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- PDB-8fe9: Crystal structure of Ack1 kinase K161Q mutant in complex with the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fe9
タイトルCrystal structure of Ack1 kinase K161Q mutant in complex with the selective inhibitor (R)-9b
要素Activated CDC42 kinase 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / tyrosine kinase / inhibitor / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of clathrin-dependent endocytosis / Grb2-EGFR complex / cytoophidium / GTPase inhibitor activity / Signaling by LTK / clathrin-coated vesicle / epidermal growth factor receptor binding / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / WW domain binding / phosphorylation ...regulation of clathrin-dependent endocytosis / Grb2-EGFR complex / cytoophidium / GTPase inhibitor activity / Signaling by LTK / clathrin-coated vesicle / epidermal growth factor receptor binding / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / WW domain binding / phosphorylation / small GTPase-mediated signal transduction / clathrin-coated pit / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cytoplasmic vesicle membrane / adherens junction / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / endocytosis / protein tyrosine kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / cell surface receptor signaling pathway / non-specific serine/threonine protein kinase / endosome / protein serine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Activated CDC42 kinase 1 / Cdc42 binding domain-like superfamily / Cdc42 binding domain-like / Mig-6 domain / : / GTPase binding / EGFR receptor inhibitor Mig-6 / : / : / SAM domain-like ...Activated CDC42 kinase 1 / Cdc42 binding domain-like superfamily / Cdc42 binding domain-like / Mig-6 domain / : / GTPase binding / EGFR receptor inhibitor Mig-6 / : / : / SAM domain-like / Variant SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-WTP / Activated CDC42 kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Paung, Y. / Kan, Y. / Seeliger, M.S. / Miller, W.T.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM119437 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI164424 米国
Department of Veterans Affairs (VA, United States)BX002292 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2023
タイトル: Biochemical Studies of Systemic Lupus Erythematosus-Associated Mutations in Nonreceptor Tyrosine Kinases Ack1 and Brk.
著者: Kan, Y. / Paung, Y. / Kim, Y. / Seeliger, M.A. / Miller, W.T.
履歴
登録2022年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年11月20日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / atom_type / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_contact_author / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / software / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _pdbx_entity_instance_feature.auth_comp_id / _pdbx_entity_instance_feature.comp_id / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.S[3][3] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.end_label_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.selection_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.number_reflns_R_free / _refine_ls_shell.number_reflns_R_work / _refine_ls_shell.percent_reflns_obs / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _reflns.d_resolution_high / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
解説: Ligand identity
詳細: We were made aware that the previous model accidentally contained the wrong ligand. We don't know how the wrong ligand entered the previous structure. The ligand built now is the correct one ...詳細: We were made aware that the previous model accidentally contained the wrong ligand. We don't know how the wrong ligand entered the previous structure. The ligand built now is the correct one that was used in the experiment.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activated CDC42 kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8972
ポリマ－32,4941
非ポリマー4031
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.690, 91.690, 190.066
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Space group name HallI42
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z
#3: y,-x,z
#4: x,-y,-z
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#11: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#12: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#13: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Activated CDC42 kinase 1 / ACK-1 / Tyrosine kinase non-receptor protein 2


分子量: 32494.395 Da / 分子数: 1 / 変異: K161Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNK2, ACK1 / プラスミド: pFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組織 (発現宿主): Ovary
参照: UniProt: Q07912, non-specific protein-tyrosine kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-WTP / 5-chloro-N~2~-[4-(4-methylpiperazin-1-yl)phenyl]-N~4~-{[(2R)-oxolan-2-yl]methyl}pyrimidine-2,4-diamine / N-[[(R)-テトラヒドロフラン-2-イル]メチル]-5-クロロ-2-[[4-(4-メチル-1-ピペラジニル)フェニ(以下略)


分子量: 402.921 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H27ClN6O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.05 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.05 M Bis-Tris (pH 5.8), 19% PEG3350, 0.3 M MgCl2, 2.5% glycerol
PH範囲: 6.0-6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.19→28.99 Å / Num. obs: 7020 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 19.3 % / Biso Wilson estimate: 91.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.148 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / Rmerge(I) obs: 1.088 / Num. unique obs: 624 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Cootモデル構築
XDSデータ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
autoPROCdata processing
autoPROCデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→28.99 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.5564
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2283 698 10.02 %
Rwork0.188 6266 -
obs0.1922 6964 98.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 106.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→28.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2198 0 28 0 2226
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00322283
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6253092
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0409333
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041398
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4443858
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.450.30561300.24551173X-RAY DIFFRACTION95.6
3.45-3.790.29051380.21161229X-RAY DIFFRACTION99.64
3.79-4.340.22771390.1841249X-RAY DIFFRACTION99.71
4.34-5.460.22221410.17891268X-RAY DIFFRACTION99.86
5.47-28.990.19711500.17651347X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 33.9464180607 Å / Origin y: 18.4997766693 Å / Origin z: 24.7594459404 Å
111213212223313233
T0.610259384937 Å2-0.0371372452538 Å20.0529394916041 Å2-0.5219681385 Å2-0.106391047872 Å2--0.621347367972 Å2
L2.76058997518 °20.171269087324 °2-1.81340361875 °2-5.07248759568 °2-3.45150484493 °2--8.25489601983 °2
S-0.111827737252 Å °0.0657118521988 Å °-0.464068791721 Å °-0.175508279064 Å °-0.0621514047368 Å °0.00216920962855 Å °0.848491419458 Å °0.0634947237596 Å °0.151306551499 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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