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- PDB-8f5q: Crystal structure of human PCNA in complex with the PIP box of FBH1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8f5q
タイトルCrystal structure of human PCNA in complex with the PIP box of FBH1
要素
  • F-box DNA helicase 1
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to intra-S DNA damage checkpoint signaling / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / DNA translocase activity / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching ...response to intra-S DNA damage checkpoint signaling / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / DNA translocase activity / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / MutLalpha complex binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / DNA catabolic process / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / replisome / response to L-glutamate / SCF ubiquitin ligase complex / DNA 3'-5' helicase / response to dexamethasone / 3'-5' DNA helicase activity / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / response to cadmium ion / isomerase activity / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / translesion synthesis / mismatch repair / estrous cycle / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / epithelial cell differentiation / liver regeneration / DNA helicase activity / positive regulation of DNA repair / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Termination of translesion DNA synthesis / positive regulation of DNA replication / replication fork / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / nuclear estrogen receptor binding / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / male germ cell nucleus / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of protein phosphorylation / cellular response to UV / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / single-stranded DNA binding / heart development / chromatin organization / double-stranded DNA binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / nuclear body / DNA repair / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
UvrD-like DNA helicase, C-terminal / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD/REP helicase N-terminal domain / DNA helicase, UvrD/REP type / UvrD-like helicase, ATP-binding domain / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / F-box domain / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. ...UvrD-like DNA helicase, C-terminal / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD/REP helicase N-terminal domain / DNA helicase, UvrD/REP type / UvrD-like helicase, ATP-binding domain / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / F-box domain / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / F-box DNA helicase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Liu, J. / Chaves-Arquero, B. / Wei, P. / Tencer, H. / Zhang, G. / Blanco, F. / Kutateladze, T.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Molecular insight into the PCNA-binding mode of FBH1.
著者: Liu, J. / Chaves-Arquero, B. / Wei, P. / Tencer, A.H. / Ruiz-Albor, A. / Zhang, G. / Blanco, F.J. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2022年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: F-box DNA helicase 1
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: F-box DNA helicase 1
E: Proliferating cell nuclear antigen
F: F-box DNA helicase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,3376
ポリマ－89,3376
非ポリマー00
水4,558253
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.950, 82.210, 118.558
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.26, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28651.621 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド F-box DNA helicase 1 / hFBH1 / F-box only protein 18


分子量: 1127.292 Da / 分子数: 3 / Fragment: PIP box (UNP residues 56-64) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NFZ0, DNA helicase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.5, 0.2 M magnesium chloride, 30% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.28 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2022年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→41.79 Å / Num. obs: 62010 / % possible obs: 98.28 % / 冗長度: 1.9 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.04254 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 1.9→1.968 Å / Num. unique obs: 11431 / CC1/2: 0.567

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5IY4

5iy4


解像度: 1.9→41.79 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 29.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2662 1997 3.28 %
Rwork0.2241 --
obs0.2254 60944 98.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→41.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5759 0 0 253 6012
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0135860
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.267903
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.952787
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075935
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111002
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.950.36911440.35634144X-RAY DIFFRACTION98
1.95-20.34091390.31454205X-RAY DIFFRACTION98
2-2.060.31721550.29144171X-RAY DIFFRACTION98
2.06-2.130.34571400.2814147X-RAY DIFFRACTION98
2.13-2.20.26441410.2474238X-RAY DIFFRACTION99
2.2-2.290.29781330.26394207X-RAY DIFFRACTION98
2.29-2.390.34381250.24334232X-RAY DIFFRACTION99
2.39-2.520.251500.23844227X-RAY DIFFRACTION99
2.52-2.680.25841380.22134230X-RAY DIFFRACTION99
2.68-2.880.26611470.22824256X-RAY DIFFRACTION99
2.88-3.170.26851510.21924253X-RAY DIFFRACTION99
3.17-3.630.27231410.20014266X-RAY DIFFRACTION99
3.63-4.580.23621580.17724279X-RAY DIFFRACTION99
4.58-41.790.22061350.20924092X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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