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万見
- PDB-8fj8: Crystal structure of Mn(2+),Ca(2+)-S100B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fj8
タイトルCrystal structure of Mn(2+),Ca(2+)-S100B
要素Protein S100-B
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Manganese / Calcium / cancer
機能・相同性
機能・相同性情報


Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / TRAF6 mediated NF-kB activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / adaptive thermogenesis / kinase inhibitor activity / sympathetic neuron projection extension / positive regulation of complement activation / RAGE receptor binding / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / S100 protein binding ...Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / TRAF6 mediated NF-kB activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / adaptive thermogenesis / kinase inhibitor activity / sympathetic neuron projection extension / positive regulation of complement activation / RAGE receptor binding / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / S100 protein binding / phosphorylation / axonogenesis / astrocyte activation / tau protein binding / calcium-dependent protein binding / regulation of translation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / learning or memory / cell adhesion / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-B / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. ...Protein S100-B / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Protein S100-B
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Hunter, D.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM129327 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural insights into ions binding to S100A1 versus S100B
著者: Young, B. / Sevdalis, S. / Weber, D.J. / Hunter, D. / Zhuang, X. / Varney, K. / Melville, Z. / Weber, D.J.
履歴
登録2022年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5504
ポリマ－10,4151
非ポリマー1353
水41423
1
A: Protein S100-B
ヘテロ分子

A: Protein S100-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1008
ポリマ－20,8292
非ポリマー2706
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area9960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.598, 90.602, 58.087
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-221-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein S100-B / S-100 protein beta chain / S-100 protein subunit beta / S100 calcium-binding protein B


分子量: 10414.713 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: S100B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02638
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.72 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 29% PEG MME 550, 100mM Cacodylate pH 6.9, 7.5mM CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.8843 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.8843 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→58.09 Å / Num. obs: 5043 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 50.35 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 23.6
反射 シェル解像度: 2.17→2.24 Å / Rmerge(I) obs: 0.598 / Num. unique obs: 1953 / CC1/2: 0.703

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.17→45.3 Å / SU ML: 0.4505 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 18.9159
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2569 259 5.19 %
Rwork0.2008 4734 -
obs0.2042 4993 98.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 56.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.17→45.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数727 0 3 23 753
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0089738
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9878987
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0482108
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006129
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.722591
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.17-2.730.35271390.2532275X-RAY DIFFRACTION97.34
2.73-45.30.23251200.18972459X-RAY DIFFRACTION98.93
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 7.28801516472 Å / Origin y: 101.440384636 Å / Origin z: 0.0876225608917 Å
111213212223313233
T0.335014416943 Å20.0499268625056 Å2-0.00363683038462 Å2-0.370303029806 Å20.00300319422581 Å2--0.329408697131 Å2
L3.36250670636 °21.30987520912 °2-0.341908179581 °2-8.07783777374 °21.42824127711 °2--3.08187052221 °2
S-0.0224356178731 Å °0.228950309193 Å °0.0414914888209 Å °-0.505936606609 Å °0.113477963041 Å °-0.300482139803 Å °-0.347128962635 Å °-0.0236865227685 Å °-0.0870702803034 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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