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- PDB-8eys: X-ray crystal structure of salmonella typhimurium Tryptophan synt... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8eys
タイトルX-ray crystal structure of salmonella typhimurium Tryptophan synthase internal aldimine at pH 5.0
要素
  • Tryptophan synthase alpha chain
  • Tryptophan synthase beta chain
キーワードLYASE / beta-elimination / PLP-dependent
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / L-tryptophan biosynthetic process / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme ...Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Drago, V.N. / Kovalevsky, A.Y. / Mueser, T.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM137008-01A1 米国
引用ジャーナル: Cell Rep Phys Sci / 年: 2024
タイトル: Neutron diffraction from a microgravity-grown crystal reveals the active site hydrogens of the internal aldimine form of tryptophan synthase.
著者: Drago, V.N. / Devos, J.M. / Blakeley, M.P. / Forsyth, V.T. / Parks, J.M. / Kovalevsky, A. / Mueser, T.C.
履歴
登録2022年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan synthase alpha chain
B: Tryptophan synthase beta chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,8462
ポリマ－71,8462
非ポリマー00
水2,846158
1
A: Tryptophan synthase alpha chain
B: Tryptophan synthase beta chain

A: Tryptophan synthase alpha chain
B: Tryptophan synthase beta chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,6924
ポリマ－143,6924
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area8590 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area45640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)184.659, 61.810, 67.733
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.740, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-437-

HOH

21B-500-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tryptophan synthase alpha chain


分子量: 28698.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 遺伝子: trpA, STM1727 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00929, tryptophan synthase
#2: タンパク質 Tryptophan synthase beta chain


分子量: 43146.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 遺伝子: trpB, STM1726 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A2K1, tryptophan synthase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.12 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 50 mM Bicine pH 7.8, 1 mM EDTA, 0.2 mM PLP, 2 mM spermine, and 6% PEG 8000; acidified with sodium acetate pH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2022年9月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→29.58 Å / Num. obs: 37370 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 26.96 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / Num. unique obs: 5337 / CC1/2: 0.906

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
CrysalisProデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1bks

1bks


解像度: 2.2→16.54 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1973 --
Rwork0.1625 69065 -
obs-37273 96.2 %
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.81 Å2 / Biso mean: 37.94 Å2 / Biso min: 13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→16.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4936 0 0 158 5094
Biso mean---37.19 -
残基数----650
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2-2.230.30221380.23772602274094
2.23-2.260.26271370.2262595273295
2.26-2.290.23441230.22632670279395
2.29-2.330.2761540.21722585273995
2.33-2.360.24771380.20772646278495
2.36-2.40.2321450.21362648279396
2.4-2.440.31051360.20572604274096
2.44-2.490.28521520.2092616276895
2.49-2.530.19981650.19452626279196
2.53-2.590.24291560.19072675283196
2.59-2.640.18951170.18992640275796
2.64-2.70.23831070.17922752285997
2.7-2.770.23461370.18282608274596
2.77-2.840.23781460.17852627277396
2.84-2.930.20171500.18242666281696
2.93-3.020.21661590.18162637279697
3.02-3.130.22581120.17512712282497
3.13-3.250.19361590.15932708286797
3.25-3.40.2221380.16272705284397
3.4-3.580.21521320.14772646277897
3.58-3.80.16461570.14042689284697
3.8-4.090.14391570.12892684284198
4.09-4.490.15341390.12022716285598
4.49-5.120.14811520.12362721287398
5.13-6.390.18031310.1572694282598
6.4-16.540.15261280.13442593272193

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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