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万見
- PDB-8g8s: bipartite p52 NLS in complex with Importin alpha 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8g8s
タイトルbipartite p52 NLS in complex with Importin alpha 2
要素
  • Importin subunit alpha-1
  • Nuclear factor NF-kappa-B p100 subunit isoform X1
キーワードTRANSCRIPTION / Nuclear import / transcription factors / Nf-kB
機能・相同性
機能・相同性情報


Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / non-canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear import signal receptor activity / canonical NF-kappaB signal transduction / response to cytokine / protein import into nucleus ...Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / non-canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear import signal receptor activity / canonical NF-kappaB signal transduction / response to cytokine / protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / host cell / DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / postsynaptic density / inflammatory response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / innate immune response / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor NF-kappa-B, p100 subunit / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. ...Nuclear factor NF-kappa-B, p100 subunit / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / p53-like transcription factor, DNA-binding / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Armadillo-like helical / Immunoglobulin E-set / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear factor NF-kappa-B p100 subunit isoform X1 / Importin subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Tsimbslyuk, S. / Stewart, M. / Forwood, J.K.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: p52 bipartite NLS in complex with Importin alpha 2
著者: Tsimbslyuk, S. / Stewart, M. / Forwood, J.K.
履歴
登録2023年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Importin subunit alpha-1
B: Nuclear factor NF-kappa-B p100 subunit isoform X1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,5042
ポリマ－59,5042
非ポリマー00
水3,747208
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.066, 88.583, 96.671
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 55268.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear factor NF-kappa-B p100 subunit isoform X1


分子量: 4235.868 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFKB2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: F1S861
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.64 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.01M DTT, 0.1M sodium HEPES pH7, 0.6M sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→29.73 Å / Num. obs: 39376 / % possible obs: 99.98 % / 冗長度: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 35.62 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.3 Å / Num. unique obs: 1917 / CC1/2: 0.898

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6bw0

6bw0


解像度: 2.1→29.73 Å / SU ML: 0.1993 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.3058
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1861 1917 4.88 %
Rwork0.1687 37359 -
obs0.1696 39276 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 51.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→29.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3399 0 0 208 3607
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00693505
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8034765
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0438568
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061612
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.45161309
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.150.26321330.21492632X-RAY DIFFRACTION99.96
2.15-2.210.25691170.1882640X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.280.21691300.172639X-RAY DIFFRACTION99.93
2.28-2.350.17871270.16052634X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.430.20671580.15342615X-RAY DIFFRACTION99.96
2.43-2.530.18181500.16022623X-RAY DIFFRACTION99.93
2.53-2.650.20471380.17112629X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.780.20991440.16712659X-RAY DIFFRACTION99.96
2.78-2.960.19581360.17822668X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.190.21541190.19412680X-RAY DIFFRACTION100
3.19-3.510.21181240.18122681X-RAY DIFFRACTION100
3.51-4.010.16911540.15632691X-RAY DIFFRACTION100
4.01-5.050.15221380.14752733X-RAY DIFFRACTION100
5.05-29.730.16961490.1742835X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.05606990353-0.952176619648-0.2615642292463.666211277820.8343254136830.6008619776760.02392647751950.0379677292509-0.04546089853390.0236678471015-0.006445062674480.1852042467430.0850236038953-0.0558668092306-0.02194757284890.280204211958-0.031456674981-0.02062685847560.281249136794-0.003364467916560.2563077667813.158965412349.08574772533-13.3745157266
22.70994114442-0.236458871315-0.6787914820953.158825008160.6404076292913.38829689151-0.00665128915036-0.829720455370.1767863541870.5498395466780.11504088034-0.40236457306-0.05497904217730.526693324994-0.06463419946380.2983107186610.0174406935025-0.04865176133360.491495613619-0.08771496399710.395370724628-7.3224938634838.023101941517.6780525005
37.67813299368-0.478554559638-1.615569408930.920011401065-2.422606411317.62426790865-0.0995115188823-0.337983050546-0.1592992983740.6647813401880.250286022262-0.4316453737760.1093244267320.439498891816-0.08069881344720.5697501636640.1033092287640.03471227150150.544071104031-0.1602509195740.8862482368232.8044655450830.94430144567.45223681261
40.009496958997080.00291723626483-0.176715547967-0.00078379026394-0.06854247604543.64030935557-0.284541155255-0.374834902525-0.07178481883470.6890301312050.003081974290380.3367822397360.43442138156-0.2241574997380.2199217577031.09560870912-0.09924834931720.2413105208171.281072657040.3891538512951.41870599387-6.467710581424.6555172191-3.81066932598
55.85188623429-1.793425129550.2898291262541.49218683352-1.97091922663.88465194835-0.120052243932-0.5509773410590.5143656135310.3672719843920.0552255382370.294093668005-0.478915747102-0.6135717185520.06914917543520.4067740636290.05454399328780.08522857998330.495386413309-0.03893044913910.371629764299-1.345707218996.38163309196-6.73994376263
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 72 through 322 )AA72 - 3221 - 251
22chain 'A' and (resid 323 through 497 )AA323 - 497252 - 426
33chain 'B' and (resid 309 through 313 )BB309 - 3131 - 5
44chain 'B' and (resid 331 through 335 )BB331 - 3356 - 10
55chain 'B' and (resid 336 through 342 )BB336 - 34211 - 17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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