[日本語] English
万見
- PDB-8fzc: HIV-2 Gag Capsid from Immature Virus-like Particles -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fzc
タイトルHIV-2 Gag Capsid from Immature Virus-like Particles
要素Spacer peptide 2
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE / Retrovirus / Lentivirus / Gag / Capsid / HIV-2 / lattice
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / host multivesicular body / viral nucleocapsid / viral translational frameshifting / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / RNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal ...: / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human immunodeficiency virus type 2 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.5 Å
データ登録者Talledge, N. / Zhang, W. / Mansky, L.M.
資金援助 米国, 7件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)124279 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)118047 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-2011401 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)124165 米国
National Institutes of Health/National Institute on Drug Abuse (NIH/NIDA)007097 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)150351 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)83196 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2023
タイトル: HIV-2 Immature Particle Morphology Provides Insights into Gag Lattice Stability and Virus Maturation.
著者: Nathaniel Talledge / Huixin Yang / Ke Shi / Raffaele Coray / Guichuan Yu / William G Arndt / Shuyu Meng / Gloria C Baxter / Luiza M Mendonça / Daniel Castaño-Díez / Hideki Aihara / Louis M ...著者: Nathaniel Talledge / Huixin Yang / Ke Shi / Raffaele Coray / Guichuan Yu / William G Arndt / Shuyu Meng / Gloria C Baxter / Luiza M Mendonça / Daniel Castaño-Díez / Hideki Aihara / Louis M Mansky / Wei Zhang /
要旨: Retrovirus immature particle morphology consists of a membrane enclosed, pleomorphic, spherical and incomplete lattice of Gag hexamers. Previously, we demonstrated that human immunodeficiency virus ...Retrovirus immature particle morphology consists of a membrane enclosed, pleomorphic, spherical and incomplete lattice of Gag hexamers. Previously, we demonstrated that human immunodeficiency virus type 2 (HIV-2) immature particles possess a distinct and extensive Gag lattice morphology. To better understand the nature of the continuously curved hexagonal Gag lattice, we have used the single particle cryo-electron microscopy method to determine the HIV-2 Gag lattice structure for immature virions. The reconstruction map at 5.5 Å resolution revealed a stable, wineglass-shaped Gag hexamer structure with structural features consistent with other lentiviral immature Gag lattice structures. Cryo-electron tomography provided evidence for nearly complete ordered Gag lattice structures in HIV-2 immature particles. We also solved a 1.98 Å resolution crystal structure of the carboxyl-terminal domain (CTD) of the HIV-2 capsid (CA) protein that identified a structured helix 12 supported via an interaction of helix 10 in the absence of the SP1 region of Gag. Residues at the helix 10-12 interface proved critical in maintaining HIV-2 particle release and infectivity. Taken together, our findings provide the first 3D organization of HIV-2 immature Gag lattice and important insights into both HIV Gag lattice stabilization and virus maturation.
履歴
登録2023年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list
Item: _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Spacer peptide 2
B: Spacer peptide 2
C: Spacer peptide 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,3293
ポリマ－75,3293
非ポリマー00
水00
1
A: Spacer peptide 2
B: Spacer peptide 2
C: Spacer peptide 2
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)451,97718
ポリマ－451,97718
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
手法UCSF CHIMERA

-
要素

#1: タンパク質 Spacer peptide 2 / SP2 / p1


分子量: 25109.822 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 2 (ISOLATE ROD) (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: gag / Variant: isolate ROD / プラスミド: pN3 / 詳細 (発現宿主): CMV promotor / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04590

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Human immunodeficiency virus type 2 (ISOLATE ROD) / タイプ: VIRUS
詳細: HIV-2 VLPs generated by Gag co-overexpressed with HIV-2 Env in Hek293T cells and purified from media supernatant
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus type 2 (ISOLATE ROD) (ヒト免疫不全ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Homo sapiens
ウイルス殻名称: Capsid / 直径: 2100 nm
緩衝液pH: 8 / 詳細: 100 mM NaCl, 10 mM Tris-HCL pH 8.0, 1mM EDTA
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMsodium chlorideNaCl1
210 mMTris-HClC4H11NO31
31 mMEthylenediaminetetraacetic acidC10H16N2O81
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Leica ACE600 Glow Discharger. / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 292.15 K / 詳細: Leica GP2 Grid Plunger.

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2250 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 750 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 10 / 実像数: 2508
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40 / 利用したフレーム数/画像: 1-40

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
2SerialEM画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
9RELION3.1初期オイラー角割当
10RELION3.1最終オイラー角割当
11RELION3.1分類
12RELION3.1３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 5.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46017 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Chain-ID: A / PDB chain-ID: A / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession codeInitial refinement model-ID
12WLV

2wlv

2WLV1
25L93

5l93

5L932
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0025391
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6447323
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.141717
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042798
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004972

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る