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- PDB-8fmt: Complex structure of TnnT-R205L Troponin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fmt
タイトルComplex structure of TnnT-R205L Troponin complex
要素
  • Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
  • Troponin I, cardiac muscle
  • Troponin T, cardiac muscle
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Ca sensing complex / troponin complex / TnnT-R205L
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac myofibril / cardiac Troponin complex / troponin complex / regulation of muscle contraction ...regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac myofibril / cardiac Troponin complex / troponin complex / regulation of muscle contraction / regulation of smooth muscle contraction / negative regulation of ATP-dependent activity / transition between fast and slow fiber / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / muscle filament sliding / response to metal ion / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / heart contraction / tropomyosin binding / regulation of heart contraction / troponin I binding / striated muscle thin filament / skeletal muscle contraction / vasculogenesis / calcium channel inhibitor activity / cardiac muscle contraction / Ion homeostasis / sarcomere / response to calcium ion / intracellular calcium ion homeostasis / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / heart development / actin binding / protein domain specific binding / calcium ion binding / protein kinase binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF-hand domain pair / : / EF-hand domain pair ...Troponin T / Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF-hand domain pair / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Troponin I, cardiac muscle / Troponin T, cardiac muscle / Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wang, P. / Ahmed, M. / Sadek, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural and Phenotypic Correction of K210del Genetic Cardiomyopathy by an FDA Approved drug
著者: Wang, P. / Ahmed, M. / Sadek, H.
履歴
登録2022年12月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
B: Troponin T, cardiac muscle
C: Troponin I, cardiac muscle
D: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
E: Troponin T, cardiac muscle
F: Troponin I, cardiac muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,51312
ポリマ－94,2736
非ポリマー2406
水00
1
A: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
B: Troponin T, cardiac muscle
C: Troponin I, cardiac muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2576
ポリマ－47,1363
非ポリマー1203
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8690 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area20010 Å2
手法PISA
2
D: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
E: Troponin T, cardiac muscle
F: Troponin I, cardiac muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2576
ポリマ－47,1363
非ポリマー1203
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8620 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area20080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.682, 169.904, 69.795
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.380, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles / TN-C


分子量: 18673.635 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNC1, TNNC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63316
#2: タンパク質 Troponin T, cardiac muscle / TnTc / Cardiac muscle troponin T / cTnT


分子量: 13056.963 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45379
#3: タンパク質 Troponin I, cardiac muscle / Cardiac troponin I


分子量: 15405.877 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNI3, TNNC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19429
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.26 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M Sodium Acetate, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 22990 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.129 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.774 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 2164

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→43.63 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 32.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2999 1009 4.91 %
Rwork0.2416 19520 -
obs0.2444 20529 86.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 117.9 Å2 / Biso mean: 39.3893 Å2 / Biso min: 2.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→43.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5385 0 6 0 5391
Biso mean--40.59 --
残基数----664
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8-2.950.4321850.34131607169250
2.95-3.140.38851200.31162414253474
3.14-3.380.36541550.28912817297288
3.38-3.720.34661640.26633051321594
3.72-4.260.27881700.22863216338699
4.26-5.360.24511550.20723215337099
5.36-43.630.2511600.20513200336098

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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