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- PDB-8f21: Structure of a 30mer DegP cage bound to the client protein hTRF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8f21
タイトルStructure of a 30mer DegP cage bound to the client protein hTRF1
要素
  • (Periplasmic serine endoprotease DegP) x 2
  • Telomeric repeat-binding factor 1
キーワードCHAPERONE / HYDROLASE / Protease / cage / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / : / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / peptidase Do / t-circle formation ...positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / : / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / peptidase Do / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / double-stranded telomeric DNA binding / ankyrin repeat binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / DNA binding, bending / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / response to temperature stimulus / telomeric DNA binding / negative regulation of DNA replication / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / : / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / serine-type peptidase activity / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere maintenance / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / spindle / fibrillar center / protein folding / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / microtubule binding / response to oxidative stress / periplasmic space / chromosome, telomeric region / nuclear body / response to xenobiotic stimulus / cell division / serine-type endopeptidase activity / nucleolus / protein homodimerization activity / proteolysis / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Peptidase S1C, Do / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain ...: / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Peptidase S1C, Do / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Homeobox-like domain superfamily / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Periplasmic serine endoprotease DegP / Telomeric repeat-binding factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.1 Å
データ登録者Harkness, R.W. / Ripstein, Z.A. / Di Trani, J.M. / Kay, L.E.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FDN-503573 カナダ
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2023
タイトル: Flexible Client-Dependent Cages in the Assembly Landscape of the Periplasmic Protease-Chaperone DegP.
著者: Robert W Harkness / Zev A Ripstein / Justin M Di Trani / Lewis E Kay /
要旨: The periplasmic protein DegP, which is implicated in virulence factor transport leading to pathogenicity, is a bi-functional protease and chaperone that helps to maintain protein homeostasis in Gram- ...The periplasmic protein DegP, which is implicated in virulence factor transport leading to pathogenicity, is a bi-functional protease and chaperone that helps to maintain protein homeostasis in Gram-negative bacteria and is essential to bacterial survival under stress conditions. To perform these functions, DegP captures clients inside cage-like structures, which we have recently shown to form through the reorganization of high-order preformed apo oligomers, consisting of trimeric building blocks, that are structurally distinct from client-bound cages. Our previous studies suggested that these apo oligomers may allow DegP to encapsulate clients of various sizes under protein folding stresses by forming ensembles that can include extremely large cage particles, but how this occurs remains an open question. To explore the relation between cage and substrate sizes, we engineered a series of DegP clients of increasing hydrodynamic radii and analyzed their influence on DegP cage formation. We used dynamic light scattering and cryogenic electron microscopy to characterize the hydrodynamic properties and structures of the DegP cages that are adopted in response to each client. We present a series of density maps and structural models that include those for novel particles of approximately 30 and 60 monomers. Key interactions between DegP trimers and the bound clients that stabilize the cage assemblies and prime the clients for catalysis are revealed. We also provide evidence that DegP can form cages which approach subcellular organelles in terms of size.
履歴
登録2022年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Periplasmic serine endoprotease DegP
B: Periplasmic serine endoprotease DegP
C: Periplasmic serine endoprotease DegP
D: Periplasmic serine endoprotease DegP
E: Periplasmic serine endoprotease DegP
F: Periplasmic serine endoprotease DegP
a: Telomeric repeat-binding factor 1
b: Telomeric repeat-binding factor 1
c: Telomeric repeat-binding factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,2919
ポリマ－143,2919
非ポリマー00
水00
1
A: Periplasmic serine endoprotease DegP
B: Periplasmic serine endoprotease DegP
C: Periplasmic serine endoprotease DegP
D: Periplasmic serine endoprotease DegP
E: Periplasmic serine endoprotease DegP
F: Periplasmic serine endoprotease DegP
a: Telomeric repeat-binding factor 1
b: Telomeric repeat-binding factor 1
c: Telomeric repeat-binding factor 1
x 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,432,90790
ポリマ－1,432,90790
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation9
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: D5 (2回x5回 2面回転対称))

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要素

#1: タンパク質 Periplasmic serine endoprotease DegP / Heat shock protein DegP / Protease Do


分子量: 36376.176 Da / 分子数: 3 / 断片: protease and PDZ1 domains (UNP residues 38-385) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: degP, htrA, ptd, b0161, JW0157 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C0V0, peptidase Do
#2: タンパク質 Periplasmic serine endoprotease DegP / Heat shock protein DegP / Protease Do


分子量: 7970.229 Da / 分子数: 3 / 断片: PDZ2 domain (UNP residues 400-474) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: degP, htrA, ptd, b0161, JW0157 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C0V0, peptidase Do
#3: タンパク質・ペプチド Telomeric repeat-binding factor 1 / NIMA-interacting protein 2 / TTAGGG repeat-binding factor 1 / Telomeric protein Pin2/TRF1


分子量: 3417.168 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 404-430 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF1, PIN2, TRBF1, TRF, TRF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54274

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Structure of a 30mer DegP cage bound to the client protein hTRF1
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 35 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX / バージョン: 1.4/v9 / 分類: モデル構築 / URL: https://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ / Os: macOS / タイプ: package
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 14.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 5592 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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