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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ew2 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of Aldolase embedded in crystalline ice | ||||||
![]() | Fructose-bisphosphate aldolase A | ||||||
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機能・相同性 | ![]() negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Shi, H. / Wu, C. / Zhang, X. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Addressing compressive deformation of proteins embedded in crystalline ice. 著者: Huigang Shi / Chunling Wu / Xinzheng Zhang / ![]() 要旨: For cryoelectron microscopy (cryo-EM), high cooling rates have been required for preparation of protein samples to vitrify the surrounding water and avoid formation of damaging crystalline ice. ...For cryoelectron microscopy (cryo-EM), high cooling rates have been required for preparation of protein samples to vitrify the surrounding water and avoid formation of damaging crystalline ice. Whether and how crystalline ice affects single-particle cryo-EM is still unclear. Here, single-particle cryo-EM was used to analyze three-dimensional structures of various proteins and viruses embedded in crystalline ice formed at various cooling rates. Low cooling rates led to shrinkage deformation and density distortions on samples having loose structures. Higher cooling rates reduced deformations. Deformation-free proteins in crystalline ice were obtained by modifying the freezing conditions, and reconstructions from these samples revealed a marked improvement over vitreous ice. This procedure also increased the efficiency of cryo-EM structure determinations and was essential for high-resolution reconstructions. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 253.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 207.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 28640MC ![]() 8bqnC ![]() 8ew0C ![]() 8f49C ![]() 8f7yC ![]() 8hhsC ![]() 8hi2C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39263.672 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Aldolase from rabbit![]() |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 50-mM NaCl |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
急速凍結![]() | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20_4459: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10300 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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