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- PDB-8f8n: Crystal structure of the Arabidopsis SPIRAL2 C-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8f8n
タイトルCrystal structure of the Arabidopsis SPIRAL2 C-terminal domain
要素Microtubule-associated protein TORTIFOLIA1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Microtubule Regulator / Microtubule Minus-End Binding Protein / Katanin p80-Like domain
機能・相同性cortical microtubule, transverse to long axis / circumnutation / MT-associated protein TORTIFOLIA1/SPIRAL2-like / unidimensional cell growth / Armadillo-like helical / microtubule binding / Armadillo-type fold / Microtubule-associated protein TORTIFOLIA1
機能・相同性情報
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.798 Å
データ登録者Slep, K.C. / Bolhuis, D.B. / Dixit, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008570 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM139552 米国
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2023
タイトル: Crystal structure of the Arabidopsis SPIRAL2 C-terminal domain reveals a p80-Katanin-like domain.
著者: Bolhuis, D.L. / Dixit, R. / Slep, K.C.
履歴
登録2022年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.22024年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated protein TORTIFOLIA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5921
ポリマ－24,5921
非ポリマー00
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering, monomer as assayed using SECMALS, gel filtration, monomer as assayed using SECMALS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.480, 47.732, 111.113
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated protein TORTIFOLIA1 / Microtubule-associated protein SPIRAL2 / Protein CONVOLUTA


分子量: 24592.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: TOR1, CN, SPR2, At4g27060, T24A18.10 / プラスミド: pET-28
詳細 (発現宿主): N-term His tag, thrombin cleavage site
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9T041
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: Well solution (1ml) = 1.05 M Ammonium sulfate, 100 mM sodium acetate pH 4.6 Protein solution = 7 mg/ml protein in 25 mM Tris pH 8.5, 500 mM NaCl, and 0.1% beta-mercaptoethanol, 5 mM L- ...詳細: Well solution (1ml) = 1.05 M Ammonium sulfate, 100 mM sodium acetate pH 4.6 Protein solution = 7 mg/ml protein in 25 mM Tris pH 8.5, 500 mM NaCl, and 0.1% beta-mercaptoethanol, 5 mM L-methionine Hanging drop = 2+2 microliters

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9792603 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792603 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.798→50 Å / Num. obs: 33280 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 0.994 / CC star: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Χ2: 0.028 / Net I/av σ(I): 21.8 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.863.20.19431580.63192.1
1.86-1.9440.1533110.742198.8
1.94-2.0360.12433730.8251100
2.03-2.136.80.10334320.8641100
2.13-2.276.80.08833900.836199.9
2.27-2.446.30.07633720.822199.9
2.44-2.6960.06934030.774199.6
2.69-3.086.30.06233640.81199.1
3.08-3.885.20.05232280.807195.1
3.88-505.60.0532490.716195.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8_1069精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.798→33.799 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.58 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2171 1792 10 %
Rwork0.1859 --
obs0.189 17913 98.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.798→33.799 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1173 0 0 95 1268
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111199
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3231636
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.612435
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079183
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006215
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.798-1.84620.28241230.20851113X-RAY DIFFRACTION90
1.8462-1.90050.23971350.19991205X-RAY DIFFRACTION97
1.9005-1.96180.25631360.18711231X-RAY DIFFRACTION99
1.9618-2.03190.22321370.18361231X-RAY DIFFRACTION100
2.0319-2.11330.22651390.18541249X-RAY DIFFRACTION100
2.1133-2.20940.20921400.17441256X-RAY DIFFRACTION100
2.2094-2.32590.18791380.17921245X-RAY DIFFRACTION100
2.3259-2.47160.22821380.18141249X-RAY DIFFRACTION100
2.4716-2.66230.21921400.17951257X-RAY DIFFRACTION100
2.6623-2.93010.22691400.19561260X-RAY DIFFRACTION99
2.9301-3.35380.24491400.20011259X-RAY DIFFRACTION99
3.3538-4.22410.1931370.17681227X-RAY DIFFRACTION95
4.2241-33.7990.20521490.18571339X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.0428 Å / Origin y: 16.0506 Å / Origin z: 40.9647 Å
111213212223313233
T0.131 Å20.0146 Å2-0.01 Å2-0.133 Å2-0.0018 Å2--0.1586 Å2
L1.7911 °20.7668 °2-1.6845 °2-1.2971 °2-1.1825 °2--3.3579 °2
S0.0485 Å °-0.0038 Å °0.1739 Å °-0.0149 Å °0 Å °0.0025 Å °-0.2284 Å °-0.031 Å °-0.0302 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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