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- PDB-8exf: Crystal structure of human FAM46A-BCCIPa complex at 3.2 angstrom ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8exf
タイトルCrystal structure of human FAM46A-BCCIPa complex at 3.2 angstrom resolution
要素
  • BCCIPa
  • Terminal nucleotidyltransferase 5A
キーワードTRANSFERASE / Poly(A) polymerases / Inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA stabilization / regulation of ossification / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of bone mineralization / response to bacterium / RNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Terminal nucleotidyltransferase / Nucleotidyltransferase / Domain of unknown function (DUF1693)
類似検索 - ドメイン・相同性
Terminal nucleotidyltransferase 5A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.22 Å
データ登録者Liu, S. / Zhang, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)1R01CA220283 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Inhibition of FAM46/TENT5 activity by BCCIPα adopting a unique fold.
著者: Shun Liu / Hua Chen / Yan Yin / Defen Lu / Guoming Gao / Jie Li / Xiao-Chen Bai / Xuewu Zhang /
要旨: The FAM46 (also known as TENT5) proteins are noncanonical poly(A) polymerases (PAPs) implicated in regulating RNA stability. The regulatory mechanisms of FAM46 are poorly understood. Here, we report ...The FAM46 (also known as TENT5) proteins are noncanonical poly(A) polymerases (PAPs) implicated in regulating RNA stability. The regulatory mechanisms of FAM46 are poorly understood. Here, we report that the nuclear protein BCCIPα, but not the alternatively spliced isoform BCCIPβ, binds FAM46 and inhibits their PAP activity. Unexpectedly, our structures of the FAM46A/BCCIPα and FAM46C/BCCIPα complexes show that, despite sharing most of the sequence and differing only at the C-terminal portion, BCCIPα adopts a unique structure completely different from BCCIPβ. The distinct C-terminal segment of BCCIPα supports the adoption of the unique fold but does not directly interact with FAM46. The β sheets in BCCIPα and FAM46 pack side by side to form an extended β sheet. A helix-loop-helix segment in BCCIPα inserts into the active site cleft of FAM46, thereby inhibiting the PAP activity. Our results together show that the unique fold of BCCIPα underlies its interaction with and functional regulation of FAM46.
履歴
登録2022年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Terminal nucleotidyltransferase 5A
B: BCCIPa


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,5042
ポリマ－62,5042
非ポリマー00
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.621, 188.145, 93.343
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Terminal nucleotidyltransferase 5A / HBV X-transactivated gene 11 protein / HBV XAg-transactivated protein 11


分子量: 38395.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TENT5A, C6orf37, FAM46A, XTP11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96IP4, polynucleotide adenylyltransferase
#2: タンパク質 BCCIPa


分子量: 24108.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M Tris pH8.0, 0.2 M Sodium thiocyanate, 15-18% PEG 3350.
PH範囲: 8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 13367 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 47.67 Å2 / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rpim(I) all: 0.04 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 3.2→3.26 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.954 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 671 / CC1/2: 0.462 / Rpim(I) all: 0.579 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
Coot0.9.8モデル構築
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6W36

6w36


解像度: 3.22→47.04 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2494 564 5 %
Rwork0.2071 --
obs0.2092 11277 83.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.22→47.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3962 0 0 1 3963
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.629
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.4061515
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043623
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004697
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.22-3.540.3388760.2631451X-RAY DIFFRACTION46
3.54-4.050.27971490.22432828X-RAY DIFFRACTION90
4.05-5.10.20761670.18713164X-RAY DIFFRACTION99
5.1-47.040.24841720.19983270X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.75470.0969-0.22643.52640.142.32130.2243-0.09190.24180.2520.1847-0.3074-0.06690.07970.03570.21360.00450.11990.1308-0.03790.07928.348613.57557.8215
23.21081.2672.64153.2420.26153.2466-0.09360.47860.1168-0.09150.2343-1.125-0.12170.5462-0.12680.3782-0.1425-0.07590.8075-0.21510.85831.058628.772622.8723
34.38331.0504-0.724.5013-0.71143.7001-0.11760.03030.2256-0.1530.0193-0.2376-0.30930.30840.06940.3789-0.14520.17210.18240.07640.373612.141443.20261.0286
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 63 through 289 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 290 through 391 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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