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万見
- PDB-8fxp: Structure of capsid of Agrobacterium phage Milano -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fxp
タイトルStructure of capsid of Agrobacterium phage Milano
要素
  • Linking protein 1, gp16
  • Linking protein 2, gp128
  • Major capsid protein, gp9
  • Minor capsid protein, gp10
キーワードVIRUS / Myophage / redox trigger
機能・相同性: / Phage capsid / Phage capsid family / virion component / Virion-associated protein / Virion-associated protein / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Agrobacterium phage Milano (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.04 Å
データ登録者Sonani, R.R. / Wang, F. / Esteves, N.C. / Kelly, R.J. / Sebastian, A. / Kreutzberger, M.A.B. / Leiman, P.G. / Scharf, B.E. / Egelman, E.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122510 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Neck and capsid architecture of the robust Agrobacterium phage Milano.
著者: Ravi R Sonani / Nathaniel C Esteves / Abigail A Horton / Rebecca J Kelly / Amanda L Sebastian / Fengbin Wang / Mark A B Kreutzberger / Petr G Leiman / Birgit E Scharf / Edward H Egelman /
要旨: Large gaps exist in our understanding of how bacteriophages, the most abundant biological entities on Earth, assemble and function. The structure of the "neck" region, where the DNA-filled capsid is ...Large gaps exist in our understanding of how bacteriophages, the most abundant biological entities on Earth, assemble and function. The structure of the "neck" region, where the DNA-filled capsid is connected to the host-recognizing tail remains poorly understood. We describe cryo-EM structures of the neck, the neck-capsid and neck-tail junctions, and capsid of the Agrobacterium phage Milano. The Milano neck 1 protein connects the 12-fold symmetrical neck to a 5-fold vertex of the icosahedral capsid. Comparison of Milano neck 1 homologs leads to four proposed classes, likely evolved from the simplest one in siphophages to more complex ones in myo- and podophages. Milano neck is surrounded by the atypical collar, which covalently crosslinks the tail sheath to neck 1. The Milano capsid is decorated with three types of proteins, a minor capsid protein (mCP) and two linking proteins crosslinking the mCP to the major capsid protein. The extensive network of disulfide bonds within and between neck, collar, capsid and tail provides an exceptional structural stability to Milano.
履歴
登録2023年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Linking protein 1, gp16
1: Minor capsid protein, gp10
2: Minor capsid protein, gp10
3: Minor capsid protein, gp10
4: Minor capsid protein, gp10
5: Minor capsid protein, gp10
6: Minor capsid protein, gp10
7: Minor capsid protein, gp10
8: Minor capsid protein, gp10
9: Minor capsid protein, gp10
a: Linking protein 2, gp128
b: Linking protein 2, gp128
c: Linking protein 2, gp128
d: Linking protein 2, gp128
e: Linking protein 2, gp128
f: Linking protein 1, gp16
g: Major capsid protein, gp9
h: Major capsid protein, gp9
i: Major capsid protein, gp9
j: Major capsid protein, gp9
k: Major capsid protein, gp9
l: Minor capsid protein, gp10
m: Minor capsid protein, gp10
n: Major capsid protein, gp9
o: Major capsid protein, gp9
p: Minor capsid protein, gp10
q: Minor capsid protein, gp10
r: Major capsid protein, gp9
s: Minor capsid protein, gp10
t: Minor capsid protein, gp10
u: Minor capsid protein, gp10
v: Minor capsid protein, gp10
w: Major capsid protein, gp9
x: Major capsid protein, gp9
y: Major capsid protein, gp9
z: Minor capsid protein, gp10
0A: Linking protein 1, gp16
0B: Linking protein 1, gp16
0C: Linking protein 1, gp16
0D: Linking protein 1, gp16
0E: Minor capsid protein, gp10
0F: Minor capsid protein, gp10
AA: Major capsid protein, gp9
AB: Major capsid protein, gp9
AC: Major capsid protein, gp9
AD: Minor capsid protein, gp10
AE: Minor capsid protein, gp10
AF: Major capsid protein, gp9
AG: Major capsid protein, gp9
AH: Minor capsid protein, gp10
AI: Minor capsid protein, gp10
AJ: Major capsid protein, gp9
AK: Minor capsid protein, gp10
AL: Minor capsid protein, gp10
AM: Minor capsid protein, gp10
AN: Minor capsid protein, gp10
0G: Minor capsid protein, gp10
0H: Minor capsid protein, gp10
AO: Linking protein 2, gp128
AP: Linking protein 2, gp128
AR: Linking protein 2, gp128
AS: Linking protein 2, gp128
AQ: Linking protein 2, gp128
AT: Linking protein 2, gp128


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,501,93564
ポリマ－1,501,93564
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Linking protein 1, gp16


分子量: 22913.605 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Agrobacterium phage Milano (ファージ) / 参照: UniProt: A0A482MFR0
#2: タンパク質 ...
Minor capsid protein, gp10


分子量: 14548.290 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Agrobacterium phage Milano (ファージ) / 参照: UniProt: A0A482MFS0
#3: タンパク質・ペプチド
Linking protein 2, gp128


分子量: 3942.762 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Agrobacterium phage Milano (ファージ)
#4: タンパク質
Major capsid protein, gp9


分子量: 52037.324 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Agrobacterium phage Milano (ファージ) / 参照: UniProt: A0A482MFS6
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Agrobacterium phage Milano / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Agrobacterium phage Milano (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Agrobacterium fabrum str. C58
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.04 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15740 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01175023
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.751102154
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.16743854
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04611125
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00513605

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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