / Vollbrecht, T. / Smith, D.M. / Kosakovsky Pond, S.L. / McBride, R. / Worth, C. / Batista, F. / Sok, D. / Poignard, P. / Briney, B. / Wilson, I.A. / Landais, E. / Burton, D.R. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 247.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 175.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8gbvC ![]() 8gbxC ![]() 8gbyC ![]() 8gbzC ![]() 8gc0C ![]() 8gc1C C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Antibody | Mass: 26221.359 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The N-terminal pyroglutamic acid residue is a post-translationally modified Gln Source: (gene. exp.) ![]() ![]() | ||||||
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#2: Antibody | Mass: 23923.549 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The N-terminal residues "VH" originate from the signal peptide Source: (gene. exp.) ![]() ![]() | ||||||
#3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.05 Å3/Da / Density % sol: 59.62 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 / Details: 0.1 M HEPES, 10% PEG 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 14, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.5→50 Å / Num. obs: 98412 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 14.62 Å2 / CC1/2: 0.96 / Rpim(I) all: 0.03 / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 22.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.5→1.53 Å / Redundancy: 9.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 4847 / CC1/2: 0.81 / Rpim(I) all: 0.39 / Rsym value: 1 / % possible all: 99.4 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 18.94 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→36.53 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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