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- PDB-8fop: Structure of Agrobacterium tumefaciens bacteriophage Milano curve... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fop
タイトルStructure of Agrobacterium tumefaciens bacteriophage Milano curved tail
要素
  • Tail sheath protein
  • Virion-associated protein
キーワードVIRUS / Myophage / redox trigger
機能・相同性Tail sheath protein / Virion-associated protein
機能・相同性情報
生物種Agrobacterium phage Milano (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Sonani, R.R. / Leiman, P.G. / Wang, F. / Kreutzberger, M.A.B. / Sebastian, A. / Esteves, N.C. / Kelly, R.J. / Scharf, B. / Egelman, E.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122510 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: An extensive disulfide bond network prevents tail contraction in Agrobacterium tumefaciens phage Milano.
著者: Ravi R Sonani / Lee K Palmer / Nathaniel C Esteves / Abigail A Horton / Amanda L Sebastian / Rebecca J Kelly / Fengbin Wang / Mark A B Kreutzberger / William K Russell / Petr G Leiman / ...著者: Ravi R Sonani / Lee K Palmer / Nathaniel C Esteves / Abigail A Horton / Amanda L Sebastian / Rebecca J Kelly / Fengbin Wang / Mark A B Kreutzberger / William K Russell / Petr G Leiman / Birgit E Scharf / Edward H Egelman /
要旨: A contractile sheath and rigid tube assembly is a widespread apparatus used by bacteriophages, tailocins, and the bacterial type VI secretion system to penetrate cell membranes. In this mechanism, ...A contractile sheath and rigid tube assembly is a widespread apparatus used by bacteriophages, tailocins, and the bacterial type VI secretion system to penetrate cell membranes. In this mechanism, contraction of an external sheath powers the motion of an inner tube through the membrane. The structure, energetics, and mechanism of the machinery imply rigidity and straightness. The contractile tail of Agrobacterium tumefaciens bacteriophage Milano is flexible and bent to varying degrees, which sets it apart from other contractile tail-like systems. Here, we report structures of the Milano tail including the sheath-tube complex, baseplate, and putative receptor-binding proteins. The flexible-to-rigid transformation of the Milano tail upon contraction can be explained by unique electrostatic properties of the tail tube and sheath. All components of the Milano tail, including sheath subunits, are crosslinked by disulfides, some of which must be reduced for contraction to occur. The putative receptor-binding complex of Milano contains a tailspike, a tail fiber, and at least two small proteins that form a garland around the distal ends of the tailspikes and tail fibers. Despite being flagellotropic, Milano lacks thread-like tail filaments that can wrap around the flagellum, and is thus likely to employ a different binding mechanism.
履歴
登録2023年1月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Virion-associated protein
C: Virion-associated protein
D: Virion-associated protein
E: Virion-associated protein
F: Virion-associated protein
G: Virion-associated protein
H: Virion-associated protein
I: Virion-associated protein
J: Virion-associated protein
K: Virion-associated protein
L: Virion-associated protein
M: Virion-associated protein
N: Virion-associated protein
O: Virion-associated protein
P: Virion-associated protein
Q: Virion-associated protein
R: Virion-associated protein
S: Virion-associated protein
T: Tail sheath protein
U: Tail sheath protein
W: Tail sheath protein
X: Tail sheath protein
Z: Tail sheath protein
a: Tail sheath protein
c: Tail sheath protein
d: Tail sheath protein
f: Tail sheath protein
g: Tail sheath protein
i: Tail sheath protein
j: Tail sheath protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)910,87530
ポリマ－910,87530
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Virion-associated protein / Tail-tube / gp21


分子量: 14673.427 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Agrobacterium phage Milano (ファージ) / 参照: UniProt: A0A482MHE7
#2: タンパク質
Tail sheath protein


分子量: 53896.094 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Agrobacterium phage Milano (ファージ) / 参照: UniProt: A0A482MFS8

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Agrobacterium phage Milano / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Agrobacterium phage Milano (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Agrobacterium fabrum str. C58
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 228393 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00256531
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.54877092
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.5587742
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0438955
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00410182

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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