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- PDB-8g6d: HSV-1 Nuclear Egress Complex (SUP; UL31-R229L) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8g6d
タイトルHSV-1 Nuclear Egress Complex (SUP; UL31-R229L)
要素
  • Nuclear egress protein 1
  • Virion egress protein UL34
キーワードVIRAL PROTEIN / viral nuclear egress complex
機能・相同性
機能・相同性情報


exit of virus from host cell nucleus by nuclear egress / host cell nuclear inner membrane / viral budding from nuclear membrane / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus viron egress-type / Herpesvirus virion protein U34 / Herpesvirus UL31 / Herpesvirus UL31-like protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear egress protein 1 / Nuclear egress protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.92 Å
データ登録者Draganova, E.B. / Gonzalez Del-Pino, G.L. / Heldwein, E.E.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI147625 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM111795 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)K99AI51891 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)K12GM133314 米国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2024
タイトル: The universal suppressor mutation restores membrane budding defects in the HSV-1 nuclear egress complex by stabilizing the oligomeric lattice.
著者: Elizabeth B Draganova / Hui Wang / Melanie Wu / Shiqing Liao / Amber Vu / Gonzalo L Gonzalez-Del Pino / Z Hong Zhou / Richard J Roller / Ekaterina E Heldwein /
要旨: Nuclear egress is an essential process in herpesvirus replication whereby nascent capsids translocate from the nucleus to the cytoplasm. This initial step of nuclear egress-budding at the inner ...Nuclear egress is an essential process in herpesvirus replication whereby nascent capsids translocate from the nucleus to the cytoplasm. This initial step of nuclear egress-budding at the inner nuclear membrane-is coordinated by the nuclear egress complex (NEC). Composed of the viral proteins UL31 and UL34, NEC deforms the membrane around the capsid as the latter buds into the perinuclear space. NEC oligomerization into a hexagonal membrane-bound lattice is essential for budding because NEC mutants designed to perturb lattice interfaces reduce its budding ability. Previously, we identified an NEC suppressor mutation capable of restoring budding to a mutant with a weakened hexagonal lattice. Using an established in-vitro budding assay and HSV-1 infected cell experiments, we show that the suppressor mutation can restore budding to a broad range of budding-deficient NEC mutants thereby acting as a universal suppressor. Cryogenic electron tomography of the suppressor NEC mutant lattice revealed a hexagonal lattice reminiscent of wild-type NEC lattice instead of an alternative lattice. Further investigation using x-ray crystallography showed that the suppressor mutation promoted the formation of new contacts between the NEC hexamers that, ostensibly, stabilized the hexagonal lattice. This stabilization strategy is powerful enough to override the otherwise deleterious effects of mutations that destabilize the NEC lattice by different mechanisms, resulting in a functional NEC hexagonal lattice and restoration of membrane budding.
履歴
登録2023年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Virion egress protein UL34
B: Nuclear egress protein 1
C: Virion egress protein UL34
D: Nuclear egress protein 1
E: Virion egress protein UL34
F: Nuclear egress protein 1
G: Virion egress protein UL34
H: Nuclear egress protein 1
I: Virion egress protein UL34
J: Nuclear egress protein 1
K: Virion egress protein UL34
L: Nuclear egress protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)292,74218
ポリマ－292,35012
非ポリマー3926
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)109.555, 189.103, 157.096
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.520, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and resid 14 through 176)
d_2ens_1(chain "C" and resid 14 through 176)
d_3ens_1(chain "E" and resid 14 through 176)
d_4ens_1chain "G"
d_5ens_1chain "I"
d_6ens_1(chain "K" and resid 14 through 176)
d_1ens_2(chain "B" and (resid 57 through 128 or resid 135 through 401))
d_2ens_2(chain "D" and (resid 57 through 128 or resid 135 through 401))
d_3ens_2(chain "F" and (resid 57 through 128 or resid 135 through 401))
d_4ens_2(chain "H" and (resid 57 through 128 or resid 135 through 401))
d_5ens_2(chain "J" and (resid 57 through 128 or resid 135 through 401))
d_6ens_2(chain "L" and (resid 57 through 128 or resid 135 through 401))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1PROARGA1 - 163
d_21ens_1PROARGD1 - 163
d_31ens_1PROARGG1 - 163
d_41ens_1PROARGJ1 - 163
d_51ens_1PROARGM1 - 163
d_61ens_1PROARGP1 - 163
d_11ens_2GLUGLYB4 - 75
d_12ens_2THRPROB82 - 253
d_21ens_2GLUGLYE4 - 75
d_22ens_2THRPROE82 - 253
d_31ens_2GLUGLYH4 - 75
d_32ens_2THRPROH82 - 253
d_41ens_2GLUGLYK4 - 75
d_42ens_2THRPROK79 - 250
d_51ens_2GLUGLYN1 - 72
d_52ens_2THRPRON79 - 250
d_61ens_2GLUGLYQ4 - 75
d_62ens_2THRPROQ77 - 248

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999660398585, 0.0236753749931, 0.0108887152485), (-0.0238355441896, -0.999605995978, -0.0148229429433), (0.0105334863182, -0.0150774475044, 0.999830843814)-29.727006668, 88.2644869624, 0.0829277974035
2given(-0.503680061869, -0.863840317098, -0.00928987791921), (0.863867451802, -0.50355948166, -0.0126836172995), (0.00627861388023, -0.0144137083117, 0.999876404372)17.0582826696, 79.7381932961, -0.137401997643
3given(-0.494143997728, 0.869049517877, 0.0239717539573), (-0.869216429267, -0.494398106693, 0.00577158484522), (0.0168673827977, -0.0179846483693, 0.999695975695)-61.1359822478, 53.022216972, 0.608928533475
4given(0.493796184892, -0.869398609452, -0.0176461233231), (0.869335975255, 0.494035699222, -0.0135532291941), (0.0205009734895, -0.00864787695957, 0.99975243151)31.9586421265, 35.6544190875, 0.363621402469
5given(0.511361236505, 0.859365820431, -0.000269210336036), (-0.859253143158, 0.511299211993, 0.0160359529833), (0.0139183969245, -0.00796884491864, 0.999871379597)-44.8335984956, 8.60397741077, 0.817011897995
6given(-0.999647087899, 0.0260499408383, 0.00520578892094), (-0.0259886262186, -0.999595884369, 0.0115177801244), (0.0055037226711, 0.011378424058, 0.999920117061)-29.7397399318, 86.5999992305, -1.21857177496
7given(-0.499256656647, -0.86640895049, 0.008849932411), (0.866445641815, -0.499180453231, 0.00953020947515), (-0.00383934551733, 0.0124260058876, 0.999915423325)16.1763010025, 78.5377111589, -1.69356087847
8given(-0.467213980128, 0.884128991216, 0.00519842894652), (-0.884114831637, -0.467238328816, 0.00541373842144), (0.0072153483427, -0.00206663385758, 0.99997183349)-59.0482924034, 51.6973048838, -0.449241095873
9given(0.495367636038, -0.868469634635, 0.0192717119782), (0.868334339298, 0.494417813399, -0.0393255767973), (0.0246247916163, 0.0362149073017, 0.99904058983)30.1201126166, 37.1075037832, -0.439422727953
10given(0.514098575122, 0.857716496535, 0.00500665841347), (-0.857705396447, 0.514029209537, 0.0107435864033), (0.00664138262335, -0.00981750040102, 0.999929751894)-44.7826962109, 9.03748771252, 0.338897328372

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要素

#1: タンパク質
Virion egress protein UL34 / Primary envelopment factor UL34


分子量: 20081.971 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 15-185 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: UL34 / プラスミド: pJB04 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): LOBSTR / 参照: UniProt: P10218
#2: タンパク質
Nuclear egress protein 1


分子量: 28643.000 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human alphaherpesvirus 1 strain 17 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: NEC1, UL31 / プラスミド: pXG20 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): LOBSTR / 参照: UniProt: P10215
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 10% PEG 3350, 8 mM lithium sulfate, 6 mM ATP, 0.1 M MES, and Silver Bullets reagent G3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月27日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.92→94.55 Å / Num. obs: 28047 / % possible obs: 99.07 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 59.92 Å2 / CC1/2: 0.591 / CC star: 0.862 / Net I/σ(I): 2.83
反射 シェル解像度: 3.92→4.06 Å / 冗長度: 6.5 % / Num. unique obs: 2801 / CC1/2: 0.312 / CC star: 0.689 / % possible all: 98.83

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia20.6.467データ削減
xia20.6.467データスケーリング
PHASER位相決定
Coot0.9モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.92→94.55 Å / SU ML: 0.5612 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 31.5032
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3011 3880 7.12 %
Rwork0.2545 50621 -
obs0.2578 27993 97.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 70.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.92→94.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19333 0 6 2 19341
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003319844
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.694526989
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04592970
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00583544
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.50162750
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.82516174957
ens_1d_3AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.44027091476
ens_1d_4AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.3362970656
ens_1d_5AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.48499338175
ens_1d_6AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.5051348539
ens_2d_2BX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.58819635507
ens_2d_3BX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.50379518839
ens_2d_4BX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.50923519621
ens_2d_5BX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.87744636305
ens_2d_6BX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.47281578677
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.92-3.970.36161320.32741740X-RAY DIFFRACTION94.83
3.97-4.020.35411460.30331854X-RAY DIFFRACTION98.18
4.02-4.070.31521390.28761830X-RAY DIFFRACTION98.06
4.07-4.130.37661340.28111748X-RAY DIFFRACTION98.43
4.13-4.190.35261450.30131813X-RAY DIFFRACTION97.22
4.19-4.250.32631410.27141813X-RAY DIFFRACTION97.7
4.25-4.310.33981260.29361723X-RAY DIFFRACTION95.7
4.31-4.390.33711420.26241845X-RAY DIFFRACTION96.08
4.39-4.460.34881320.2631726X-RAY DIFFRACTION96.47
4.46-4.540.29261390.23361840X-RAY DIFFRACTION98.65
4.54-4.630.31261440.23581824X-RAY DIFFRACTION99.29
4.63-4.720.24951400.2281844X-RAY DIFFRACTION98.71
4.72-4.830.28251380.23821829X-RAY DIFFRACTION99.39
4.83-4.940.29871390.24581796X-RAY DIFFRACTION98.62
4.94-5.060.25861380.23251815X-RAY DIFFRACTION98.94
5.06-5.20.35461410.26721843X-RAY DIFFRACTION98.51
5.2-5.350.3111350.25341790X-RAY DIFFRACTION98.26
5.35-5.520.33441420.28371815X-RAY DIFFRACTION98.05
5.53-5.720.30981430.28261841X-RAY DIFFRACTION98.22
5.72-5.950.29491360.25551764X-RAY DIFFRACTION97.69
5.95-6.220.35591340.26951810X-RAY DIFFRACTION97.93
6.22-6.550.311320.27121749X-RAY DIFFRACTION93.82
6.55-6.960.3111410.27431801X-RAY DIFFRACTION97.98
6.96-7.50.29851380.24051817X-RAY DIFFRACTION99.29
7.5-8.250.2671430.23081867X-RAY DIFFRACTION99.36
8.25-9.440.23061410.19241831X-RAY DIFFRACTION99.6
9.45-11.890.18621420.18441837X-RAY DIFFRACTION99.35
11.9-94.550.31071370.2791816X-RAY DIFFRACTION97.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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