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- PDB-8ftj: Crystal structure of human NEIL1 (P2G (242K) C(delta)100) glycosy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ftj
タイトルCrystal structure of human NEIL1 (P2G (242K) C(delta)100) glycosylase bound to DNA duplex containing urea
要素
  • DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*CP*AP*UDV*GP*TP*CP*TP*AP*CP)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*AP*GP*AP*CP*AP*TP*GP*GP*AP*CP*GP*G)-3')
  • Endonuclease 8-like 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / base-excision repair enzyme / DNA glycosylase / DNA binding protein / DNA binding protein-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of nuclease activity / Defective Base Excision Repair Associated with NEIL1 / depyrimidination / DNA N-glycosylase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / base-excision repair, gap-filling / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine ...negative regulation of nuclease activity / Defective Base Excision Repair Associated with NEIL1 / depyrimidination / DNA N-glycosylase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / base-excision repair, gap-filling / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair / chromosome / response to oxidative stress / damaged DNA binding / centrosome / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Endonuclease VIII-like 1, DNA binding / Endonuclease VIII-like 1, DNA bind / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase catalytic domain profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / DNA glycosylase/AP lyase, H2TH DNA-binding / Ribosomal protein S13-like, H2TH
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Endonuclease 8-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Tomar, R. / Sharma, P. / Harp, J.M. / Egli, M. / Stone, M.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 ES-029357 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2023
タイトル: Base excision repair of the N-(2-deoxy-d-erythro-pentofuranosyl)-urea lesion by the hNEIL1 glycosylase.
著者: Tomar, R. / Minko, I.G. / Sharma, P. / Kellum, A.H. / Lei, L. / Harp, J.M. / Iverson, T.M. / Lloyd, R.S. / Egli, M. / Stone, M.P.
履歴
登録2023年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn_detector
Item: _diffrn_detector.detector / _diffrn_detector.type
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endonuclease 8-like 1
D: DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*CP*AP*UDV*GP*TP*CP*TP*AP*CP)-3')
F: DNA (5'-D(*TP*AP*GP*AP*CP*AP*TP*GP*GP*AP*CP*GP*G)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9959
ポリマ－41,5213
非ポリマー4746
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.662, 83.662, 130.442
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Space group name HallP4w2c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+1/4
#3: y,-x,z+3/4
#4: x,-y,-z+1/2
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z+3/4
#8: -y,-x,-z+1/4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-306-

SO4

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Endonuclease 8-like 1 / DNA glycosylase/AP lyase Neil1 / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase Neil1 / Endonuclease ...DNA glycosylase/AP lyase Neil1 / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase Neil1 / Endonuclease VIII-like 1 / FPG1 / Nei homolog 1 / NEH1 / Nei-like protein 1


分子量: 33641.414 Da / 分子数: 1 / 変異: P2G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEIL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96FI4, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase

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DNA鎖 , 2種, 2分子 DF

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*GP*TP*CP*CP*AP*UDV*GP*TP*CP*TP*AP*CP)-3')


分子量: 3838.506 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: YB9 is modeled into the chain D of DNA template strand at position 297; basically urea moiety is covalently linked to ring-opened deoxyribose in YB9 residue ie. YB9 is modified nucleotide in ...詳細: YB9 is modeled into the chain D of DNA template strand at position 297; basically urea moiety is covalently linked to ring-opened deoxyribose in YB9 residue ie. YB9 is modified nucleotide in DNA template strand (Chain D)
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*AP*GP*AP*CP*AP*TP*GP*GP*AP*CP*GP*G)-3')


分子量: 4040.647 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Complementary DNA strand (Chain F) to template strand (chain D)
由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 3種, 133分子

#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.9 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.01 M magnesium sulfate and 1.8 M lithium sulfate, 0.05 M sodium cacodylate, pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2021年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 21210 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 15.5 % / Biso Wilson estimate: 30.5 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.23 / Rpim(I) all: 0.06 / Rsym value: 0.23 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 14.6 % / Rmerge(I) obs: 1.51 / Mean I/σ(I) obs: 1.94 / Num. unique obs: 1025 / CC1/2: 0.74 / Rpim(I) all: 0.41 / Rsym value: 1.51 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000v721.2データ削減
HKL-2000v721.2データスケーリング
Coot0.9.8.4 EL (ccp4)モデル構築
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHASER1.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→39.83 Å / SU ML: 0.302 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.2499
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2434 1075 5.11 %
Rwork0.2008 19968 -
obs0.2029 21043 98.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 32.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→39.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2090 386 163 127 2766
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00782780
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94013859
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051397
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0102422
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.14731093
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.40.26921350.21422409X-RAY DIFFRACTION97.55
2.4-2.530.32311330.2292433X-RAY DIFFRACTION98.2
2.53-2.690.32111310.24172434X-RAY DIFFRACTION98.16
2.69-2.90.34891360.24452448X-RAY DIFFRACTION98.44
2.9-3.190.24431310.22262479X-RAY DIFFRACTION99.2
3.19-3.650.24751310.19322514X-RAY DIFFRACTION99.21
3.65-4.590.18871210.15682566X-RAY DIFFRACTION99.74
4.6-39.830.20051570.19642685X-RAY DIFFRACTION98.99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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