[日本語] English
万見
- PDB-8fg1: Human diaphanous inhibitory domain bound to diaphanous autoregula... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fg1
タイトルHuman diaphanous inhibitory domain bound to diaphanous autoregulatory domain
要素(Protein diaphanous homolog 1) x 2
キーワードPROTEIN BINDING / inhibitory domain / autoregulatory domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of MITF-M dependent genes involved in invasion / protein localization to microtubule / regulation of microtubule-based process / cellular response to histamine / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / regulation of cytoskeleton organization ...Regulation of MITF-M dependent genes involved in invasion / protein localization to microtubule / regulation of microtubule-based process / cellular response to histamine / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / regulation of cytoskeleton organization / ERBB2 Regulates Cell Motility / ficolin-1-rich granule membrane / RHOA GTPase cycle / actin filament polymerization / cytoskeleton organization / secretory granule membrane / actin filament / sensory perception of sound / RHO GTPases Activate Formins / small GTPase binding / ruffle membrane / mitotic spindle / regulation of cell shape / actin binding / actin cytoskeleton organization / transmembrane transporter binding / signaling receptor binding / centrosome / Neutrophil degranulation / RNA binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / : / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain ...Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / : / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein diaphanous homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Ramirez, L.M.S. / Theophall, G. / Premo, A. / Manigrasso, M. / Yepuri, G. / Burz, D. / Ramasamy, R. / Schmidt, A.M. / Shekhtman, A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM085006 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)1R01DK122456 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)5P0HL146367 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Disruption of the productive encounter complex results in dysregulation of DIAPH1 activity.
著者: Theophall, G.G. / Ramirez, L.M.S. / Premo, A. / Reverdatto, S. / Manigrasso, M.B. / Yepuri, G. / Burz, D.S. / Ramasamy, R. / Schmidt, A.M. / Shekhtman, A.
履歴
登録2022年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22024年5月15日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein diaphanous homolog 1
B: Protein diaphanous homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2782
ポリマ－32,2782
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12440 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

-
要素

#1: タンパク質 Protein diaphanous homolog 1 / Diaphanous-related formin-1 / DRF1


分子量: 29116.410 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 142-380 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DIAPH1, DIAP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60610
#2: タンパク質・ペプチド Protein diaphanous homolog 1 / Diaphanous-related formin-1 / DRF1


分子量: 3161.510 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1194-1222 / Mutation: M1199L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DIAPH1, DIAP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60610

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
113isotropic13D CBCA(CO)NH
123isotropic13D HNCO
133isotropic13D HNCA
143isotropic13D HN(CA)CB
153isotropic13D HN(CO)CA
1143isotropic13D H(CCO)NH
191isotropic13D 1H-15N NOESY
182isotropic13D 1H-15N NOESY
175isotropic13D 1H-15N NOESY
161isotropic12D 1H-15N HSQC
1115isotropic12D 1H-15N HSQC
1104isotropic13D HNCA
1134isotropic13D HN(CA)CB
1124isotropic13D HN(CO)CA
1154isotropic13D HBHA(CO)NH
1164isotropic1H(CCH)-TOCSY

-
試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution1300 uM [U-15N] Diaphanous inhibitory domain, 500 uM Diaphanous autoregulatory domain, 90% H2O/10% D2OSample was used to collect NOE distances for structure calculation15N_DID_DAD90% H2O/10% D2O
solution2300 uM [U-15N] Diaphanous inhibitory domain, 500 uM [U-13C] Diaphanous autoregulatory domain, 90% H2O/10% D2OSample was used to collect NOE distances for structure calculation15N_DID_13C_DAD90% H2O/10% D2O
solution3300 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] Diaphanous inhibitory domain, 500 uM Diaphanous autoregulatory domain, 90% H2O/10% D2OSample was used to determine resonance assignment15N_13C_DID_DAD90% H2O/10% D2O
solution4300 uM Diaphanous inhibitory domain, 500 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] Diaphanous autoregulatory domain, 90% H2O/10% D2OSample was used to determine resonance assignmentDID_15N_13C_DAD90% H2O/10% D2O
solution5300 uM Diaphanous inhibitory domain, 300 uM [U-100% 15N] Diaphanous autoregulatory domain, 90% H2O/10% D2OSample was used to collect NOE distances for structure calculationDID_15N_DAD90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
300 uMDiaphanous inhibitory domain[U-15N]1
500 uMDiaphanous autoregulatory domainnatural abundance1
300 uMDiaphanous inhibitory domain[U-15N]2
500 uMDiaphanous autoregulatory domain[U-13C]2
300 uMDiaphanous inhibitory domain[U-100% 13C; U-100% 15N]3
500 uMDiaphanous autoregulatory domainnatural abundance3
300 uMDiaphanous inhibitory domainnatural abundance4
500 uMDiaphanous autoregulatory domain[U-100% 13C; U-100% 15N]4
300 uMDiaphanous inhibitory domainnatural abundance5
300 uMDiaphanous autoregulatory domain[U-100% 15N]5
試料状態詳細: 20 mM potassium phosphate, 1 mM 4-(2-aminoethyl)benzenesulfonyl fluoride hydrochloride (AEBSF), 0.5 mM ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA), 1 mM dithiothreitol (DTT), 100 mM sodium ...詳細: 20 mM potassium phosphate, 1 mM 4-(2-aminoethyl)benzenesulfonyl fluoride hydrochloride (AEBSF), 0.5 mM ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA), 1 mM dithiothreitol (DTT), 100 mM sodium chloride, 15 mM hexamethylphosphoramide (HMPA), and 10% v/v D2O at pH 7.5 and 305 K
イオン強度: 140 mM / Label: conditions_1 / pH: 7.5 / 圧: 1 atm / 温度: 305 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Ascend / 製造業者: Bruker / モデル: Ascend / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CARAKeller and Wuthrichpeak picking
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
YASARAKrieger精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 6
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る