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- PDB-8g1r: A Vibrio cholerae viral satellite enables efficient horizontal tr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8g1r
タイトルA Vibrio cholerae viral satellite enables efficient horizontal transfer by using an external scaffold to assemble hijacked coat proteins into small capsids
要素
  • Serine protease
  • major head protein
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / PLE / Procapsid
機能・相同性Major capsid protein GpE / Phage major capsid protein E / Putative major head protein / Phage protein
機能・相同性情報
生物種Vibrio phage ICP1_2011_A (ファージ)
Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Subramanian, S. / Boyd, C.M. / Seed, K.D. / Parent, K.N.
資金援助 米国, 6件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM110185 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116789 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM140803 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1750125 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI127652 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI127652 米国
引用
ジャーナル: bioRxiv / 年: 2023
タイトル: A viral satellite maximizes its spread and inhibits phage by remodeling hijacked phage coat proteins into small capsids.
著者: Caroline M Boyd / Sundharraman Subramanian / Drew T Dunham / Kristin N Parent / Kimberley D Seed /
要旨: Phage satellites commonly remodel capsids they hijack from the phages they parasitize, but only a few mechanisms regulating the change in capsid size have been reported. Here, we investigated how a ...Phage satellites commonly remodel capsids they hijack from the phages they parasitize, but only a few mechanisms regulating the change in capsid size have been reported. Here, we investigated how a satellite from , PLE, remodels the capsid it has been predicted to steal from the phage ICP1 (1). We identified that a PLE-encoded protein, TcaP, is both necessary and sufficient to form small capsids during ICP1 infection. Interestingly, we found that PLE is dependent on small capsids for efficient transduction of its genome, making it the first satellite to have this requirement. ICP1 isolates that escaped TcaP-mediated remodeling acquired substitutions in the coat protein, suggesting an interaction between these two proteins. With a procapsid-like-particle (PLP) assembly platform in , we demonstrated that TcaP is a scaffold that regulates the assembly of small capsids. Further, we studied the structure of PLE PLPs using cryogenic electron microscopy and found that TcaP is an external scaffold, that is functionally and somewhat structurally similar to the external scaffold, Sid, encoded by the unrelated satellite P4 (2). Finally, we showed that TcaP is largely conserved across PLEs. Together, these data support a model in which TcaP directs the assembly of small capsids comprised of ICP1 coat proteins, which inhibits the complete packaging of the ICP1 genome and permits more efficient packaging of replicated PLE genomes.
#1: ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: A viral satellite maximizes its spread and inhibits phage by remodeling hijacked phage coat proteins into small capsids.
著者: Caroline M Boyd / Sundharraman Subramanian / Drew T Dunham / Kristin N Parent / Kimberley D Seed /
要旨: Phage satellites commonly remodel capsids they hijack from the phages they parasitize, but only a few mechanisms regulating the change in capsid size have been reported. Here, we investigated how a ...Phage satellites commonly remodel capsids they hijack from the phages they parasitize, but only a few mechanisms regulating the change in capsid size have been reported. Here, we investigated how a satellite from , phage-inducible chromosomal island-like element (PLE), remodels the capsid it has been predicted to steal from the phage ICP1 (Netter et al., 2021). We identified that a PLE-encoded protein, TcaP, is both necessary and sufficient to form small capsids during ICP1 infection. Interestingly, we found that PLE is dependent on small capsids for efficient transduction of its genome, making it the first satellite to have this requirement. ICP1 isolates that escaped TcaP-mediated remodeling acquired substitutions in the coat protein, suggesting an interaction between these two proteins. With a procapsid-like particle (PLP) assembly platform in , we demonstrated that TcaP is a bona fide scaffold that regulates the assembly of small capsids. Further, we studied the structure of PLE PLPs using cryogenic electron microscopy and found that TcaP is an external scaffold that is functionally and somewhat structurally similar to the external scaffold, Sid, encoded by the unrelated satellite P4 (Kizziah et al., 2020). Finally, we showed that TcaP is largely conserved across PLEs. Together, these data support a model in which TcaP directs the assembly of small capsids comprised of ICP1 coat proteins, which inhibits the complete packaging of the ICP1 genome and permits more efficient packaging of replicated PLE genomes.
履歴
登録2023年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: major head protein
B: major head protein
C: major head protein
D: major head protein
E: Serine protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,9435
ポリマ－186,9435
非ポリマー00
水00
1
A: major head protein
B: major head protein
C: major head protein
D: major head protein
E: Serine protease
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,216,595300
ポリマ－11,216,595300
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: major head protein
B: major head protein
C: major head protein
D: major head protein
E: Serine protease
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 935 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)934,71625
ポリマ－934,71625
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: major head protein
B: major head protein
C: major head protein
D: major head protein
E: Serine protease
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.12 MDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,121,65930
ポリマ－1,121,65930
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質
major head protein / Coat


分子量: 38428.023 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio phage ICP1_2011_A (ファージ)
遺伝子: ICP12011A_121 / プラスミド: pETDUET / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A385IH56
#2: タンパク質 Serine protease


分子量: 33231.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 株: El Tor / Variant: PLE1 / プラスミド: pETDUET / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: M1R2Y9
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: PLE Procapsid / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Vibrio cholerae (コレラ菌) / 株: El Tor
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / プラスミド: pETDUET
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Shigella flexneri Y
緩衝液pH: 7.5
詳細: 50 mM Tris-HCl, pH 7.4, 100 mM NaCl, 10 mM MgSO4, 1 mM CaCl2
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMtris(hydroxymethyl)aminomethane hydrochlorideC4H11NO3-HCl1
2100 mMsodium chlorideNaCl1
310 mMmagnesium sulfateMgSO41
41 mMcalcium chlorideCaCl21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 36.41 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 379643 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00310070
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.52513777
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.2281542
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041679
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041800

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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