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- PDB-8fdb: CRYSTAL STRUCTURE OF NAGB-II PHOSPHOSUGAR ISOMERASE FROM Shewanel... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fdb
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF NAGB-II PHOSPHOSUGAR ISOMERASE FROM Shewanella denitrificans OS217 IN COMPLEX WITH GLUCITOLAMINE-6-PHOSPHATE AT 3.06 A RESOLUTION.
要素(Glutamine-fructose-6-phosphate transaminase ...) x 2
キーワードISOMERASE / Deaminase Isomerization-deamination Amino-sugar metabolism Positive cooperativity and allosteric activation Sugar-isomerase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / carbohydrate derivative metabolic process / carbohydrate derivative binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / SIS domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
2-DEOXY-2-AMINO GLUCITOL-6-PHOSPHATE / Glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (Isomerizing)
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella denitrificans OS217 (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.06 Å
データ登録者Rodriguez-Romero, A. / Rodriguez-Hernandez, A. / Marcos-Viquez, J. / Bustos-Jaimes, I.
資金援助 メキシコ, 2件
組織認可番号国
Consejo Nacional de Ciencia y Tecnologia (CONACYT)CF2019 87163 メキシコ
Consejo Nacional de Ciencia y Tecnologia (CONACYT)315896 メキシコ
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2023
タイトル: Substrate binding in the allosteric site mimics homotropic cooperativity in the SIS-fold glucosamine-6-phosphate deaminases.
著者: Marcos-Viquez, J. / Rodriguez-Hernandez, A. / Alvarez-Anorve, L.I. / Medina-Garcia, A. / Plumbridge, J. / Calcagno, M.L. / Rodriguez-Romero, A. / Bustos-Jaimes, I.
履歴
登録2022年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (Isomerizing)
B: Glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (Isomerizing)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,27410
ポリマ－70,9972
非ポリマー1,2778
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9120 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area19880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.885, 113.142, 171.008
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

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Glutamine-fructose-6-phosphate transaminase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (Isomerizing)


分子量: 35476.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella denitrificans OS217 (バクテリア)
株: OS217 / ATCC BAA-1090 / DSM 15013 / 遺伝子: Sden_2705 / プラスミド: PET24B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12KP2
#2: タンパク質 Glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (Isomerizing)


分子量: 35519.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella denitrificans OS217 (バクテリア)
遺伝子: Sden_2705 / プラスミド: PET24B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12KP2

-
非ポリマー , 4種, 24分子

#3: 化合物
ChemComp-AGP / 2-DEOXY-2-AMINO GLUCITOL-6-PHOSPHATE / 2-アミノ-2-デオキシ-D-グルシト-ル6-りん酸


分子量: 261.167 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H16NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.86 % / 解説: Bypyramidal plates
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 50mM Tris-HCl, pH 8.5, with 1mM 2-deoxi-2-amino glucitol 6-phosphate (GlcNol6P)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5419 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月17日 / 詳細: Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5419 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→49.48 Å / Num. obs: 14320 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 45.49 Å2 / CC1/2: 0.794 / Rmerge(I) obs: 0.165 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 3.06→3.27 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.389 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 2383 / CC1/2: 0.89 / Rpim(I) all: 0.25 / Χ2: 0.82 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: BALBES

解像度: 3.06→34.95 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2415 1093 8.16 %
Rwork0.2059 --
obs0.2089 13389 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.06→34.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4916 0 78 16 5010
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065062
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1846888
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.39738
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07853
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01873
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.06-3.20.35931220.2731520X-RAY DIFFRACTION99
3.2-3.370.27691420.23521508X-RAY DIFFRACTION100
3.37-3.580.26091320.22181533X-RAY DIFFRACTION100
3.58-3.850.31371320.23411492X-RAY DIFFRACTION98
3.85-4.240.21491440.19921536X-RAY DIFFRACTION99
4.24-4.850.2091340.17921508X-RAY DIFFRACTION98
4.85-6.110.24231410.20241579X-RAY DIFFRACTION100
6.11-34.950.17551460.16761620X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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