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万見
- PDB-8fwl: Crystal structure of Australian bat lyssavirus nucleoprotein in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fwl
タイトルCrystal structure of Australian bat lyssavirus nucleoprotein in complex with phosphoprotein chaperone
要素Phosphoprotein,Nucleoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / Chaperone / lyssavirus / nucleoprotein / phosphoprotein / rabies
機能・相同性
機能・相同性情報


: / helical viral capsid / viral transcription / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / virion component / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway ...: / helical viral capsid / viral transcription / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / virion component / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ribonucleoprotein complex / RNA-directed RNA polymerase activity / RNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoprotein / Phosphoprotein, C-terminal / : / Phosphoprotein / Rhabdovirus nucleocapsid / Rhabdovirus nucleocapsid, N-terminal / Rhabdovirus nucleocapsid, C-terminal / Rhabdovirus nucleoprotein-like / Rhabdovirus nucleocapsid protein
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Phosphoprotein / Nucleoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Lyssavirus australis (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Donnelly, C.M. / Stewart, M. / Forwood, J.K.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Not funded オーストラリア
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2023
タイトル: Structural Determination of the Australian Bat Lyssavirus Nucleoprotein and Phosphoprotein Complex.
著者: Donnelly, C.M. / Stewart, M. / Roby, J.A. / Sundaramoorthy, V. / Forwood, J.K.
履歴
登録2023年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月22日Group: Structure summary / カテゴリ: struct_keywords / Item: _struct_keywords.text
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoprotein,Nucleoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,9022
ポリマ－63,7951
非ポリマー1061
水3,027168
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.373, 35.503, 89.091
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.63, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121

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要素

#1: タンパク質 Phosphoprotein,Nucleoprotein / Protein P / Protein M1


分子量: 63795.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lyssavirus australis (ウイルス) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7M4C440, UniProt: Q9YZ24
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.12M Alcohol mix (0.2M 1,6-Hexanediol; 0.2M 1-Butanol; 0.2M 1,2-Propanediol; 0.2M 2-Propanol; 0.2M 1,4-Butanediol; 0.2M 1,3-Propanediol), 1.0M Tris (base); BICINE,60% Precipitant Mix (40% ...詳細: 0.12M Alcohol mix (0.2M 1,6-Hexanediol; 0.2M 1-Butanol; 0.2M 1,2-Propanediol; 0.2M 2-Propanol; 0.2M 1,4-Butanediol; 0.2M 1,3-Propanediol), 1.0M Tris (base); BICINE,60% Precipitant Mix (40% v/v PEG 500* MME; 20 % w/v PEG 20000)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月26日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→29.67 Å / Num. obs: 26863 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 30.89 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.19→2.26 Å / Rmerge(I) obs: 0.464 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique obs: 2185 / CC1/2: 0.866 / Rpim(I) all: 0.268 / Rrim(I) all: 0.538

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.19→29.67 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1925 1371 5.1 %
Rwork0.1594 --
obs0.1611 26858 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→29.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3260 0 7 168 3435
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043395
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5464596
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2171247
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04503
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005595
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.19-2.270.22771430.20282390X-RAY DIFFRACTION96
2.27-2.360.19411550.16562554X-RAY DIFFRACTION100
2.36-2.470.2111510.16452479X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.60.19011300.15792529X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.760.19861440.16142549X-RAY DIFFRACTION100
2.76-2.980.2186990.17322585X-RAY DIFFRACTION100
2.98-3.280.20451260.17112558X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.750.20451470.16372563X-RAY DIFFRACTION100
3.75-4.720.16361410.13612584X-RAY DIFFRACTION100
4.72-29.670.18441350.15612696X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined3.39970.58912.62810.58450.56512.06110.0903-0.72570.26820.4916-0.21460.7912-0.022-1.21950.18830.38410.01250.15281.2419-0.01750.69727.302312.930916.2828
2refined2.4491-0.1162-0.22471.1183-0.0812.75430.03540.16230.1109-0.04220.0085-0.15430.06130.26440.00650.211-0.00060.01390.10160.02580.228550.341713.274527.2734
3refined21.02377.216710.2609
41.16530.65531.26941.08810.98283.04430.1011-0.0933-0.0445-0.087-0.10450.10490.3693-0.9157-0.00050.2418-0.0687-0.00840.47680.06950.2558
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 59 through 77 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 171 through 375 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 376 through 591 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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