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- PDB-8eyp: Joint X-ray/neutron structure of Salmonella typhimurium tryptopha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8eyp
タイトルJoint X-ray/neutron structure of Salmonella typhimurium tryptophan synthase internal aldimine from microgravity-grown crystal
要素
  • Tryptophan synthase alpha chain
  • Tryptophan synthase beta chain
キーワードLYASE / beta-elimination / PLP-dependent / alpha2beta2-tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / tryptophan biosynthetic process / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme ...Tryptophan synthase, alpha chain / Tryptophan synthase, alpha chain, active site / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase alpha chain signature. / Tryptophan synthase, beta chain, conserved site / Tryptophan synthase, beta chain / Tryptophan synthase beta chain/beta chain-like / Tryptophan synthase beta chain pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / Tryptophan synthase alpha chain / Tryptophan synthase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi (サルモネラ菌)
Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 中性子回折 / NUCLEAR REACTOR / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Drago, V.N. / Kovalevsky, A. / Blakeley, M.P. / Forsyth, V.T. / Mueser, T.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM137008-01A1 米国
引用ジャーナル: Cell Rep Phys Sci / 年: 2024
タイトル: Neutron diffraction from a microgravity-grown crystal reveals the active site hydrogens of the internal aldimine form of tryptophan synthase.
著者: Drago, V.N. / Devos, J.M. / Blakeley, M.P. / Forsyth, V.T. / Parks, J.M. / Kovalevsky, A. / Mueser, T.C.
履歴
登録2022年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_detector
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _diffrn_detector.detector
改定 1.22024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan synthase alpha chain
B: Tryptophan synthase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,8693
ポリマ－71,8462
非ポリマー231
水4,612256
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)184.510, 61.860, 67.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.74, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tryptophan synthase alpha chain


分子量: 28698.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhi (サルモネラ菌)
遺伝子: trpA, STM1727 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00929, tryptophan synthase
#2: タンパク質 Tryptophan synthase beta chain


分子量: 43146.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: trpB, STM1726 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A2K1, tryptophan synthase
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
中性子回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.08 %
結晶化温度: 295 K / 手法: liquid diffusion / pH: 7.8
詳細: 50 mM Bicine pH 7.8, 1 mM EDTA, 0.2 mM PLP, 2 mM spermine, and 6-8% PEG 8000

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
12891N
22891N
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長波長 (Å)
回転陽極RIGAKU MICROMAX-007 HF11.541.54
NUCLEAR REACTORILL LADI III22.85-3.8
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS EIGER R 4M1PIXEL2020年1月27日
LADI III2IMAGE PLATE2021年7月10日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2LAUELneutron2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.541
22.851
33.81
反射

Entry-ID: 8EYP

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)
1.8-91.91656689330.052126.6
2.1-52.363099370.16.80.182210.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.8-1.8620.3112.4180.6
2.1-2.215.70.412252.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
nCNS1.0.8精密化
CrysalisProデータ削減
CrysalisProデータスケーリング
LAUEGENデータ削減
LSCALEデータスケーリング
精密化

Biso max: 100.94 Å2 / Biso mean: 46.29 Å2 / Biso min: 22.62 Å2 / % reflection Rfree: 5 % / R Free selection details: RANDOM / 交差検証法: FREE R-VALUE / 構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 1BKS

1bks

/ 立体化学のターゲット値: Joint X-ray/neutron ML / 溶媒モデル: CNS bulk solvent model used

解像度 (Å)Refine-IDRfactor RfreeRfactor Rfree errorRfactor RworkNum. reflection RfreeNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)Diffraction-IDBsol (Å2)ksol (e/Å3)
1.8-29.44X-RAY DIFFRACTION0.1990.0040.182312459460706156258488.6144.08720.340369
2.1-37.6NEUTRON DIFFRACTION0.2880.010.224134125549446532689060.223000.58748
Refine analyze
Refine-ID#notag 0
NEUTRON DIFFRACTION
FreeObs
Luzzati coordinate error0.470.44
Luzzati d res low-5
Luzzati sigma a0.890.75
Luzzati d res high-2.1
X-RAY DIFFRACTION
FreeObs
Luzzati coordinate error0.210.2
Luzzati d res low-5
Luzzati sigma a0.20.18
Luzzati d res high-1.8
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4939 0 1 256 5196
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
NEUTRON DIFFRACTIONx_bond_d0.009
NEUTRON DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
NEUTRON DIFFRACTIONx_torsion_deg28.2
NEUTRON DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg28.2
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.8
LS精密化 シェル

Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.1-2.20.4741115.50.4481897NEUTRON DIFFRACTION0.0455575200836
2.2-2.310.4181295.90.4172060NEUTRON DIFFRACTION0.0375536218939.5
2.31-2.460.3921154.70.3932344NEUTRON DIFFRACTION0.0375535245944.4
2.46-2.650.4271425.20.3882581NEUTRON DIFFRACTION0.0365569272348.9
2.65-2.910.3881564.90.3653040NEUTRON DIFFRACTION0.0315574319657.3
2.91-3.330.3761794.50.3523791NEUTRON DIFFRACTION0.0285575397071.2
3.33-4.20.31124750.2924724NEUTRON DIFFRACTION0.025614497188.5
4.2-37.60.362624.90.355112NEUTRON DIFFRACTION0.0225711537494.1
1.8-1.880.2852735.40.2584791X-RAY DIFFRACTION0.0178817506457.4
1.88-1.980.2423244.70.2296519X-RAY DIFFRACTION0.0138803684377.7
1.98-2.110.23938450.2187229X-RAY DIFFRACTION0.0128766761386.8
2.11-2.270.2244345.30.2067813X-RAY DIFFRACTION0.0118808824793.6
2.27-2.50.2134164.90.2098107X-RAY DIFFRACTION0.018830852396.5
2.5-2.860.2242950.1998211X-RAY DIFFRACTION0.0118826864097.9
2.86-3.60.2034244.80.1868337X-RAY DIFFRACTION0.018854876198.9
3.6-29.440.1754404.90.1588453X-RAY DIFFRACTION0.0089005889398.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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