[日本語] English
万見
- PDB-8fzb: Crystal structure of human FAM86A -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fzb
タイトルCrystal structure of human FAM86A
要素Protein-lysine N-methyltransferase EEF2KMT
キーワードTRANSFERASE / Protein Lysine methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine trimethylation / protein-lysine N-methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / Protein methylation / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / protein-containing complex / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
FAM86, N-terminal / Family of unknown function / Lysine methyltransferase / Lysine methyltransferase / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein-lysine N-methyltransferase EEF2KMT
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Shao, Z. / Lu, J. / Song, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: The FAM86 domain of FAM86A confers substrate specificity to promote EEF2-Lys525 methylation.
著者: Francis, J.W. / Shao, Z. / Narkhede, P. / Trinh, A.T. / Lu, J. / Song, J. / Gozani, O.
履歴
登録2023年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein-lysine N-methyltransferase EEF2KMT
B: Protein-lysine N-methyltransferase EEF2KMT
C: Protein-lysine N-methyltransferase EEF2KMT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,5516
ポリマ－111,3973
非ポリマー1,1533
水00
1
A: Protein-lysine N-methyltransferase EEF2KMT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5172
ポリマ－37,1321
非ポリマー3841
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein-lysine N-methyltransferase EEF2KMT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5172
ポリマ－37,1321
非ポリマー3841
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Protein-lysine N-methyltransferase EEF2KMT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5172
ポリマ－37,1321
非ポリマー3841
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.701, 160.701, 351.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

-
要素

#1: タンパク質 Protein-lysine N-methyltransferase EEF2KMT / eEF2-lysine methyltransferase / eEF2-KMT


分子量: 37132.445 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EEF2KMT, FAM86A, SB153 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q96G04, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.87 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Ammonium citrate tribasic (pH 7.0), 10% w/v Polyethylene glycol 3,350 and 5 mM TCEP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→50 Å / Num. obs: 64154 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 20.7 % / Rmerge(I) obs: 0.998 / Χ2: 0.033 / Net I/σ(I): 4.5 / Num. measured all: 1324884
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
3.35-3.4717.71.61864030.3811100
3.47-3.6117.81.29264420.3911100
3.61-3.77170.95763800.4191100
3.77-3.9718.80.67564580.4781100
3.97-4.2221.50.44263810.5841100
4.22-4.5521.80.30263950.7741100
4.55-521.90.21864410.9731100
5-5.7320.40.17364021.0371100
5.73-7.2124.70.12464251.1691100
7.21-5024.70.06564271.3441100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHENIX1.20.1-4487精密化
HKL-3000データ削減
PHENIX1.20.1-4487位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.35→48.82 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2537 2000 5.96 %
Rwork0.2306 --
obs0.2319 33574 98.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.35→48.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7300 0 78 0 7378
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037540
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6510274
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.1061066
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0411201
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051300
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.35-3.420.39151360.35432147X-RAY DIFFRACTION96
3.42-3.510.36631400.352217X-RAY DIFFRACTION98
3.51-3.610.3881390.32792195X-RAY DIFFRACTION98
3.61-3.730.3841410.30862230X-RAY DIFFRACTION98
3.73-3.860.28711410.27282225X-RAY DIFFRACTION99
3.86-4.020.281430.2542260X-RAY DIFFRACTION100
4.02-4.20.32021430.25582240X-RAY DIFFRACTION100
4.2-4.420.28621420.26032260X-RAY DIFFRACTION100
4.42-4.70.30161440.23372262X-RAY DIFFRACTION99
4.7-5.060.24791450.22772285X-RAY DIFFRACTION100
5.06-5.570.24531450.22842279X-RAY DIFFRACTION100
5.57-6.370.24261460.22462310X-RAY DIFFRACTION100
6.37-8.020.23651460.22192298X-RAY DIFFRACTION98
8.02-48.820.17851490.17612366X-RAY DIFFRACTION96

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る