[日本語] English
万見
- PDB-8exm: Crystal structure of PTP1B D181A/Q262A phosphatase domain with a ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8exm
タイトルCrystal structure of PTP1B D181A/Q262A phosphatase domain with a JAK3 activation loop phosphopeptide
要素
  • Tyrosine-protein kinase JAK3 activation loop peptide
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / PTP1B / JAK/STAT / IRK
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of dendritic cell cytokine production / : / response to interleukin-9 / response to interleukin-2 / response to interleukin-15 / response to interleukin-4 / negative regulation of T-helper 1 cell differentiation / tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / Interleukin-9 signaling ...negative regulation of dendritic cell cytokine production / : / response to interleukin-9 / response to interleukin-2 / response to interleukin-15 / response to interleukin-4 / negative regulation of T-helper 1 cell differentiation / tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-7-mediated signaling pathway / interleukin-9-mediated signaling pathway / interleukin-4-mediated signaling pathway / negative regulation of T cell activation / interleukin-2-mediated signaling pathway / regulation of T cell apoptotic process / negative regulation of interleukin-12 production / interleukin-15-mediated signaling pathway / growth hormone receptor binding / negative regulation of thymocyte apoptotic process / Interleukin-15 signaling / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Interleukin-2 signaling / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / extrinsic component of plasma membrane / Interleukin-20 family signaling / PTK6 Down-Regulation / Signaling by ALK / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-10 production / regulation of intracellular protein transport / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / IRE1-mediated unfolded protein response / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / sorting endosome / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of systemic arterial blood pressure / T cell homeostasis / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / regulation of endocytosis / Regulation of IFNA/IFNB signaling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / regulation of postsynapse assembly / regulation of proteolysis / positive regulation of JUN kinase activity / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / cellular response to angiotensin / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of cell-substrate adhesion / negative regulation of MAP kinase activity / Interleukin receptor SHC signaling / cellular response to unfolded protein / regulation of signal transduction / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / positive regulation of heart rate / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / protein dephosphorylation / Insulin receptor recycling / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Interleukin-7 signaling / cellular response to nitric oxide / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / B cell differentiation / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / endosome lumen / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / insulin receptor binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to nutrient levels / cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Negative regulation of MET activity / receptor tyrosine kinase binding
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak3 / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / : / SH2 domain / Jak1 pleckstrin homology-like domain / FERM F2 acyl-CoA binding protein-like domain / FERM F1 ubiquitin-like domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak3 / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / : / SH2 domain / Jak1 pleckstrin homology-like domain / FERM F2 acyl-CoA binding protein-like domain / FERM F1 ubiquitin-like domain / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Tyrosine-protein kinase JAK3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.349 Å
データ登録者Morris, R. / Kershaw, N.J. / Babon, J.J.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Structure guided studies of the interaction between PTP1B and JAK.
著者: Morris, R. / Keating, N. / Tan, C. / Chen, H. / Laktyushin, A. / Saiyed, T. / Liau, N.P.D. / Nicola, N.A. / Tiganis, T. / Kershaw, N.J. / Babon, J.J.
履歴
登録2022年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
D: Tyrosine-protein kinase JAK3 activation loop peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8584
ポリマ－36,6412
非ポリマー2172
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1050 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.590, 88.590, 132.165
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 34733.648 Da / 分子数: 1 / 変異: D181A/Q262A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1, PTP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Tyrosine-protein kinase JAK3 activation loop peptide / Janus kinase 3 / JAK-3 / Leukocyte janus kinase / L-JAK


分子量: 1907.171 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 973-988 of JAK3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P52333, non-specific protein-tyrosine kinase
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.52 %
結晶化温度: 281.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 12% Peg 4K, 0.15 M Calcium acetate, 0.05 M MES (pH 6.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95373 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.349→39.62 Å / Num. obs: 22507 / % possible obs: 99.49 % / 冗長度: 11.4 % / CC1/2: 0.1 / Net I/σ(I): 27.61
反射 シェル解像度: 2.349→2.43 Å / Num. unique obs: 2118 / CC1/2: 0.91

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PTY

1pty


解像度: 2.349→39.619 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2475 1996 8.87 %
Rwork0.206 20511 -
obs0.2096 22507 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 102.91 Å2 / Biso mean: 61.5873 Å2 / Biso min: 35.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.349→39.619 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2393 0 25 86 2504
Biso mean--72.76 58.01 -
残基数----302
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3495-2.40820.31521330.2683136694
2.4082-2.47330.26991380.2479141899
2.4733-2.54610.32291400.24721441100
2.5461-2.62820.31381390.25941441100
2.6282-2.72210.29271420.25471448100
2.7221-2.83110.33251420.26671456100
2.8311-2.95990.31461410.2651450100
2.9599-3.11590.31981420.26791463100
3.1159-3.3110.29831420.24211463100
3.311-3.56650.26521440.22431470100
3.5665-3.92520.22681430.20281466100
3.9252-4.49250.21381450.16721499100
4.4925-5.65740.19361460.16271517100
5.6574-39.6190.22151590.18521613100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る